[English] 日本語
Yorodumi- PDB-3o61: Structure of the E100A E.coli GDP-mannose hydrolase (yffh) in com... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3o61 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Structure of the E100A E.coli GDP-mannose hydrolase (yffh) in complex with GDP-mannose and Mg++ | ||||||
Components | GDP-mannose pyrophosphatase nudK | ||||||
Keywords | HYDROLASE / nudix / GDP_mannose / biofilm | ||||||
Function / homology | Function and homology information GDP-mannose hydrolase activity / nucleoside phosphate metabolic process / ribose phosphate metabolic process / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; In phosphorus-containing anhydrides / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.45 Å | ||||||
Authors | Amzel, L.M. / Gabelli, S.B. / Boto, A.N. | ||||||
Citation | Journal: Proteins / Year: 2011 Title: Structural studies of the Nudix GDP-mannose hydrolase from E. coli reveals a new motif for mannose recognition. Authors: Boto, A.N. / Xu, W. / Jakoncic, J. / Pannuri, A. / Romeo, T. / Bessman, M.J. / Gabelli, S.B. / Amzel, L.M. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3o61.cif.gz | 316.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb3o61.ent.gz | 260.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3o61.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o6/3o61 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o6/3o61 | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 3o52SC 3o69C 3o6zC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 21715.598 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: E100A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / Gene: b2467, JW2451, nudK, yffH / Plasmid: pET24a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 References: UniProt: P37128, Hydrolases; Acting on acid anhydrides; In phosphorus-containing anhydrides |
---|
-Non-polymers , 5 types, 123 molecules
#2: Chemical | ChemComp-GDD / #3: Chemical | ChemComp-MG / #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-CL / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.75 Å3/Da / Density % sol: 55.26 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 20-26% PEG 3350, 0.2 M Mg Cl, 0.1 M Tris HCL pH 8.5, 4mM GDP-mannose at a ratio of 1:1 protein:reservoir, vapor diffusion, hanging drop, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X6A / Wavelength: 0.9787 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Oct 14, 2009 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9787 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.45→32.4 Å / Num. obs: 32636 / % possible obs: 93 % / Redundancy: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Χ2: 2.217 / Net I/σ(I): 14.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 3O52 Resolution: 2.45→32.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.892 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 21.735 / SU ML: 0.244 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.333 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 80.26 Å2 / Biso mean: 53.14 Å2 / Biso min: 28.81 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.45→32.4 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 2.451→2.515 Å / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|