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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5uau | ||||||
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Title | Structure of human PYCR-1 complexed with proline | ||||||
![]() | Pyrroline-5-carboxylate reductase 1, mitochondrial | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / AMINO-ACID BIOSYNTHESIS / PROLINE BIOSYNTHESIS | ||||||
Function / homology | ![]() pyrroline-5-carboxylate reductase / pyrroline-5-carboxylate reductase activity / L-proline biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / proline biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of mitochondrial membrane potential / cellular response to oxidative stress / mitochondrial matrix / mitochondrion / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Tanner, J.J. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Resolving the cofactor-binding site in the proline biosynthetic enzyme human pyrroline-5-carboxylate reductase 1. Authors: Christensen, E.M. / Patel, S.M. / Korasick, D.A. / Campbell, A.C. / Krause, K.L. / Becker, D.F. / Tanner, J.J. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 414.4 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 510.7 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 50.5 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 71 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5uatC ![]() 5uavC ![]() 5uawC ![]() 5uaxC ![]() 2izzS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Details | The authors state that based on analytical ultracentrifugation sedimentation velocity experiments, the protein is primarily a decamer at 6 mg/mL (180 micro molar based on monomer molecular weight). Lower molecular weight species are also observed at a protein concentration of 0.8 mg/mL. |
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Components
#1: Protein | Mass: 34043.156 Da / Num. of mol.: 5 / Fragment: residues 1-300 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P32322, pyrroline-5-carboxylate reductase #2: Chemical | ChemComp-PRO / #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.49 Å3/Da / Density % sol: 50.66 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 300 mM Na2SO4, 16-18% (w/v) polyethylene glycol (PEG) 3350, and 0.1 M HEPES at pH 7.5. The crystal was soaked in 1.8 M L-proline |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RDI CMOS_8M / Detector: CMOS / Date: Oct 18, 2015 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.9→64.63 Å / Num. obs: 133932 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 27.02 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Net I/σ(I): 10.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 2IZZ Resolution: 1.9→64.626 Å / SU ML: 0.23 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 27.17 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 113.31 Å2 / Biso mean: 43.309 Å2 / Biso min: 17.19 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.9→64.626 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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