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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5wu6 | ||||||
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Title | Crystal structure of apo human Tut1, form IV | ||||||
![]() | Speckle targeted PIP5K1A-regulated poly(A) polymerase | ||||||
![]() | TRANSFERASE / Terminal nucleotidyl transferase | ||||||
Function / homology | ![]() U6 snRNA 3'-end processing / co-transcriptional mRNA 3'-end processing, cleavage and polyadenylation pathway / RNA uridylyltransferase / snRNA processing / RNA uridylyltransferase activity / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / mRNA 3'-end processing / polynucleotide adenylyltransferase / poly(A) RNA polymerase activity / enzyme-substrate adaptor activity ...U6 snRNA 3'-end processing / co-transcriptional mRNA 3'-end processing, cleavage and polyadenylation pathway / RNA uridylyltransferase / snRNA processing / RNA uridylyltransferase activity / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / mRNA 3'-end processing / polynucleotide adenylyltransferase / poly(A) RNA polymerase activity / enzyme-substrate adaptor activity / : / U6 snRNA binding / mRNA 3'-UTR binding / nuclear speck / nucleolus / enzyme binding / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Yamashita, S. / Tomita, K. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Crystal structures of U6 snRNA-specific terminal uridylyltransferase Authors: Yamashita, S. / Takagi, Y. / Nagaike, T. / Tomita, K. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 624.8 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 518.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 502.6 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 52.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 70.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5wu1SC ![]() 5wu2C ![]() 5wu3C ![]() 5wu4C ![]() 5wu5C C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 52828.816 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 54-599 / Mutation: C372A, C399A, C415A, C501A, C504A, C574A Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Sequence of 141-874(C-term) of human Tut1 was cloned to pET22b vector with NdeI and XhoI sites. Residues of 235-304 and 651-750 were deleted for crystallization. C372A, C399A, C415A, C501A, ...Details: Sequence of 141-874(C-term) of human Tut1 was cloned to pET22b vector with NdeI and XhoI sites. Residues of 235-304 and 651-750 were deleted for crystallization. C372A, C399A, C415A, C501A, C504S, and C574A mutations were introduced to improve the crystals. Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q9H6E5, polynucleotide adenylyltransferase, RNA uridylyltransferase #2: Chemical | ChemComp-MG / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.4 Å3/Da / Density % sol: 68.6 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: Tris pH 7.0, PEG3350, MgCl2. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 95 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: Dec 7, 2015 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.2→50 Å / Num. obs: 48397 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 26.4 % / Biso Wilson estimate: 70.09 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.375 / Net I/σ(I): 14.32 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5WU1 Resolution: 3.209→19.993 Å / SU ML: 0.35 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 23.55
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 223.09 Å2 / Biso mean: 73.73 Å2 / Biso min: 28.4 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.209→19.993 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 17
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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