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万見
- PDB-6btk: Segment from bank vole prion protein 168-176 QYNNQNNFV -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6btk
タイトルSegment from bank vole prion protein 168-176 QYNNQNNFV
要素Major prion protein
キーワードPROTEIN FIBRIL / polar clasp / amyloid fibril / prion
機能・相同性
機能・相同性情報


side of membrane / protein homooligomerization / Golgi apparatus / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prion, copper binding octapeptide repeat / Copper binding octapeptide repeat region / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Myodes glareolus (ネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.1 Å
Model detailspolar clasp, MicroED, Glutamine ladder, Asparagine ladder
データ登録者Glynn, C. / Rodriguez, J.A. / Boyer, D.R. / Gallagher-Jones, M.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2018
タイトル: Sub-ångström cryo-EM structure of a prion protofibril reveals a polar clasp.
著者: Marcus Gallagher-Jones / Calina Glynn / David R Boyer / Michael W Martynowycz / Evelyn Hernandez / Jennifer Miao / Chih-Te Zee / Irina V Novikova / Lukasz Goldschmidt / Heather T McFarlane / ...著者: Marcus Gallagher-Jones / Calina Glynn / David R Boyer / Michael W Martynowycz / Evelyn Hernandez / Jennifer Miao / Chih-Te Zee / Irina V Novikova / Lukasz Goldschmidt / Heather T McFarlane / Gustavo F Helguera / James E Evans / Michael R Sawaya / Duilio Cascio / David S Eisenberg / Tamir Gonen / Jose A Rodriguez /
要旨: The atomic structure of the infectious, protease-resistant, β-sheet-rich and fibrillar mammalian prion remains unknown. Through the cryo-EM method MicroED, we reveal the sub-ångström-resolution ...The atomic structure of the infectious, protease-resistant, β-sheet-rich and fibrillar mammalian prion remains unknown. Through the cryo-EM method MicroED, we reveal the sub-ångström-resolution structure of a protofibril formed by a wild-type segment from the β2-α2 loop of the bank vole prion protein. The structure of this protofibril reveals a stabilizing network of hydrogen bonds that link polar zippers within a sheet, producing motifs we have named 'polar clasps'.
履歴
登録2017年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年2月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,1401
ポリマ－1,1401
非ポリマー00
水724
1
A: Major prion protein

A: Major prion protein

A: Major prion protein

A: Major prion protein

A: Major prion protein

A: Major prion protein

A: Major prion protein

A: Major prion protein

A: Major prion protein

A: Major prion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,40210
ポリマ－11,40210
非ポリマー00
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
crystal symmetry operation1_755x+2,y,z1
crystal symmetry operation1_855x+3,y,z1
crystal symmetry operation1_955x+4,y,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation1_665x+1,y+1,z1
crystal symmetry operation1_765x+2,y+1,z1
crystal symmetry operation1_865x+3,y+1,z1
crystal symmetry operation1_965x+4,y+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)4.874, 10.107, 30.415
Angle α, β, γ (deg.)93.360, 91.150, 101.660
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Major prion protein


分子量: 1140.162 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 168-176 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Myodes glareolus (ネズミ) / 参照: UniProt: Q8VHV5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 4.21 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.1 M MES, pH 6, 10% ethanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9798 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月22日
放射モノクロメーター: single crystal Si(220) side bounce
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9798 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→100 Å / Num. obs: 1867 / % possible obs: 80.8 % / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rpim(I) all: 0.1 / Rrim(I) all: 0.142 / Χ2: 1.81 / Net I/σ(I): 5.7 / Num. measured all: 3070
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.1-1.141.20.4031100.5320.4030.570.50946.2
1.14-1.181.50.3771420.5590.3640.5240.93160.2
1.18-1.241.50.4131830.4560.4050.5791.24274.4
1.24-1.31.60.3111920.6250.310.4391.11891.4
1.3-1.391.60.242060.8280.2340.3361.14793.6
1.39-1.491.60.1952040.8570.1910.2731.0785.7
1.49-1.641.80.1471860.9290.1460.2071.66676.2
1.64-1.881.80.1051980.9760.1040.1481.68797.1
1.88-2.371.80.1052450.9680.1040.1472.77796.5
2.37-1001.80.0792010.9820.0790.1123.42790.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation1.1 Å30.42 Å
Translation1.1 Å30.42 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC精密化
HKL-2000データスケーリング
PHASER2.6.0位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.1→30.35 Å / WRfactor Rfree: 0.1712 / WRfactor Rwork: 0.1381 / FOM work R set: 0.8355 / SU B: 1.702 / SU ML: 0.032 / SU R Cruickshank DPI: 0.0515 / SU Rfree: 0.0445 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.052 / ESU R Free: 0.044 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1622 179 9.6 %RANDOM
Rwork0.139 ---
obs0.1409 1688 80.75 %-
原子変位パラメータBiso max: 39.73 Å2 / Biso mean: 11.888 Å2 / Biso min: 8.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.78 Å2-0.15 Å2-0.23 Å2
2---0.52 Å2-0.15 Å2
3----0.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.1→30.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数81 0 0 4 85
Biso mean---23.1 -
残基数----9
LS精密化 シェル解像度: 1.1→1.129 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.228 6 -
Rwork0.287 68 -
all-74 -
obs--40.88 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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