[日本語] English
万見
- PDB-3juh: Crystal structure of a mutant of human protein kinase CK2alpha wi... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3juh
タイトルCrystal structure of a mutant of human protein kinase CK2alpha with altered cosubstrate specificity
要素Casein kinase II subunit alpha
キーワードTRANSFERASE / eukaryotic protein kinase / ATP-binding / Kinase / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Serine/threonine-protein kinase / Wnt signaling pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Sin3-type complex / Maturation of hRSV A proteins ...regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Sin3-type complex / Maturation of hRSV A proteins / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / : / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Signal transduction by L1 / Hsp90 protein binding / PML body / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / positive regulation of protein catabolic process / KEAP1-NFE2L2 pathway / kinase activity / rhythmic process / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / double-strand break repair / positive regulation of cell growth / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / negative regulation of translation / protein stabilization / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / DNA damage response / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.66 Å
データ登録者Niefind, K. / Issinger, O.-G.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Inclining the purine base binding plane in protein kinase CK2 by exchanging the flanking side-chains generates a preference for ATP as a cosubstrate
著者: Yde, C.W. / Ermakova, I. / Issinger, O.-G. / Niefind, K.
#1: ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2008
タイトル: The CK2 alpha/CK2 beta interface of human protein kinase CK2 harbors a binding pocket for small molecules
著者: Raaf, J. / Brunstein, E. / Issinger, O.-G. / Niefind, K.
#2: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2010
タイトル: Conformational plasticity of the catalytic subunit of protein kinase CK2 and its consequences for regulation and drug design
著者: Niefind, K. / Issinger, O.-G.
#3: ジャーナル: Cell.Mol.Life Sci. / 年: 2009
タイトル: Protein kinase CK2 in health and disease: Protein kinase CK2: from structures to insights
著者: Niefind, K. / Raaf, J. / Issinger, O.-G.
履歴
登録2009年9月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
置き換え2009年10月20日ID: 3BW5
改定 1.02009年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22011年10月26日Group: Database references
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha
B: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,45112
ポリマ－80,0412
非ポリマー1,40910
水9,332518
1
A: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,7256
ポリマ－40,0211
非ポリマー7055
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,7256
ポリマ－40,0211
非ポリマー7055
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.368, 71.368, 126.467
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

-
要素

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha / CK II


分子量: 40020.652 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 1-335 / 変異: V66A, M163L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: csnk2a1 / プラスミド: PT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): bl21(de3)
参照: UniProt: P68400, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 518 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2.2M sodium citrate, 2mM AMPPNP, 4mM magnesium chloride, 0.62mM peptide RRRADDSDDDDD, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.811 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2004年1月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.811 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.5
11-H, K, -L20.5
反射解像度: 1.66→39.5 Å / Num. all: 74683 / Num. obs: 72782 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 30.398 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 17.51
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.66-1.70.522.412313453782.4
1.7-1.750.443.517539526598.4
1.75-1.80.3624.217243515298.7
1.8-1.850.2765.316707500798.8
1.85-1.910.2146.716154485798.8
1.91-1.980.1668.215681472298.7
1.98-2.060.12110.515018453298.5
2.06-2.140.09512.814263434798.3
2.14-2.240.07714.413740417398.4
2.24-2.340.0671613117396997.7
2.34-2.470.05717.512493379198.4
2.47-2.620.0521911789356697.8
2.62-2.80.04520.811024335097.3
2.8-3.030.10526.424625314298.4
3.03-3.320.08337386702947100
3.32-3.710.05745.4349342672100
3.71-4.280.04652.5305812342100
4.28-5.240.04258.3262762004100
5.24-7.420.04654.5201181549100
7.420.04466.81074685899.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.66→39.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.825 / SU B: 4.569 / SU ML: 0.065 / SU R Cruickshank DPI: 0.021 / SU Rfree: 0.023 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.021 / ESU R Free: 0.024 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2184 2239 3.1 %RANDOM
Rwork0.15628 ---
obs0.15821 70535 97.34 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 57.09 Å2 / Biso mean: 25.858 Å2 / Biso min: 6.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.32 Å20 Å20 Å2
2---3.32 Å20 Å2
3---6.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.66→39.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5630 0 80 518 6228
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0225946
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.024143
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1481.9628063
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1239992
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3695686
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.97123.06317
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.439151049
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.421553
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.130.2831
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0216570
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021311
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.0180.234038
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0150.265374
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.658→1.701 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 144 -
Rwork0.216 4314 -
all-4458 -
obs--80.76 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.08060.81660.03338.78680.39460.03360.0702-0.021-0.10430.3315-0.0693-1.1114-0.00540.0285-0.00090.3491-0.0333-0.02530.37420.08280.3063-38.35489.43313.866
212.271-0.262910.75650.0065-0.22979.4312-0.019-0.27910.02480.0006-0.00930.00850.0091-0.25860.02830.40870.00370.05390.291-0.06910.3725-53.54973.489-14.525
30.86930.51540.64361.29740.24461.12210.0035-0.0237-0.0710.10.0715-0.1569-0.06950.1346-0.07510.0593-0.00840.00090.0619-0.01870.0346-19.66579.38110.573
42.3638-0.6924-1.51090.53640.84551.81410.029-0.09340.2649-0.06530.02480.0369-0.2813-0.1119-0.05390.18960.0318-0.00670.13010.00820.0839-40.26893.2242.807
51.29790.45030.08780.92690.62620.72170.05480.1273-0.142-0.03030.005-0.05710.0814-0.0505-0.05990.0615-0.0064-0.02550.06810.00230.0256-43.71155.138-10.427
60.3439-0.62970.8282.6017-2.00992.47610.0108-0.11560.0337-0.02360.05750.2816-0.1619-0.4406-0.06840.15530.07840.00330.2581-0.00620.0948-57.90175.706-2.769
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A339
2X-RAY DIFFRACTION2B339
3X-RAY DIFFRACTION3A2 - 12
4X-RAY DIFFRACTION3A117 - 335
5X-RAY DIFFRACTION4A13 - 116
6X-RAY DIFFRACTION5B2 - 12
7X-RAY DIFFRACTION5B117 - 335
8X-RAY DIFFRACTION6B13 - 116

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る