[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-3o52: Structure of the E.coli GDP-mannose hydrolase (yffh) in complex w... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3o52 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Structure of the E.coli GDP-mannose hydrolase (yffh) in complex with tartrate | ||||||
![]() | GDP-mannose pyrophosphatase nudK | ||||||
![]() | HYDROLASE / nudix / GDP_mannose / biofilm / tartrate / Nudix fold / GDP-mannose hydrolase | ||||||
Function / homology | ![]() ADP-ribose pyrophosphohydrolase activity / ADP-glucose pyrophosphohydrolase activity / GDP-mannose hydrolase activity / nucleoside phosphate metabolic process / ribose phosphate metabolic process / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; In phosphorus-containing anhydrides / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Amzel, L.M. / Gabelli, S.B. / Boto, A.N. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural studies of the Nudix GDP-mannose hydrolase from E. coli reveals a new motif for mannose recognition. Authors: Boto, A.N. / Xu, W. / Jakoncic, J. / Pannuri, A. / Romeo, T. / Bessman, M.J. / Gabelli, S.B. / Amzel, L.M. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 369.3 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 307.8 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 492.9 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 520.5 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 39.3 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 52.4 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3o61C ![]() 3o69C ![]() 3o6zC ![]() 1viuS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||
2 | ![]()
| ||||||||
3 | ![]()
| ||||||||
Unit cell |
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 21773.633 Da / Num. of mol.: 5 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P37128, Hydrolases; Acting on acid anhydrides; In phosphorus-containing anhydrides #2: Chemical | ChemComp-TAR / #3: Chemical | ChemComp-NA / #4: Chemical | ChemComp-CL / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.27 Å3/Da / Density % sol: 45.88 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 1.5 M KNa Tartrate, 0.1 M Bis Tris propane pH 7.5 at a ratio of 2:1 protein:reservoir, vapor diffusion, hanging drop, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ACSD Q210 / Detector: CCD detector / Date: Apr 29, 2009 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9809 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.5→29.73 Å / Num. obs: 33433 / % possible obs: 96.4 % / Redundancy: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Χ2: 1.121 / Net I/σ(I): 13.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
|
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB entry 1VIU Resolution: 2.5→29.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.892 / WRfactor Rfree: 0.2885 / WRfactor Rwork: 0.2112 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.7733 / SU B: 24.016 / SU ML: 0.268 / SU R Cruickshank DPI: 1.0449 / SU Rfree: 0.36 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.36 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 86.18 Å2 / Biso mean: 48.25 Å2 / Biso min: 18.87 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→29.73 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 2.503→2.568 Å / Total num. of bins used: 20
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|