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- PDB-6glw: Structure of galectin-10 in complex with the Fab fragment of a Ch... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6glw | ||||||
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Title | Structure of galectin-10 in complex with the Fab fragment of a Charcot-Leyden crystal solubilizing antibody, 1D11 | ||||||
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![]() | SUGAR BINDING PROTEIN / Fab / galectin-10 / autocrystallizing / crystal solubilisation | ||||||
Function / homology | ![]() regulation of activated T cell proliferation / regulation of T cell cytokine production / T cell apoptotic process / regulation of T cell anergy / carbohydrate binding / collagen-containing extracellular matrix / cysteine-type endopeptidase activity / identical protein binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Verstraete, K. / Verschueren, K. / Savvides, S.N. | ||||||
![]() | ![]() Title: Protein crystallization promotes type 2 immunity and is reversible by antibody treatment. Authors: Emma K Persson / Kenneth Verstraete / Ines Heyndrickx / Elien Gevaert / Helena Aegerter / Jean-Michel Percier / Kim Deswarte / Koen H G Verschueren / Ann Dansercoer / Delphine Gras / Pascal ...Authors: Emma K Persson / Kenneth Verstraete / Ines Heyndrickx / Elien Gevaert / Helena Aegerter / Jean-Michel Percier / Kim Deswarte / Koen H G Verschueren / Ann Dansercoer / Delphine Gras / Pascal Chanez / Claus Bachert / Amanda Gonçalves / Hanne Van Gorp / Hans De Haard / Christophe Blanchetot / Michael Saunders / Hamida Hammad / Savvas N Savvides / Bart N Lambrecht / ![]() ![]() ![]() ![]() Abstract: Although spontaneous protein crystallization is a rare event in vivo, Charcot-Leyden crystals (CLCs) consisting of galectin-10 (Gal10) protein are frequently observed in eosinophilic diseases, such ...Although spontaneous protein crystallization is a rare event in vivo, Charcot-Leyden crystals (CLCs) consisting of galectin-10 (Gal10) protein are frequently observed in eosinophilic diseases, such as asthma. We found that CLCs derived from patients showed crystal packing and Gal10 structure identical to those of Gal10 crystals grown in vitro. When administered to the airways, crystalline Gal10 stimulated innate and adaptive immunity and acted as a type 2 adjuvant. By contrast, a soluble Gal10 mutein was inert. Antibodies directed against key epitopes of the CLC crystallization interface dissolved preexisting CLCs in patient-derived mucus within hours and reversed crystal-driven inflammation, goblet-cell metaplasia, immunoglobulin E (IgE) synthesis, and bronchial hyperreactivity (BHR) in a humanized mouse model of asthma. Thus, protein crystals may promote hallmark features of asthma and are targetable by crystal-dissolving antibodies. | ||||||
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Data in XML | ![]() | 57.3 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 88.6 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6gkqC ![]() 6gksC ![]() 6gktC ![]() 6gkuC ![]() 6glxC ![]() 6qrnC ![]() 1lclS ![]() 5x4gS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Antibody , 3 types, 6 molecules ABCHDL
#1: Antibody | Mass: 20628.168 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Recombinant human galectin-10 was produced with an N-terminal cleavable purification tag (MASTTHHHHHHDTDIPTTGGGSRPDDDDKENLYFQ). Before crystallization experiments, the tag was removed by TEV protease. Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Antibody | Mass: 24601.463 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Antibody | Mass: 22817.094 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 3 types, 1537 molecules 




#4: Chemical | ChemComp-PG4 / |
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#5: Chemical | ChemComp-ACT / |
#6: Water | ChemComp-HOH / |
-Details
Has protein modification | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.68 Å3/Da / Density % sol: 54.1 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.2 M ammonium acetate 0.1 M sodium acetate pH 4.0 15% PEG 4000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 2M / Detector: PIXEL / Date: Feb 27, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.87313 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.9→50 Å / Num. obs: 107497 / % possible obs: 99.1 % / Redundancy: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 20.092 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rrim(I) all: 0.234 / Net I/σ(I): 6.72 |
Reflection shell | Resolution: 1.9→2.02 Å / Redundancy: 6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 16333 / CC1/2: 0.444 / Rrim(I) all: 1.37 / % possible all: 94.6 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1LCL, 5X4G Resolution: 1.9→27.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU R Cruickshank DPI: 0.127 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.145 / SU Rfree Blow DPI: 0.134 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.126
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Displacement parameters | Biso mean: 29.83 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.22 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 1.9→27.82 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.9→1.95 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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