+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3x04 | ||||||
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Title | Crystal structure of PIP4KIIBETA complex with GMPPNP | ||||||
Components | Phosphatidylinositol 5-phosphate 4-kinase type-2 beta | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / LIPID KINASE / PHOSPHOINOSITIDE SIGNALING | ||||||
Function / homology | Function and homology information 1-phosphatidylinositol-5-phosphate 4-kinase / 1-phosphatidylinositol-5-phosphate 4-kinase activity / 1-phosphatidyl-1D-myo-inositol 4,5-bisphosphate biosynthetic process / Synthesis of PIPs in the nucleus / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase activity / autophagosome-lysosome fusion / positive regulation of autophagosome assembly / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process ...1-phosphatidylinositol-5-phosphate 4-kinase / 1-phosphatidylinositol-5-phosphate 4-kinase activity / 1-phosphatidyl-1D-myo-inositol 4,5-bisphosphate biosynthetic process / Synthesis of PIPs in the nucleus / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase activity / autophagosome-lysosome fusion / positive regulation of autophagosome assembly / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / autophagosome / regulation of autophagy / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / cell surface receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / protein homodimerization activity / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.6 Å | ||||||
Authors | Takeuchi, K. / Lo, Y.H. / Sumita, K. / Senda, M. / Terakawa, J. / Dimitoris, A. / Locasale, J.W. / Sasaki, M. / Yoshino, H. / Zhang, Y. ...Takeuchi, K. / Lo, Y.H. / Sumita, K. / Senda, M. / Terakawa, J. / Dimitoris, A. / Locasale, J.W. / Sasaki, M. / Yoshino, H. / Zhang, Y. / Kahoud, E.R. / Takano, T. / Yokota, T. / Emerling, B. / Asara, J.A. / Ishida, T. / Shimada, I. / Daikoku, T. / Cantley, L.C. / Senda, T. / Sasaki, A.T. | ||||||
Citation | Journal: Mol.Cell / Year: 2016 Title: The Lipid Kinase PI5P4K beta Is an Intracellular GTP Sensor for Metabolism and Tumorigenesis Authors: Sumita, K. / Lo, Y.H. / Takeuchi, K. / Senda, M. / Kofuji, S. / Ikeda, Y. / Terakawa, J. / Sasaki, M. / Yoshino, H. / Majd, N. / Zheng, Y. / Kahoud, E.R. / Yokota, T. / Emerling, B.M. / ...Authors: Sumita, K. / Lo, Y.H. / Takeuchi, K. / Senda, M. / Kofuji, S. / Ikeda, Y. / Terakawa, J. / Sasaki, M. / Yoshino, H. / Majd, N. / Zheng, Y. / Kahoud, E.R. / Yokota, T. / Emerling, B.M. / Asara, J.M. / Ishida, T. / Locasale, J.W. / Daikoku, T. / Anastasiou, D. / Senda, T. / Sasaki, A.T. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3x04.cif.gz | 275.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3x04.ent.gz | 224.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3x04.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3x04_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3x04_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | |
Data in XML | 3x04_validation.xml.gz | 25.3 KB | Display | |
Data in CIF | 3x04_validation.cif.gz | 33.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x0/3x04 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x0/3x04 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3wzzSC 3x01C 3x02C 3x03C 3x05C 3x06C 3x07C 3x08C 3x09C 3x0aC 3x0bC 3x0cC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 44928.902 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP RESIDUES 31-416 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: PIP4K2B / Production host: Escherichia Coli (E. coli) References: UniProt: P78356, 1-phosphatidylinositol-5-phosphate 4-kinase #2: Chemical | ChemComp-GNP / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.01 Å3/Da / Density % sol: 59.16 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 Details: 100MM NA-CITRATE, 10MM MG-ACETATE, 100MM LI-ACETATE, 8-14%(V/V) PEG4000, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 95 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Photon Factory / Beamline: AR-NE3A / Wavelength: 1 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 270 / Detector: CCD / Date: Mar 11, 2012 |
Radiation | Monochromator: SI111 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.6→94.454 Å / Num. obs: 33027 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 70.82 Å2 |
Reflection shell | Resolution: 2.6→2.74 Å / % possible all: 99.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3WZZ Resolution: 2.6→94.45 Å / SU ML: 0.56 / σ(F): 1.18 / Phase error: 26.98 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.98 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 70.42 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 84.34 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.6→94.45 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 23
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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