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- PDB-6b4f: Crystal structure of human Gle1 CTD-Nup42 GBM complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6b4f
タイトルCrystal structure of human Gle1 CTD-Nup42 GBM complex
要素
  • Nucleoporin GLE1
  • Nucleoporin like 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Complex / Nuclear Pore Complex / mRNA export / DEAD-box helicase
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear pore cytoplasmic filaments / nuclear export signal receptor activity / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins ...nuclear pore cytoplasmic filaments / nuclear export signal receptor activity / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / SUMOylation of RNA binding proteins / inositol hexakisphosphate binding / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / tRNA processing in the nucleus / nucleocytoplasmic transport / Viral Messenger RNA Synthesis / poly(A)+ mRNA export from nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / SUMOylation of DNA replication proteins / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / mRNA transport / nuclear pore / mRNA export from nucleus / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / translation initiation factor binding / centriole / SUMOylation of chromatin organization proteins / protein export from nucleus / HCMV Late Events / Transcriptional regulation by small RNAs / phospholipid binding / ISG15 antiviral mechanism / HCMV Early Events / nuclear envelope / protein transport / snRNP Assembly / nuclear membrane / ciliary basal body / centrosome / nucleolus / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / extracellular space / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / E3 ligase, CCCH-type zinc finger / CCCH-type zinc finger / mRNA export factor GLE1-like / GLE1-like superfamily / GLE1-like protein / zinc finger / Zinc finger, CCCH-type / Zinc finger C3H1-type profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Nucleoporin NUP42 / Nucleoporin NUP42 / mRNA export factor GLE1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.811 Å
データ登録者Lin, D.H. / Correia, A.R. / Cai, S.W. / Huber, F.M. / Jette, C.A. / Hoelz, A.
資金援助 米国, 6件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5 T32 GM07616 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM117360 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
Heritage Medical Research Institute 米国
Sidney Kimmel Foundation for Cancer Research 米国
Camille & Henry Dreyfus Foundation 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structural and functional analysis of mRNA export regulation by the nuclear pore complex.
著者: Lin, D.H. / Correia, A.R. / Cai, S.W. / Huber, F.M. / Jette, C.A. / Hoelz, A.
履歴
登録2017年9月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Nucleoporin GLE1
A: Nucleoporin GLE1
C: Nucleoporin like 2
D: Nucleoporin like 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,0648
ポリマ－83,8034
非ポリマー2614
水52229
1
B: Nucleoporin GLE1
C: Nucleoporin like 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9373
ポリマ－41,9022
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2950 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area17840 Å2
手法PISA
2
A: Nucleoporin GLE1
D: Nucleoporin like 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1275
ポリマ－41,9022
非ポリマー2253
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2870 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area17900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)164.660, 69.710, 93.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.66, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Nucleoporin GLE1 / hGLE1 / GLE1-like protein


分子量: 36375.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLE1, GLE1L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q53GS7
#2: タンパク質・ペプチド Nucleoporin like 2


分子量: 5526.420 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NUPL2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q3B7J4, UniProt: O15504*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.61 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M sodium potassium phosphate pH 7.6, 26 % (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→46.782 Å / Num. obs: 25969 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.8 % / CC1/2: 0.992 / Rpim(I) all: 0.054 / Rsym value: 0.107 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 2551 / CC1/2: 0.536 / Rpim(I) all: 0.735 / Rsym value: 1.443 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.811→46.782 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 32.06
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2735 1067 5.12 %
Rwork0.2454 --
obs0.2469 20826 79.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.811→46.782 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5794 0 12 29 5835
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035941
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.638029
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.4463589
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.034880
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031017
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8115-2.93940.334140.4012308X-RAY DIFFRACTION10
2.9394-3.09440.4437690.36711175X-RAY DIFFRACTION38
3.0944-3.28820.36941470.33762822X-RAY DIFFRACTION92
3.2882-3.5420.33571780.28763046X-RAY DIFFRACTION99
3.542-3.89830.30551380.25513124X-RAY DIFFRACTION100
3.8983-4.4620.24691670.21483062X-RAY DIFFRACTION100
4.462-5.62010.22861670.20823092X-RAY DIFFRACTION100
5.6201-46.78830.23911870.22793130X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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