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万見
- PDB-6u3v: Crystal structure of human alpha/epsilon-COP of the COPI vesicula... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6u3v
タイトルCrystal structure of human alpha/epsilon-COP of the COPI vesicular coat bound to alpha-COP STM1
要素
  • Coatomer subunit alpha
  • Coatomer subunit epsilon
キーワードTRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to axon / protein localization to cell leading edge / pancreatic juice secretion / COPI vesicle coat / intra-Golgi vesicle-mediated transport / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / transport vesicle / COPI-mediated anterograde transport ...protein localization to axon / protein localization to cell leading edge / pancreatic juice secretion / COPI vesicle coat / intra-Golgi vesicle-mediated transport / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / transport vesicle / COPI-mediated anterograde transport / intracellular protein transport / hormone activity / protein transport / growth cone / Golgi membrane / mRNA binding / endoplasmic reticulum membrane / structural molecule activity / Golgi apparatus / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Coatomer epsilon subunit / Coatomer, epsilon subunit / Coatomer, alpha subunit, C-terminal / Coatomer subunit alpha / : / Coatomer (COPI) alpha subunit C-terminus / Coatomer, WD associated region / : / : / COPA/B second beta-propeller ...Coatomer epsilon subunit / Coatomer, epsilon subunit / Coatomer, alpha subunit, C-terminal / Coatomer subunit alpha / : / Coatomer (COPI) alpha subunit C-terminus / Coatomer, WD associated region / : / : / COPA/B second beta-propeller / COPA/B TPR domain / Cytochrome cd1-nitrite reductase-like, haem d1 domain superfamily / Tetratricopeptide repeat domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Coatomer subunit epsilon / Coatomer subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.96 Å
データ登録者Travis, S.M. / Hughson, F.M.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM071574 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F31GM12676 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM007388 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2019
タイトル: Roles of singleton tryptophan motifs in COPI coat stability and vesicle tethering.
著者: Travis, S.M. / Kokona, B. / Fairman, R. / Hughson, F.M.
履歴
登録2019年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年12月11日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Coatomer subunit epsilon
B: Coatomer subunit alpha
C: Coatomer subunit epsilon
D: Coatomer subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,2304
ポリマ－152,2304
非ポリマー00
水00
1
A: Coatomer subunit epsilon
B: Coatomer subunit alpha

A: Coatomer subunit epsilon
B: Coatomer subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,2304
ポリマ－152,2304
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_665-x+1,-x+y+1,-z+1/31
2
A: Coatomer subunit epsilon
B: Coatomer subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,1152
ポリマ－76,1152
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5380 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area30080 Å2
手法PISA
3
C: Coatomer subunit epsilon
D: Coatomer subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,1152
ポリマ－76,1152
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5310 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area27990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.103, 138.103, 192.940
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+1/3
#3: -x+y,-x,z+2/3
#4: x-y,-y,-z+2/3
#5: -x,-x+y,-z+1/3
#6: y,x,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 17 through 63 or resid 65...
21(chain C and (resid 17 through 63 or resid 65 through 239 or resid 241 through 306))
12(chain B and ((resid 907 and (name N or name...
22chain D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ASPASPGLNGLN(chain A and (resid 17 through 63 or resid 65...AA17 - 6331 - 77
121LYSLYSLEULEU(chain A and (resid 17 through 63 or resid 65...AA65 - 13779 - 151
131ARGARGALAALA(chain A and (resid 17 through 63 or resid 65...AA138 - 139152 - 153
141VALVALSERSER(chain A and (resid 17 through 63 or resid 65...AA16 - 30730 - 321
151VALVALSERSER(chain A and (resid 17 through 63 or resid 65...AA16 - 30730 - 321
161VALVALSERSER(chain A and (resid 17 through 63 or resid 65...AA16 - 30730 - 321
171VALVALSERSER(chain A and (resid 17 through 63 or resid 65...AA16 - 30730 - 321
211ASPASPGLNGLN(chain C and (resid 17 through 63 or resid 65 through 239 or resid 241 through 306))CC17 - 6331 - 77
221LYSLYSLEULEU(chain C and (resid 17 through 63 or resid 65 through 239 or resid 241 through 306))CC65 - 23979 - 253
231GLUGLUPROPRO(chain C and (resid 17 through 63 or resid 65 through 239 or resid 241 through 306))CC241 - 306255 - 320
112PHEPHEPHEPHE(chain B and ((resid 907 and (name N or name...BB90739
122GLUGLUARGARG(chain B and ((resid 907 and (name N or name...BB843 - 122410 - 356
132GLUGLUARGARG(chain B and ((resid 907 and (name N or name...BB843 - 122410 - 356
142GLUGLUARGARG(chain B and ((resid 907 and (name N or name...BB843 - 122410 - 356
152GLUGLUARGARG(chain B and ((resid 907 and (name N or name...BB843 - 122410 - 356
212PHEPHEARGARGchain DDD907 - 122439 - 356

