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万見
- PDB-6gmg: Structure of a glutamine donor mimicking inhibitory peptide shape... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gmg
タイトルStructure of a glutamine donor mimicking inhibitory peptide shaped by the catalytic cleft of microbial transglutaminase
要素
  • PROTEIN-GLUTAMINE GAMMA-GLUTAMYLTRANSFERASE
  • Papain inhibitor
キーワードTRANSFERASE / transglutaminase / Streptomyces mobaraensis / peptidic inhibitors / enzyme peptide interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of peptidase activity / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / extracellular space
類似検索 - 分子機能
: / Microbial transglutaminase. Chain: a / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase superfamily / Microbial transglutaminase / : / RlpA-like protein, double-psi beta-barrel domain / Lytic transglycolase / RlpA-like domain superfamily ...: / Microbial transglutaminase. Chain: a / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase superfamily / Microbial transglutaminase / : / RlpA-like protein, double-psi beta-barrel domain / Lytic transglycolase / RlpA-like domain superfamily / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase / Papain inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces mobaraensis NBRC 13819 = DSM 40847 (バクテリア)
Streptomyces mobaraensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Schmelz, S. / Juettner, N.E. / Fuchsbauer, H.L. / Scrima, A.
引用ジャーナル: FEBS J. / 年: 2018
タイトル: Structure of a glutamine donor mimicking inhibitory peptide shaped by the catalytic cleft of microbial transglutaminase.
著者: Juettner, N.E. / Schmelz, S. / Kraemer, A. / Knapp, S. / Becker, B. / Kolmar, H. / Scrima, A. / Fuchsbauer, H.L.
履歴
登録2018年5月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月26日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / database_PDB_rev ...citation / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN-GLUTAMINE GAMMA-GLUTAMYLTRANSFERASE
B: PROTEIN-GLUTAMINE GAMMA-GLUTAMYLTRANSFERASE
C: Papain inhibitor
D: Papain inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,56510
ポリマ－77,8454
非ポリマー7206
水4,990277
1
A: PROTEIN-GLUTAMINE GAMMA-GLUTAMYLTRANSFERASE
C: Papain inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,3245
ポリマ－38,9232
非ポリマー4013
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PROTEIN-GLUTAMINE GAMMA-GLUTAMYLTRANSFERASE
D: Papain inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,2415
ポリマ－38,9232
非ポリマー3183
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.525, 85.492, 78.793
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.620, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN-GLUTAMINE GAMMA-GLUTAMYLTRANSFERASE


分子量: 37918.414 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Streptomyces mobaraensis NBRC 13819 = DSM 40847 (バクテリア)
参照: UniProt: M3C567
#2: タンパク質・ペプチド Papain inhibitor / SPI


分子量: 1004.178 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: chloroacetylated serine peptide derived from SPI aa1-10, Glutamin6 was replace by a chloroacetylated serine
由来: (合成) Streptomyces mobaraensis (バクテリア) / 参照: UniProt: P86242*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#4: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 277 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.67 %
結晶化温度: 292.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 38% v/v PEG400, 70 mM di-Sodium hydrogen phosphate, 100 mM Sodium phosphate citrate, pH 4.4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→47 Å / Num. obs: 35089 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 24.71 Å2 / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.196 / Rpim(I) all: 0.08 / Rrim(I) all: 0.212 / Net I/σ(I): 8.1 / Num. measured all: 241385 / Scaling rejects: 2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.25-2.326.80.9022174731960.8090.3660.9752.298.2
9-477.20.07441885800.9970.0290.07920.599.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.4 Å46.99 Å
Translation2.4 Å46.99 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_3112精密化
XDSBUILT=20180126データ削減
Aimless0.7.1データスケーリング
PHASER2.7.18位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1iu4

1iu4


解像度: 2.25→47.001 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2779 1754 5 %
Rwork0.222 33293 -
obs0.2248 35047 98.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 74.05 Å2 / Biso mean: 25.9491 Å2 / Biso min: 11.43 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.25→47.001 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5457 0 48 277 5782
Biso mean--31.76 24.75 -
残基数----678
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.25-2.31090.33451320.26952509264198
2.3109-2.37890.34351340.26192536267098
2.3789-2.45570.2991320.2732528266098
2.4557-2.54340.3571340.26832546268098
2.5434-2.64520.34511340.25612550268499
2.6452-2.76560.2851350.24822548268399
2.7656-2.91140.31571350.24932560269599
2.9114-3.09380.29761340.24262551268599
3.0938-3.33260.2771350.24472563269899
3.3326-3.66790.29381350.20892564269999
3.6679-4.19830.24541370.18292597273499
4.1983-5.28830.19951370.1742595273299
5.2883-47.0110.24531400.19882646278699

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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