[日本語] English
万見
- PDB-5x0w: Molecular mechanism for the binding between Sharpin and HOIP -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5x0w
タイトルMolecular mechanism for the binding between Sharpin and HOIP
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
  • Sharpin
キーワードLIGASE/PROTEIN BINDING / Sharpin / HOIP / linear ubiquitination / E3 enzyme / LIGASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


apoptotic nuclear changes / regulation of CD40 signaling pathway / protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / CD40 signaling pathway / RBR-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of xenophagy / CD40 receptor complex / negative regulation of necroptotic process ...apoptotic nuclear changes / regulation of CD40 signaling pathway / protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / CD40 signaling pathway / RBR-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of xenophagy / CD40 receptor complex / negative regulation of necroptotic process / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Neurexins and neuroligins / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / keratinization / polyubiquitin modification-dependent protein binding / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / ubiquitin binding / mitochondrion organization / Regulation of TNFR1 signaling / negative regulation of inflammatory response / cytoplasmic side of plasma membrane / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / T cell receptor signaling pathway / protein-macromolecule adaptor activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / defense response to bacterium / ubiquitin protein ligase binding / dendrite / synapse / protein-containing complex binding / zinc ion binding / identical protein binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sharpin, PH domain / Sharpin PH domain / : / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : ...Sharpin, PH domain / Sharpin PH domain / : / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : / : / : / HOIP UBA domain pair / E3 Ubiquitin Ligase RBR C-terminal domain / PNGase/UBA- or UBX-containing domain / PUB domain / PUB-like domain superfamily / PUB domain / IBR domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / PH-like domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RNF31 / Sharpin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Liu, J. / Li, F. / Cheng, X. / Pan, L.
資金援助 中国, 5件
組織認可番号国
National Basic Research Program of China2013CB836900 中国
Science and Technology Commission of Shanghai Municipality15JC1400400 中国
Strategic Priority Research Program of the Chinese Academy of SciencesXDB20000000 中国
National Natural Science Foundation of China31500597 中国
Science and Technology Commission of Shanghai Municipality15ZR1449100 中国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2017
タイトル: Structural Insights into SHARPIN-Mediated Activation of HOIP for the Linear Ubiquitin Chain Assembly
著者: Liu, J. / Wang, Y. / Gong, Y. / Fu, T. / Hu, S. / Zhou, Z. / Pan, L.
履歴
登録2017年1月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
C: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
E: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
G: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
B: Sharpin
D: Sharpin
F: Sharpin
H: Sharpin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,7018
ポリマ－120,7018
非ポリマー00
水00
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
B: Sharpin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1752
ポリマ－30,1752
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
D: Sharpin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1752
ポリマ－30,1752
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
F: Sharpin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1752
ポリマ－30,1752
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
G: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
H: Sharpin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1752
ポリマ－30,1752
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)101.347, 101.347, 146.982
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

-
要素

#1: タンパク質
E3 ubiquitin-protein ligase RNF31 / HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin- ...HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin-associated domain protein


分子量: 18828.414 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 480-639 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF31, ZIBRA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96EP0, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質
Sharpin / Shank-associated RH domain-interacting protein / Shank-interacting protein-like 1 / hSIPL1


分子量: 11346.813 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 206-309 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SHARPIN, SIPL1, PSEC0216 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H0F6

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.93 %
解説: the entry contains Friedel pairs in F_Plus/Minus columns
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 0.1 M HEPES (pH 7.3), 7% (w/v) PEG8000, 8% (v/v) ethylene glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月13日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9995→33.897 Å / Num. obs: 66810 / % possible obs: 99.86 % / 冗長度: 7.37 % / Net I/σ(I): 23.9
反射 シェル解像度: 2.9995→3.05 Å / 冗長度: 6.7 % / Mean I/σ(I) obs: 4.84 / Num. unique obs: 1681 / % possible all: 99.78

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3→33.895 Å / SU ML: 0.53 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 35.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3023 3394 5.08 %
Rwork0.261 --
obs0.2632 66810 98.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→33.895 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5914 0 0 0 5914
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036023
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7428147
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6483510
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045893
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051082
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9995-3.04230.58331100.53682272X-RAY DIFFRACTION85
3.0423-3.08770.5011260.43112518X-RAY DIFFRACTION92
3.0877-3.13590.38791460.38242652X-RAY DIFFRACTION100
3.1359-3.18730.36881440.35782666X-RAY DIFFRACTION98
3.1873-3.24220.34841600.32722558X-RAY DIFFRACTION100
3.2422-3.30110.371480.33972660X-RAY DIFFRACTION99
3.3011-3.36460.4291240.34842698X-RAY DIFFRACTION100
3.3646-3.43320.37521600.32892712X-RAY DIFFRACTION100
3.4332-3.50780.35981160.31472670X-RAY DIFFRACTION100
3.5078-3.58930.39631420.2952668X-RAY DIFFRACTION100
3.5893-3.67890.34211340.28682688X-RAY DIFFRACTION100
3.6789-3.77830.35421480.26832656X-RAY DIFFRACTION100
3.7783-3.88930.36281380.26722714X-RAY DIFFRACTION100
3.8893-4.01470.33991200.2662644X-RAY DIFFRACTION100
4.0147-4.15790.3041320.25542664X-RAY DIFFRACTION99
4.1579-4.32410.29741460.23352648X-RAY DIFFRACTION100
4.3241-4.52040.24611960.20952576X-RAY DIFFRACTION100
4.5204-4.75810.24411520.21632670X-RAY DIFFRACTION100
4.7581-5.05530.29561320.20972738X-RAY DIFFRACTION100
5.0553-5.44420.25751540.23692660X-RAY DIFFRACTION100
5.4442-5.98940.34011180.26832698X-RAY DIFFRACTION100
5.9894-6.84980.32471320.26772680X-RAY DIFFRACTION100
6.8498-8.60660.23121560.22592644X-RAY DIFFRACTION100
8.6066-33.8970.24491600.22662662X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 48.1572 Å / Origin y: 4.5246 Å / Origin z: 41.7853 Å
111213212223313233
T0.8445 Å20.1192 Å20.0422 Å2-0.5443 Å20.0255 Å2--0.5858 Å2
L0.0594 °20.0601 °20.2633 °2-0.2397 °2-0.7796 °2--0.4202 °2
S-0.063 Å °-0.0315 Å °-0.0198 Å °0.3004 Å °0.2722 Å °0.1789 Å °-0.2318 Å °-0.2898 Å °-0.2027 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る