+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5uax | |||||||||
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Title | Structure of apo human PYCR-1 crystallized in space group C2 | |||||||||
Components | Pyrroline-5-carboxylate reductase 1, mitochondrial | |||||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / AMINO-ACID BIOSYNTHESIS / PROLINE BIOSYNTHESIS | |||||||||
Function / homology | Function and homology information pyrroline-5-carboxylate reductase / pyrroline-5-carboxylate reductase activity / L-proline biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / proline biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of mitochondrial membrane potential / cellular response to oxidative stress / mitochondrial matrix / mitochondrion / identical protein binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.85 Å | |||||||||
Authors | Tanner, J.J. | |||||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: J. Biol. Chem. / Year: 2017 Title: Resolving the cofactor-binding site in the proline biosynthetic enzyme human pyrroline-5-carboxylate reductase 1. Authors: Christensen, E.M. / Patel, S.M. / Korasick, D.A. / Campbell, A.C. / Krause, K.L. / Becker, D.F. / Tanner, J.J. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5uax.cif.gz | 494.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5uax.ent.gz | 403.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5uax.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5uax_validation.pdf.gz | 466.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5uax_full_validation.pdf.gz | 475.3 KB | Display | |
Data in XML | 5uax_validation.xml.gz | 49.4 KB | Display | |
Data in CIF | 5uax_validation.cif.gz | 71.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ua/5uax ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ua/5uax | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5uatC 5uauC 5uavC 5uawC 2izzS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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4 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Details | The authors state that based on analytical ultracentrifugation sedimentation velocity experiments, the protein is primarily a decamer at 6 mg/mL (180 micro molar based on monomer molecular weight). Lower molecular weight species are also observed at a protein concentration of 0.8 mg/mL. |
-Components
#1: Protein | Mass: 34043.156 Da / Num. of mol.: 5 / Fragment: residues 1-300 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: PYCR1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P32322, pyrroline-5-carboxylate reductase #2: Chemical | ChemComp-CL / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.71 Å3/Da / Density % sol: 54.64 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 3 M NaCl and 0.1 M HEPES at pH 7.5-8.0 / PH range: 7.5-8.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 4.2.2 / Wavelength: 1 Å | ||||||||||||||||||
Detector | Type: RDI CMOS_8M / Detector: CMOS / Date: Oct 18, 2015 | ||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.85→60.345 Å / Num. obs: 153414 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 24.17 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 16.1 | ||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2IZZ Resolution: 1.85→60.345 Å / SU ML: 0.2 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 20.07
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 93.17 Å2 / Biso mean: 35.5291 Å2 / Biso min: 11.36 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.85→60.345 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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