+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5wu5 | ||||||
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Title | Crystal structure of apo human Tut1, form III | ||||||
Components | Speckle targeted PIP5K1A-regulated poly(A) polymerase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / Terminal nucleotidyl transferase | ||||||
Function / homology | Function and homology information U6 snRNA 3'-end processing / co-transcriptional mRNA 3'-end processing, cleavage and polyadenylation pathway / snRNA processing / RNA uridylyltransferase / RNA uridylyltransferase activity / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / polynucleotide adenylyltransferase / poly(A) RNA polymerase activity / mRNA 3'-end processing / enzyme-substrate adaptor activity ...U6 snRNA 3'-end processing / co-transcriptional mRNA 3'-end processing, cleavage and polyadenylation pathway / snRNA processing / RNA uridylyltransferase / RNA uridylyltransferase activity / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / polynucleotide adenylyltransferase / poly(A) RNA polymerase activity / mRNA 3'-end processing / enzyme-substrate adaptor activity / : / U6 snRNA binding / mRNA 3'-UTR binding / nuclear speck / nucleolus / enzyme binding / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.404 Å | ||||||
Authors | Yamashita, S. / Tomita, K. | ||||||
Funding support | Japan, 1items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2017 Title: Crystal structures of U6 snRNA-specific terminal uridylyltransferase Authors: Yamashita, S. / Takagi, Y. / Nagaike, T. / Tomita, K. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5wu5.cif.gz | 761.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5wu5.ent.gz | 634 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5wu5.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wu/5wu5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wu/5wu5 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5wu1C 5wu2SC 5wu3C 5wu4C 5wu6C C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 62381.836 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 141-874 / Mutation: C501A, C504S Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: 141-874(C-term) of human Tut1 was cloned to pET22b vector with NdeI and XhoI sites. Residues of 235-304 and 651-750 were deleted for crystallization. C501A and C504S mutations were ...Details: 141-874(C-term) of human Tut1 was cloned to pET22b vector with NdeI and XhoI sites. Residues of 235-304 and 651-750 were deleted for crystallization. C501A and C504S mutations were introduced to improve the crystals. Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TUT1, RBM21 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: Q9H6E5, polynucleotide adenylyltransferase, RNA uridylyltransferase |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.13 Å3/Da / Density % sol: 66.4 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: Sodium Cacodylate pH 7.0, PEG4000, Tacsimate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 95 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Photon Factory / Beamline: BL-17A / Wavelength: 0.98 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 25, 2015 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.4→50 Å / Num. obs: 39562 / % possible obs: 89.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 13 % / Biso Wilson estimate: 54.46 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.334 / Net I/σ(I): 8.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5WU2 Resolution: 3.404→19.989 Å / SU ML: 0.44 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 24.54
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 202.31 Å2 / Biso mean: 58.91 Å2 / Biso min: 14.61 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.404→19.989 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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