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Yorodumi- PDB-4ifu: Crystal structure of Treponema pallidum TP0796 Flavin trafficking... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4ifu | ||||||
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Title | Crystal structure of Treponema pallidum TP0796 Flavin trafficking protein, apo form | ||||||
Components | FAD:protein FMN transferase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / bimetal center / fad pyrophosphatase / flavin turnover / Treponema pallidum | ||||||
Function / homology | Function and homology information protein flavinylation / FAD:protein FMN transferase / transferase activity / membrane => GO:0016020 / metal ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Treponema pallidum (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.8334 Å | ||||||
Authors | Tomchick, D.R. / Brautigam, C.A. / Deka, R.K. / Norgard, M.V. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2013 Title: The TP0796 Lipoprotein of Treponema pallidum Is a Bimetal-dependent FAD Pyrophosphatase with a Potential Role in Flavin Homeostasis. Authors: Deka, R.K. / Brautigam, C.A. / Liu, W.Z. / Tomchick, D.R. / Norgard, M.V. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4ifu.cif.gz | 195.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4ifu.ent.gz | 159.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4ifu.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4ifu_validation.pdf.gz | 422.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4ifu_full_validation.pdf.gz | 423.8 KB | Display | |
Data in XML | 4ifu_validation.xml.gz | 14.8 KB | Display | |
Data in CIF | 4ifu_validation.cif.gz | 21.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/if/4ifu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/if/4ifu | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4ifwC 4ifxC 4ifzC 4ig1C 1vrmS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 36742.984 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Treponema pallidum (strain Nichols) (bacteria) Strain: Nichols / Gene: TPANIC_0796 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: R9UXK3, UniProt: O83774*PLUS, FAD:protein FMN transferase |
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#2: Chemical | ChemComp-MG / |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.13 Å3/Da / Density % sol: 42.25 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 0.1 M sodium cacodylate, 0.8 M sodium acetate, 0.1 M NaCl, 20% (w/v) ethylene glycol;, pH 6.5, hanging-drop vapor diffusion, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.97929 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Aug 12, 2011 / Details: monochromator | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97929 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.83→50 Å / Num. all: 27231 / Num. obs: 27231 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Redundancy: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 10.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1VRM Resolution: 1.8334→28.75 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.39 / SU ML: 0.19 / σ(F): 0 / Phase error: 21.38 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 31.6911 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8334→28.75 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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