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- PDB-6gk8: Crystal structure of anti-tau antibody dmCBTAU-28.1, double mutan... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gk8
タイトルCrystal structure of anti-tau antibody dmCBTAU-28.1, double mutant (S32R, E35K) of CBTAU-28.1, in complex with Tau peptide A7731 (residues 52-71)
要素
  • (HUMAN FAB ANTIBODY FRAGMENT OF CBTAU-28.1(S32R;E35K)) x 2
  • TAU PEPTIDE A7731 (RESIDUES 52-71)
キーワードIMMUNE SYSTEM / ANTIBODY / FAB / TAU / COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


plus-end-directed organelle transport along microtubule / histone-dependent DNA binding / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / microtubule lateral binding / axonal transport / tubulin complex / positive regulation of protein localization to synapse / phosphatidylinositol bisphosphate binding / negative regulation of tubulin deacetylation ...plus-end-directed organelle transport along microtubule / histone-dependent DNA binding / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / microtubule lateral binding / axonal transport / tubulin complex / positive regulation of protein localization to synapse / phosphatidylinositol bisphosphate binding / negative regulation of tubulin deacetylation / generation of neurons / rRNA metabolic process / axonal transport of mitochondrion / regulation of mitochondrial fission / axon development / regulation of chromosome organization / central nervous system neuron development / intracellular distribution of mitochondria / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / lipoprotein particle binding / microtubule polymerization / negative regulation of mitochondrial membrane potential / regulation of microtubule polymerization / dynactin binding / apolipoprotein binding / main axon / protein polymerization / glial cell projection / axolemma / negative regulation of mitochondrial fission / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of axon extension / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of cellular response to heat / positive regulation of superoxide anion generation / synapse assembly / supramolecular fiber organization / regulation of long-term synaptic depression / positive regulation of protein localization / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / regulation of calcium-mediated signaling / cytoplasmic microtubule organization / positive regulation of microtubule polymerization / somatodendritic compartment / axon cytoplasm / astrocyte activation / stress granule assembly / phosphatidylinositol binding / nuclear periphery / regulation of microtubule cytoskeleton organization / protein phosphatase 2A binding / cellular response to reactive oxygen species / Hsp90 protein binding / microglial cell activation / synapse organization / PKR-mediated signaling / cellular response to nerve growth factor stimulus / protein homooligomerization / regulation of synaptic plasticity / SH3 domain binding / response to lead ion / microtubule cytoskeleton organization / memory / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / neuron projection development / cell-cell signaling / single-stranded DNA binding / protein-folding chaperone binding / actin binding / cellular response to heat / growth cone / microtubule cytoskeleton / cell body / double-stranded DNA binding / protein-macromolecule adaptor activity / microtubule binding / dendritic spine / sequence-specific DNA binding / amyloid fibril formation / microtubule / learning or memory / neuron projection / regulation of autophagy / membrane raft / axon / negative regulation of gene expression / neuronal cell body / dendrite / DNA damage response / protein kinase binding / enzyme binding / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / extracellular region / identical protein binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Microtubule-associated protein Tau / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / : / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Microtubule-associated protein tau
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Steinbacher, S. / Mrosek, M. / Juraszek, J.
引用ジャーナル: Acta Neuropathol Commun / 年: 2018
タイトル: A common antigenic motif recognized by naturally occurring human VH5-51/VL4-1 anti-tau antibodies with distinct functionalities.
著者: Apetri, A. / Crespo, R. / Juraszek, J. / Pascual, G. / Janson, R. / Zhu, X. / Zhang, H. / Keogh, E. / Holland, T. / Wadia, J. / Verveen, H. / Siregar, B. / Mrosek, M. / Taggenbrock, R. / ...著者: Apetri, A. / Crespo, R. / Juraszek, J. / Pascual, G. / Janson, R. / Zhu, X. / Zhang, H. / Keogh, E. / Holland, T. / Wadia, J. / Verveen, H. / Siregar, B. / Mrosek, M. / Taggenbrock, R. / Ameijde, J. / Inganas, H. / van Winsen, M. / Koldijk, M.H. / Zuijdgeest, D. / Borgers, M. / Dockx, K. / Stoop, E.J.M. / Yu, W. / Brinkman-van der Linden, E.C. / Ummenthum, K. / van Kolen, K. / Mercken, M. / Steinbacher, S. / de Marco, D. / Hoozemans, J.J. / Wilson, I.A. / Koudstaal, W. / Goudsmit, J.
履歴
登録2018年5月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: HUMAN FAB ANTIBODY FRAGMENT OF CBTAU-28.1(S32R;E35K)
L: HUMAN FAB ANTIBODY FRAGMENT OF CBTAU-28.1(S32R;E35K)
I: TAU PEPTIDE A7731 (RESIDUES 52-71)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3674
ポリマ－50,3323
非ポリマー351
水77543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4960 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area20670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.313, 63.601, 141.895
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: 抗体 HUMAN FAB ANTIBODY FRAGMENT OF CBTAU-28.1(S32R;E35K)


分子量: 23992.936 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 HUMAN FAB ANTIBODY FRAGMENT OF CBTAU-28.1(S32R;E35K)


分子量: 24312.900 Da / 分子数: 1 / Fragment: FAB ANTIBODY FRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質・ペプチド TAU PEPTIDE A7731 (RESIDUES 52-71)


分子量: 2025.963 Da / 分子数: 1 / Fragment: FAB ANTIBODY FRAGMENT / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10636*PLUS
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.75 / 詳細: PEG 5K MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→70.95 Å / Num. obs: 11082 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.112 / Net I/σ(I): 10.52
反射 シェル解像度: 2.85→3.1 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.447 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.8.0049精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.85→70.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.907 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.86 / SU B: 21.56 / SU ML: 0.389 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.473 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27814 683 6.2 %RANDOM
Rwork0.23592 ---
obs0.23854 10362 98.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 43.557 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.67 Å20 Å2-0 Å2
2---1.79 Å20 Å2
3----1.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→70.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3469 0 1 43 3513
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.023559
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023239
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3231.9574847
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.07137520
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.835451
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.42424.643140
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.04415569
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.9631513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2535
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0214036
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02781
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9865.8011813
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9785.81812
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.3319.7772261
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.3319.7792262
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9485.9481746
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.9485.951747
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.2949.9072587
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.25149.5063525
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.2549.5363523
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.852→2.926 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 49 -
Rwork0.348 742 -
obs--98.88 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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