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- PDB-6f1t: Cryo-EM structure of two dynein tail domains bound to dynactin an... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6f1t
タイトルCryo-EM structure of two dynein tail domains bound to dynactin and BICDR1
要素
  • (BICD family-like cargo adapter 1,BICD family-like cargo adapter 1,BICD family-like cargo adapter ...) x 2
  • (Cytoplasmic dynein 1 ...) x 3
  • (Dynactin Subunit ...) x 12
  • ARP1 actin related protein 1 homolog A
  • Actin related protein 10 homolog
  • Actin, cytoplasmic 1
  • Capping protein (Actin filament) muscle Z-line, alpha 1
  • Dynactin 6
  • Dynein light chain roadblock-type 1
  • F-actin capping protein beta subunit
キーワードMOTOR PROTEIN / Cryo-EM / Complex / dynein/dynactin/BICDR / TDR
機能・相同性
機能・相同性情報


Golgi to secretory granule transport / RHOD GTPase cycle / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / retrograde axonal transport of mitochondrion / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs ...Golgi to secretory granule transport / RHOD GTPase cycle / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / retrograde axonal transport of mitochondrion / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / UCH proteinases / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / RHOF GTPase cycle / dynactin complex / Clathrin-mediated endocytosis / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / visual behavior / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / transport along microtubule / F-actin capping protein complex / WASH complex / dynein light chain binding / positive regulation of intracellular transport / negative regulation of filopodium assembly / regulation of metaphase plate congression / dynein heavy chain binding / establishment of spindle localization / positive regulation of spindle assembly / ciliary tip / actin cortical patch / vesicle transport along microtubule / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / Intraflagellar transport / dense body / dynein complex / minus-end-directed microtubule motor activity / Neutrophil degranulation / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / retrograde axonal transport / cytoplasmic dynein complex / barbed-end actin filament capping / dynein light intermediate chain binding / P-body assembly / regulation of cell morphogenesis / regulation of lamellipodium assembly / nuclear migration / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / COPI-mediated anterograde transport / centrosome localization / microtubule motor activity / dynein intermediate chain binding / NuA4 histone acetyltransferase complex / dynein complex binding / microtubule-based movement / cytoplasmic microtubule / dynactin binding / microtubule-based process / COPI-mediated anterograde transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / cytoplasmic microtubule organization / stress granule assembly / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / regulation of mitotic spindle organization / axon cytoplasm / cytoskeleton organization / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / sarcomere / AURKA Activation by TPX2 / axonogenesis / mitotic spindle organization / cellular response to nerve growth factor stimulus / filopodium / cell motility / actin filament / RHO GTPases Activate Formins / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cell morphogenesis / cilium / kinetochore / microtubule cytoskeleton organization / small GTPase binding / Aggrephagy
類似検索 - 分子機能
F-actin capping protein, alpha/beta subunit, N-terminal domain / F-actin capping protein, alpha subunit / F-actin capping protein, beta subunit / : / Dynamitin / : / Dynamitin / Dynactin subunit 6 / Dynein 1 light intermediate chain / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 1/2 ...F-actin capping protein, alpha/beta subunit, N-terminal domain / F-actin capping protein, alpha subunit / F-actin capping protein, beta subunit / : / Dynamitin / : / Dynamitin / Dynactin subunit 6 / Dynein 1 light intermediate chain / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 1/2 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Dynein family light intermediate chain / Dynein light intermediate chain (DLIC) / Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Dynactin subunit 5 / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / : / Dynein light chain 2a, cytoplasmic / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Roadblock/LAMTOR2 domain / Roadblock/LC7 domain / Roadblock/LC7 domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / Ribosomal protein S3 C-terminal domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Beta-Lactamase / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Dynactin subunit 5 / BICD family-like cargo adapter 1 / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / F-actin-capping protein subunit beta / Dynactin subunit 6 / Dynactin subunit 2 / Alpha-centractin / Actin-related protein 10 ...ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Dynactin subunit 5 / BICD family-like cargo adapter 1 / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / F-actin-capping protein subunit beta / Dynactin subunit 6 / Dynactin subunit 2 / Alpha-centractin / Actin-related protein 10 / Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / Actin, cytoplasmic 1 / Dynein light chain roadblock-type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Urnavicius, L. / Lau, C.K. / Elshenawy, M.M. / Morales-Rios, E. / Motz, C. / Yildiz, A. / Carter, A.P.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_UP_A025_1011 英国
