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- PDB-4d0n: AKAP13 (AKAP-Lbc) RhoGEF domain in complex with RhoA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4d0n
タイトルAKAP13 (AKAP-Lbc) RhoGEF domain in complex with RhoA
要素
  • A-KINASE ANCHOR PROTEIN 13
  • TRANSFORMING PROTEIN RHOA
キーワードCELL CYCLE / AKAP13 / LBC / AKAP-LBC / GEF / RHOGEF / DH DOMAIN / PH DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of sarcomere organization / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure ...regulation of sarcomere organization / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / cleavage furrow formation / regulation of neural precursor cell proliferation / MAP-kinase scaffold activity / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / forebrain radial glial cell differentiation / cardiac muscle cell differentiation / regulation of Rho protein signal transduction / apical junction assembly / regulation of modification of postsynaptic structure / cell junction assembly / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / beta selection / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases Activate ROCKs / negative regulation of cell size / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / positive regulation of podosome assembly / regulation of small GTPase mediated signal transduction / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / wound healing, spreading of cells / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / PI3K/AKT activation / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / odontogenesis / motor neuron apoptotic process / ossification involved in bone maturation / regulation of focal adhesion assembly / negative chemotaxis / apical junction complex / RHOB GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / NRAGE signals death through JNK / protein kinase A binding / adrenergic receptor signaling pathway / myosin binding / stress fiber assembly / positive regulation of cytokinesis / regulation of neuron projection development / positive regulation of Rho protein signal transduction / RHOC GTPase cycle / cellular response to cytokine stimulus / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / cleavage furrow / semaphorin-plexin signaling pathway / androgen receptor signaling pathway / ficolin-1-rich granule membrane / RHOA GTPase cycle / mitotic spindle assembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / Rho protein signal transduction / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of T cell migration / endothelial cell migration / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / skeletal muscle tissue development / GPVI-mediated activation cascade / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of stress fiber assembly / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / cytoplasmic microtubule organization / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / positive regulation of neuron differentiation / substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of microtubule cytoskeleton organization / regulation of cell migration / secretory granule membrane / guanyl-nucleotide exchange factor activity / cell-matrix adhesion / small monomeric GTPase / cell periphery / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / regulation of actin cytoskeleton organization
類似検索 - 分子機能
RII binding domain / RII binding domain / : / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / ARHGEF1-like, PH domain / PH domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Dbl homology (DH) domain superfamily ...RII binding domain / RII binding domain / : / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / ARHGEF1-like, PH domain / PH domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / C1-like domain superfamily / PH-domain like / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Roll / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Transforming protein RhoA / A-kinase anchor protein 13
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Abdul Azeez, K.R. / Shrestha, L. / Krojer, T. / Allerston, C. / von Delft, F. / Bountra, C. / Arrowsmith, C. / Edwards, A.M. / Knapp, S. / Klussmann, E. / Elkins, J.M.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2014
タイトル: The Crystal Structure of the Rhoa : Akap-Lbc Dh-Ph Domain Complex.
著者: Abdul Azeez, K.R. / Knapp, S. / Fernandes, J.M.P. / Klussmann, E. / Elkins, J.M.
履歴
登録2014年4月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月17日Group: Database references
改定 1.22014年11月26日Group: Database references
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSFORMING PROTEIN RHOA
B: A-KINASE ANCHOR PROTEIN 13
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,3549
ポリマ－64,3692
非ポリマー9867
水3,297183
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4730 Å2
ΔGint-77.2 kcal/mol
Surface area25980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.320, 86.610, 116.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 TRANSFORMING PROTEIN RHOA / RHOA / RHO CDNA CLONE 12 / H12


分子量: 20925.975 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-184 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61586, small monomeric GTPase
#2: タンパク質 A-KINASE ANCHOR PROTEIN 13 / AKAP13 / AKAP-13 / AKAP-LBC / BREAST CANCER NUCLEAR RECEPTOR-BINDING AUXILIARY PROTEIN / GUANINE ...AKAP13 / AKAP-13 / AKAP-LBC / BREAST CANCER NUCLEAR RECEPTOR-BINDING AUXILIARY PROTEIN / GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR LBC / HUMAN THYROID-ANCHORING PROTEIN 31 / LYMPHOID BLAST CRISIS ONCOGENE / LBC ONCOGENE / NON-ONCOGENIC RHO GTPASE-SPECIFIC GTP EXCHANGE FACTOR / PROTEIN KINASE A-ANCHORING PROTEIN 13 / PRKA13 / P47


分子量: 43442.586 Da / 分子数: 1 / 断片: RHOGEF DOMAIN, RESIDUES 1968-2338 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12802

-
非ポリマー , 4種, 190分子

#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 183 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 62 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.5
詳細: 0.2 M AMMONIUM SULPHATE, 0.1 M BIS-TRIS PH 5.5, 25% (W/V) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97949
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年9月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→82.32 Å / Num. obs: 49042 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 95.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0069精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→69.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 12.293 / SU ML: 0.158 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.182 / ESU R Free: 0.162 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23946 2476 5.1 %RANDOM
Rwork0.20943 ---
obs0.21098 46509 99.07 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.162 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.39 Å20 Å20 Å2
2--0.16 Å20 Å2
3---1.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→69.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4365 0 57 183 4605
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0194496
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024353
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.071.9836063
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7393.00210020
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3275552
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.8824.677201
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.47815857
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8981528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2694
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024970
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02976
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0453.1462202
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.0443.1462201
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7564.7112750
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.1613.3212294
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.392 172 -
Rwork0.368 3237 -
obs--94.93 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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