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- PDB-6gks: X-ray structure determined from recombinant Charcot-Leyden crystal -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gks
タイトルX-ray structure determined from recombinant Charcot-Leyden crystal
要素Galectin-10
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / recombinant / human / galectin-10
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of activated T cell proliferation / regulation of T cell cytokine production / T cell apoptotic process / regulation of T cell anergy / : / carbohydrate binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.38 Å
データ登録者Verstraete, K. / Verschueren, K. / Savvides, S.N.
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Protein crystallization promotes type 2 immunity and is reversible by antibody treatment.
著者: Emma K Persson / Kenneth Verstraete / Ines Heyndrickx / Elien Gevaert / Helena Aegerter / Jean-Michel Percier / Kim Deswarte / Koen H G Verschueren / Ann Dansercoer / Delphine Gras / Pascal ...著者: Emma K Persson / Kenneth Verstraete / Ines Heyndrickx / Elien Gevaert / Helena Aegerter / Jean-Michel Percier / Kim Deswarte / Koen H G Verschueren / Ann Dansercoer / Delphine Gras / Pascal Chanez / Claus Bachert / Amanda Gonçalves / Hanne Van Gorp / Hans De Haard / Christophe Blanchetot / Michael Saunders / Hamida Hammad / Savvas N Savvides / Bart N Lambrecht /
要旨: Although spontaneous protein crystallization is a rare event in vivo, Charcot-Leyden crystals (CLCs) consisting of galectin-10 (Gal10) protein are frequently observed in eosinophilic diseases, such ...Although spontaneous protein crystallization is a rare event in vivo, Charcot-Leyden crystals (CLCs) consisting of galectin-10 (Gal10) protein are frequently observed in eosinophilic diseases, such as asthma. We found that CLCs derived from patients showed crystal packing and Gal10 structure identical to those of Gal10 crystals grown in vitro. When administered to the airways, crystalline Gal10 stimulated innate and adaptive immunity and acted as a type 2 adjuvant. By contrast, a soluble Gal10 mutein was inert. Antibodies directed against key epitopes of the CLC crystallization interface dissolved preexisting CLCs in patient-derived mucus within hours and reversed crystal-driven inflammation, goblet-cell metaplasia, immunoglobulin E (IgE) synthesis, and bronchial hyperreactivity (BHR) in a humanized mouse model of asthma. Thus, protein crystals may promote hallmark features of asthma and are targetable by crystal-dissolving antibodies.
履歴
登録2018年5月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Galectin-10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7592
ポリマ－16,6671
非ポリマー921
水3,729207
1
A: Galectin-10
ヘテロ分子

A: Galectin-10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5184
ポリマ－33,3342
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_555-y,-x,-z+1/61
単位格子
Length a, b, c (Å)48.900, 48.900, 258.629
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-373-

HOH

21A-399-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Galectin-10 / Gal-10 / Charcot-Leyden crystal protein / CLC / Eosinophil lysophospholipase / Lysolecithin acylhydrolase


分子量: 16667.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Recombinant human galectin-10 was produced with an N-terminal cleavable His-tag (MASTTHHHHHHDTDIPTTGGGSRPDDDDKENLYFQG). Upon TEV-mediated removal of the His-tag recombinant human galectin-10 ...詳細: Recombinant human galectin-10 was produced with an N-terminal cleavable His-tag (MASTTHHHHHHDTDIPTTGGGSRPDDDDKENLYFQG). Upon TEV-mediated removal of the His-tag recombinant human galectin-10 autocrystallized in PBS buffer.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLC, LGALS10, LGALS10A / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q05315
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 207 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.07 %
結晶化温度: 298 K / 手法: batch mode / pH: 7.4
詳細: Upon removal of the N-terminal His-tag by TEV protease, at a protease:target protein ratio of 1:100 (w/w), recombinant galectin-10 autocrystallized in PBS buffer.
Temp details: Room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年9月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.34→50 Å / Num. obs: 39313 / % possible obs: 92.4 % / 冗長度: 17.9 % / Biso Wilson estimate: 10.1 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rrim(I) all: 0.076 / Net I/σ(I): 25.64
反射 シェル解像度: 1.34→1.42 Å / 冗長度: 14.6 % / Mean I/σ(I) obs: 5.8 / Num. unique obs: 4579 / Rrim(I) all: 0.72 / % possible all: 68.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LCL

1lcl


解像度: 1.38→43.105 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 15.38
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1794 1833 4.88 %
Rwork0.1681 --
obs0.1686 37599 95.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.38→43.105 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1137 0 6 209 1352
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051293
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9091762
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.386743
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.096186
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006232
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.38-1.41730.21991060.19022345X-RAY DIFFRACTION84
1.4173-1.4590.18481230.18162668X-RAY DIFFRACTION95
1.459-1.50610.18041340.17012663X-RAY DIFFRACTION95
1.5061-1.560.16671500.1582652X-RAY DIFFRACTION95
1.56-1.62240.1851390.14962709X-RAY DIFFRACTION96
1.6224-1.69630.1571690.15612688X-RAY DIFFRACTION96
1.6963-1.78570.16861300.16062716X-RAY DIFFRACTION96
1.7857-1.89760.18351570.17122745X-RAY DIFFRACTION97
1.8976-2.04410.20111430.16622784X-RAY DIFFRACTION97
2.0441-2.24980.19071350.16252809X-RAY DIFFRACTION98
2.2498-2.57530.18481550.17532856X-RAY DIFFRACTION98
2.5753-3.24440.16821410.17492935X-RAY DIFFRACTION99
3.2444-43.12590.17621510.16693196X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -22.6572 Å / Origin y: 17.4215 Å / Origin z: 8.3791 Å
111213212223313233
T0.0523 Å20.0029 Å2-0.0033 Å2-0.0746 Å2-0.002 Å2--0.1163 Å2
L0.5492 °20.1074 °2-0.0926 °2-0.7766 °20.283 °2--1.9088 °2
S0.0358 Å °0.042 Å °-0.0076 Å °0.0125 Å °0.0043 Å °-0.0582 Å °-0.0716 Å °0.0105 Å °-0.0271 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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