Wellcome TrustWT100387 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Cryo-EM shows how dynactin recruits two dyneins for faster movement.
著者: Linas Urnavicius / Clinton K Lau / Mohamed M Elshenawy / Edgar Morales-Rios / Carina Motz / Ahmet Yildiz / Andrew P Carter /
要旨: Dynein and its cofactor dynactin form a highly processive microtubule motor in the presence of an activating adaptor, such as BICD2. Different adaptors link dynein and dynactin to distinct cargoes. ...Dynein and its cofactor dynactin form a highly processive microtubule motor in the presence of an activating adaptor, such as BICD2. Different adaptors link dynein and dynactin to distinct cargoes. Here we use electron microscopy and single-molecule studies to show that adaptors can recruit a second dynein to dynactin. Whereas BICD2 is biased towards recruiting a single dynein, the adaptors BICDR1 and HOOK3 predominantly recruit two dyneins. We find that the shift towards a double dynein complex increases both the force and speed of the microtubule motor. Our 3.5 Å resolution cryo-electron microscopy reconstruction of a dynein tail-dynactin-BICDR1 complex reveals how dynactin can act as a scaffold to coordinate two dyneins side-by-side. Our work provides a structural basis for understanding how diverse adaptors recruit different numbers of dyneins and regulate the motile properties of the dynein-dynactin transport machine.
履歴
登録2017年11月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月31日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: citation / em_3d_fitting
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year / _em_3d_fitting.target_criteria
改定 1.22018年2月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32019年12月11日Group: Other / カテゴリ: atom_sites / cell / pdbx_database_status
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4168
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ARP1 actin related protein 1 homolog A
B: ARP1 actin related protein 1 homolog A
C: ARP1 actin related protein 1 homolog A
D: ARP1 actin related protein 1 homolog A
E: ARP1 actin related protein 1 homolog A
F: ARP1 actin related protein 1 homolog A
G: ARP1 actin related protein 1 homolog A
H: Actin, cytoplasmic 1
I: ARP1 actin related protein 1 homolog A
J: Actin related protein 10 homolog
K: Capping protein (Actin filament) muscle Z-line, alpha 1
L: F-actin capping protein beta subunit
M: Dynactin Subunit 2
N: Dynactin Subunit 2
O: Dynactin Subunit 3
P: Dynactin Subunit 3
Q: Dynactin Subunit 2
R: Dynactin Subunit 2
U: Dynactin 6
V: Dynactin subunit 5
X: BICD family-like cargo adapter 1,BICD family-like cargo adapter 1,BICD family-like cargo adapter 1,BICDR-1
Y: Dynactin Subunit 4
Z: Dynactin Subunit 1
a: Dynactin subunit 2
b: Dynactin subunit 2
c: Dynactin subunit 2
d: Dynactin subunit 2
e: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Dynein Heavy Chain,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Dynein Heavy Chain,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
f: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Dynein Heavy Chain,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Dynein Heavy Chain,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
g: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
h: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
i: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2
j: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2
k: Dynein light chain roadblock-type 1
l: Dynein light chain roadblock-type 1
m: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Dynein Heavy Chain,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Dynein Heavy Chain,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
n: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Dynein Heavy Chain,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Dynein Heavy Chain,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
o: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
p: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
q: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2
r: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2
s: Dynein light chain roadblock-type 1
t: Dynein light chain roadblock-type 1
x: BICD family-like cargo adapter 1,BICD family-like cargo adapter 1,BICD family-like cargo adapter 1
z: Dynactin Subunit 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,818,54055
ポリマ－1,814,18845
非ポリマー4,35210
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 7種, 17分子 ABCDEFGIHJKLUklst