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Coatomer subunit epsilon / Epsilon-coat protein / Epsilon-COP


分子量: 36139.652 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: Epithelial / 細胞株: T47D / 遺伝子: COPE / プラスミド: pETDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): C43 (DE3) / 参照: UniProt: O14579
#2: タンパク質 Coatomer subunit alpha / Alpha-coat protein / Alpha-COP / HEP-COP / HEPCOP


分子量: 39975.102 Da / 分子数: 2 / Mutation: deletion 854-887 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: Epithelial / 細胞株: T47D / 遺伝子: COPA / プラスミド: pETDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): C43 (DE3) / 参照: UniProt: P53621

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.62 % / 解説: Cubic, 0.1 mm
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1 M sodium citrate, pH 6.0, 0.05% (v/v) Tacsimate, pH 5.0, 11% (w/v) PEG 3350, 5 mM dithiothreitol Cryoprotected with 30% (v/v) ethylene glycol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-2 / 波長: 0.97933 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月24日
放射モノクロメーター: Si(111) silicon crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.956→29.55 Å / Num. obs: 45037 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 10.1 % / Biso Wilson estimate: 73.2 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.12 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 2.96→3.03 Å / 冗長度: 9.9 % / Rmerge(I) obs: 0.954 / Num. measured all: 31338 / Num. unique obs: 3157 / CC1/2: 0.784 / Rpim(I) all: 0.313 / Rrim(I) all: 1.005 / Net I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 96.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998: ???精密化
XDSデータ削減
Aimless0.5.21データスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6TZT

6tzt


解像度: 2.96→29.547 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.25
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2308 2004 4.45 %Random selection
Rwork0.1721 ---
obs0.1748 44990 99.78 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 196.09 Å2 / Biso mean: 71.2289 Å2 / Biso min: 29.54 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.96→29.547 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9787 0 0 0 9787
残基数----1232
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2789X-RAY DIFFRACTION8.144TORSIONAL
12C2789X-RAY DIFFRACTION8.144TORSIONAL
21B3147X-RAY DIFFRACTION8.144TORSIONAL
22D3147X-RAY DIFFRACTION8.144TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.96-3.02980.37541370.2809294197
3.0298-3.11160.29581420.2513044100
3.1116-3.20310.30191410.23453067100
3.2031-3.30630.29031350.24183029100
3.3063-3.42430.31911440.21893027100
3.4243-3.56120.27671440.20613051100
3.5612-3.7230.22851450.19323063100
3.723-3.91890.25421430.17693033100
3.9189-4.16380.21981420.15183093100
4.1638-4.48420.17121410.13393072100
4.4842-4.93360.17081430.12893085100
4.9336-5.64320.24371420.15333092100
5.6432-7.09360.20271490.17983129100
7.0936-29.5470.20911560.14833260100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 59.4106 Å / Origin y: 5.4372 Å / Origin z: 15.4643 Å
111213212223313233
T0.4839 Å2-0.0173 Å20.044 Å2-0.4147 Å20.0001 Å2--0.3938 Å2
L0.7565 °20.564 °20.3197 °2-1.0756 °20.4838 °2--0.6029 °2
S0.0491 Å °-0.121 Å °-0.007 Å °0.2789 Å °-0.0938 Å °0.1576 Å °0.1183 Å °-0.2565 Å °0.0451 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA16 - 307
2X-RAY DIFFRACTION1allB843 - 1224
3X-RAY DIFFRACTION1allC17 - 306
4X-RAY DIFFRACTION1allD907 - 1224

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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