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- PDB-6jec: Structure of a triple-helix region of human collagen type II -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jec
タイトルStructure of a triple-helix region of human collagen type II
要素human collagen type II
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / collagen
機能・相同性
機能・相同性情報


collagen type I trimer / protein heterotrimerization / Anchoring fibril formation / Crosslinking of collagen fibrils / extracellular matrix assembly / Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / Defective VWF binding to collagen type I / platelet-derived growth factor binding / Enhanced cleavage of VWF variant by ADAMTS13 ...collagen type I trimer / protein heterotrimerization / Anchoring fibril formation / Crosslinking of collagen fibrils / extracellular matrix assembly / Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / Defective VWF binding to collagen type I / platelet-derived growth factor binding / Enhanced cleavage of VWF variant by ADAMTS13 / Defective VWF cleavage by ADAMTS13 variant / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / Extracellular matrix organization / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / skin morphogenesis / collagen metabolic process / Platelet Adhesion to exposed collagen / collagen fibril organization / odontogenesis / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / extracellular matrix structural constituent / MET activates PTK2 signaling / Scavenging by Class A Receptors / GP1b-IX-V activation signalling / Syndecan interactions / blood vessel development / bone mineralization / SMAD binding / Platelet Aggregation (Plug Formation) / Collagen degradation / Non-integrin membrane-ECM interactions / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / Rho protein signal transduction / GPVI-mediated activation cascade / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / skeletal system development / Cell surface interactions at the vascular wall / cellular response to amino acid stimulus / regulation of blood pressure / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / : / protease binding / protein-macromolecule adaptor activity / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / endoplasmic reticulum lumen / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / : / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies)
類似検索 - ドメイン・相同性
Collagen alpha-2(I) chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.049 Å
データ登録者Yang, X. / Zhu, Y. / Ye, S. / Zhang, R.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of a triple-helix region of human collagen type II.
著者: Yang, X. / Zhu, Y. / Ye, S. / Zhang, R. / Lu, L.
履歴
登録2019年2月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: human collagen type II
B: human collagen type II
C: human collagen type II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,2203
ポリマ－8,2203
非ポリマー00
水2,288127
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5320 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area5530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)19.360, 22.990, 39.909
Angle α, β, γ (deg.)102.76, 92.14, 113.97
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド human collagen type II


分子量: 2739.927 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08123*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.47 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2M Sodium Acetate 20%(w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2019年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.049→20.294 Å / Num. obs: 3550 / % possible obs: 92.79 % / 冗長度: 4.1 % / Net I/σ(I): 31.6
反射 シェル解像度: 2.05→2.09 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.049→20.294 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.16 / 位相誤差: 16.99
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2156 196 5.52 %
Rwork0.1786 --
obs0.1806 3550 92.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.049→20.294 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数573 0 0 127 700
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004612
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.331850
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.629371
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09281
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008118
LS精密化 シェル解像度: 2.049→2.09 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2156 196 -
Rwork0.1786 3354 -
obs--93 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.00470.0224-0.02840.274-0.32390.47660.00910.0021-0.08160.07850.0655-0.09490.07060.07890.377-0.03910.0213-0.07280.06490.01890.11893.589737.16735.4479
21.00080.4285-0.29743.3179-0.72260.5270.05270.04710.08590.00740.01530.08-0.0211-0.09830.03820.04220.0008-0.01160.0448-0.00750.06180.36759.112-8.6152
30.6435-0.30590.19860.24630.02360.6319-0.01260.0411-0.0836-0.02620.02710.03320.13690.00820.00020.06890.0140.06190.0077-0.00790.12380.632173.8975-9.0802
40.52940.0381-0.1071.18040.41590.96850.0561-0.00730.0003-0.00190.0673-0.097-0.07810.13070.14230.1215-0.02740.00390.0658-0.00060.05085.413689.1483-15.04
50.44420.451-0.38613.0309-1.30121.20110.12-0.0438-0.01020.18150.0061-0.0227-0.14990.03240.05540.08910.0122-0.04840.0761-0.01310.12170.864334.71837.8362
60.3939-0.28890.07220.48570.09410.0916-0.01770.0751-0.0214-0.0430.050.002-0.07180.04040.0380.12050.0050.02290.07720.01390.05394.322664.585-8.3335
72.03590.0130.06640.31-0.41061.5952-0.01970.09570.2432-0.04150.05050.0008-0.0990.06820.0180.0622-0.0932-0.023-0.0176-0.16550.0370.578486.5631-17.3082
81.0073-1.07791.06765.0963-3.69833.6962-0.0256-0.0944-0.09910.1017-0.0894-0.06740.16840.26380.07740.1975-0.00620.03440.28340.07210.11484.330226.00549.2487
90.05730.108-0.11361.7444-0.77880.42670.0216-0.1264-0.00190.05640.01350.0950.0013-0.0994-0.02090.1256-0.08840.16950.05610.07640.0232-0.949441.60341.3952
100.80650.61050.02063.06080.08281.45880.0494-0.0673-0.01240.0948-0.0003-0.0151-0.0162-0.1880.01240.19020.0846-0.00720.16420.0006-0.0144-0.078858.7299-1.6532
110.2632-0.2090.16970.95060.15510.5799-0.0110.0224-0.0695-0.08480.1043-0.1206-0.19150.08170.06170.0558-0.0021-0.03960.0521-0.01480.0785.333180.9056-14.6474
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 0 through 12 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 13 through 17 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 18 through 22 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 24 through 28 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 1 through 13 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 14 through 24 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 25 through 30 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 0 through 6 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 7 through 12 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 13 through 17 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 18 through 30 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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