#1: タンパク質
ARP1 actin related protein 1 homolog A


分子量: 42670.688 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: ADP: Adenosine diphosphate ligand / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F2Z5G5
#2: タンパク質 Actin, cytoplasmic 1 / Beta-actin


分子量: 41782.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: ATP: Adenosine triphosphate / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q6QAQ1
#3: タンパク質 Actin related protein 10 homolog


分子量: 43203.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: ADP: Adenosine diphosphate / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: I3LHK5
#4: タンパク質 Capping protein (Actin filament) muscle Z-line, alpha 1 / F-actin capping protein alpha 1 subunit / F-actin capping protein subunit alpha 1


分子量: 33059.848 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0PFK5
#5: タンパク質 F-actin capping protein beta subunit / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin-capping protein subunit beta isoform 1


分子量: 30669.768 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A9XFX6
#10: タンパク質 Dynactin 6


分子量: 20703.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: D0G6S1
#22: タンパク質
Dynein light chain roadblock-type 1 / Bithoraxoid-like protein / BLP / Dynein light chain 2A / cytoplasmic / Dynein-associated protein ...Bithoraxoid-like protein / BLP / Dynein light chain 2A / cytoplasmic / Dynein-associated protein Km23 / Roadblock domain-containing protein 1


分子量: 10934.576 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNLRB1, BITH, DNCL2A, DNLC2A, ROBLD1, HSPC162 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9NP97

-
Dynactin Subunit ... , 12種, 14分子 MNOPQRVYZabcdz

#6: タンパク質 Dynactin Subunit 2


分子量: 50144.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#7: タンパク質 Dynactin Subunit 2


分子量: 52612.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#8: タンパク質 Dynactin Subunit 3


分子量: 5549.833 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#9: タンパク質 Dynactin Subunit 2


分子量: 7422.140 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#11: タンパク質 Dynactin subunit 5


分子量: 20150.533 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A286ZK88
#13: タンパク質 Dynactin Subunit 4


分子量: 22400.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#14: タンパク質 Dynactin Subunit 1


分子量: 4443.468 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#15: タンパク質 Dynactin subunit 2


分子量: 7377.013 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F1SKF9
#16: タンパク質 Dynactin subunit 2


分子量: 10000.866 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F1SKF9
#17: タンパク質・ペプチド Dynactin subunit 2


分子量: 5581.965 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F1SKF9
#18: タンパク質・ペプチド Dynactin subunit 2


分子量: 2880.144 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F1SKF9
#24: タンパク質 Dynactin Subunit 1


分子量: 4528.573 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)

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BICD family-like cargo adapter 1,BICD family-like cargo adapter 1,BICD family-like cargo adapter ... , 2種, 2分子 Xx

#12: タンパク質 BICD family-like cargo adapter 1,BICD family-like cargo adapter 1,BICD family-like cargo adapter 1,BICDR-1 / Bicaudal D-related protein 1 / BICDR-1 / Coiled-coil domain-containing protein 64A


分子量: 42423.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Bicdl1, Bicdr1, Ccdc64 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: A0JNT9
#23: タンパク質 BICD family-like cargo adapter 1,BICD family-like cargo adapter 1,BICD family-like cargo adapter 1 / Bicaudal D-related protein 1 / BICDR-1 / Coiled-coil domain-containing protein 64A


分子量: 42678.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Bicdl1, Bicdr1, Ccdc64 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: A0JNT9

-
Cytoplasmic dynein 1 ... , 3種, 12分子 efmnghopijqr

#19: タンパク質
Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Dynein Heavy Chain,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Dynein Heavy Chain,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / Cytoplasmic dynein heavy chain 1 / Dynein heavy chain / cytosolic


分子量: 119509.367 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: DYNC1H1, DHC1, DNCH1, DNCL, DNECL, DYHC, KIAA0325
細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q14204
#20: タンパク質
Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Cytoplasmic dynein intermediate chain 2 / Dynein intermediate chain 2 / cytosolic / DH IC-2


分子量: 68442.141 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNC1I2, DNCI2, DNCIC2 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13409
#21: タンパク質
Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2 / Dynein light intermediate chain 2 / cytosolic / LIC-2 / LIC53/55


分子量: 54173.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNC1LI2, DNCLI2, LIC2 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O43237

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非ポリマー , 2種, 10分子

#25: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#26: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Cryo-EM map of two dynein tail domains bound to dynactin and BICDR1COMPLEX#1-#240MULTIPLE SOURCES
2BICD family-like cargo adapter 1COMPLEX#12, #231RECOMBINANT
3DyneinCOMPLEX#19-#221RECOMBINANT
4DynactinCOMPLEX#1-#11, #13-#18, #241NATURAL
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
14Sus scrofa (ブタ)9823
23Homo sapiens (ヒト)9606
32Mus musculus (ハツカネズミ)10090
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
23Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 52 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_2919: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION粒子像選択
4CTFFIND3CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9RELION初期オイラー角割当
10RELION最終オイラー角割当
11RELION分類
12RELION３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 205611 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
詳細: Refinement of Dynein chains (chains f, h, j, m, o, s, t) performed using related maps. Coordinates from these chains were used for the other dynein chains, refining into 5 and 8 A maps, then ...詳細: Refinement of Dynein chains (chains f, h, j, m, o, s, t) performed using related maps. Coordinates from these chains were used for the other dynein chains, refining into 5 and 8 A maps, then removing sidechains. Dynactin and parts of dyneins refined into this 3.5 A map.
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01194027
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.424128450
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d9.53656474
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0715465
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.01131060

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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