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Yorodumi- PDB-6cw2: Crystal structure of a yeast SAGA transcriptional coactivator Ada... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 6cw2 | ||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of a yeast SAGA transcriptional coactivator Ada2/Gcn5 HAT subcomplex, crystal form 1 | ||||||||||||||||||
Components |
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Keywords | GENE REGULATION / Ada2/Gcn5 structure | ||||||||||||||||||
| Function / homology | Function and homology informationADA complex / SAGA-type complex / histone crotonyltransferase activity / SLIK (SAGA-like) complex / histone H3 acetyltransferase activity / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / rDNA heterochromatin formation / SAGA complex / protein-lysine-acetyltransferase activity / phosphatidylserine binding ...ADA complex / SAGA-type complex / histone crotonyltransferase activity / SLIK (SAGA-like) complex / histone H3 acetyltransferase activity / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / rDNA heterochromatin formation / SAGA complex / protein-lysine-acetyltransferase activity / phosphatidylserine binding / histone reader activity / Estrogen-dependent gene expression / histone acetyltransferase complex / chromosome, centromeric region / Ub-specific processing proteases / subtelomeric heterochromatin formation / histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / : / Transferases; Acyltransferases; Transferring groups other than aminoacyl groups / transcription coregulator activity / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / chromatin organization / transcription coactivator activity / chromosome, telomeric region / chromatin remodeling / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||||||||||||||
| Biological species | ![]() Homo sapiens (human) | ||||||||||||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.67 Å | ||||||||||||||||||
Authors | Sun, J. / Paduch, M. / Kim, S.A. / Kramer, R.M. / Barrios, A.F. / Lu, V. / Luke, J. / Usatyuk, S. / Kossiakoff, A.A. / Tan, S. | ||||||||||||||||||
| Funding support | United States, 5items
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Citation | Journal: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / Year: 2018Title: Structural basis for activation of SAGA histone acetyltransferase Gcn5 by partner subunit Ada2. Authors: Sun, J. / Paduch, M. / Kim, S.A. / Kramer, R.M. / Barrios, A.F. / Lu, V. / Luke, J. / Usatyuk, S. / Kossiakoff, A.A. / Tan, S. | ||||||||||||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 6cw2.cif.gz | 323.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb6cw2.ent.gz | 263.6 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 6cw2.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 6cw2_validation.pdf.gz | 450.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 6cw2_full_validation.pdf.gz | 463.7 KB | Display | |
| Data in XML | 6cw2_validation.xml.gz | 29 KB | Display | |
| Data in CIF | 6cw2_validation.cif.gz | 39.9 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cw/6cw2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cw/6cw2 | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| 3 |
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| Unit cell |
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Components
-Protein , 2 types, 2 molecules DC
| #1: Protein | Mass: 29081.828 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: GCN5, ADA4, SWI9, YGR252W / Plasmid: PST44 / Production host: ![]() |
|---|---|
| #2: Protein | Mass: 13804.530 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: ADA2, SCKG_0090 / Plasmid: PST44 / Production host: ![]() |
-Antibody , 2 types, 2 molecules AB
| #3: Antibody | Mass: 24548.441 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: ![]() |
|---|---|
| #4: Antibody | Mass: 23403.943 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: ![]() |
-Non-polymers , 2 types, 53 molecules 


| #5: Chemical | | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Details
| Has protein modification | Y |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 5.52 Å3/Da / Density % sol: 77.72 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: microbatch / pH: 8.5 Details: 10 mM Tris-Cl pH 8.5, 200 mM Li2SO4, 25% w/v PEG3350 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.9792 Å |
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Jun 26, 2016 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.67→166.12 Å / Num. obs: 55876 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 20.1 % / Rpim(I) all: 0.045 / Net I/σ(I): 15.4 |
| Reflection shell | Resolution: 2.67→2.75 Å / Redundancy: 19.9 % / Num. unique obs: 4546 / Rpim(I) all: 0.947 / % possible all: 100 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.67→95.908 Å / SU ML: 0.38 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 28.71 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 245 Å2 / Biso mean: 86.9959 Å2 / Biso min: 42.37 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.67→95.908 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 19
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
United States, 5items
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