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Yorodumi- PDB-5uav: Structure of human PYCR-1 complexed with NADPH and L-tetrahydrofu... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5uav | ||||||
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Title | Structure of human PYCR-1 complexed with NADPH and L-tetrahydrofuroic acid | ||||||
Components | Pyrroline-5-carboxylate reductase 1, mitochondrial | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / AMINO-ACID BIOSYNTHESIS / PROLINE BIOSYNTHESIS | ||||||
Function / homology | Function and homology information pyrroline-5-carboxylate reductase / pyrroline-5-carboxylate reductase activity / proline biosynthetic process / L-proline biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / negative regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of mitochondrial membrane potential / cellular response to oxidative stress / mitochondrial matrix / mitochondrion / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.85 Å | ||||||
Authors | Tanner, J.J. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: J. Biol. Chem. / Year: 2017 Title: Resolving the cofactor-binding site in the proline biosynthetic enzyme human pyrroline-5-carboxylate reductase 1. Authors: Christensen, E.M. / Patel, S.M. / Korasick, D.A. / Campbell, A.C. / Krause, K.L. / Becker, D.F. / Tanner, J.J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5uav.cif.gz | 526 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5uav.ent.gz | 432.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5uav.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ua/5uav ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ua/5uav | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5uatC 5uauC 5uawC 5uaxC 2izzS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 34043.156 Da / Num. of mol.: 5 / Fragment: residues 1-300 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: PYCR1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P32322, pyrroline-5-carboxylate reductase #2: Chemical | ChemComp-NDP / #3: Chemical | ChemComp-TFB / #4: Chemical | ChemComp-PEG / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.4 Å3/Da / Density % sol: 48.8 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 300 mM Na2SO4, 16-18% (w/v) polyethylene glycol (PEG) 3350, and 0.1 M HEPES at pH 7.5. The crystal was soaked in the cryobuffer containing 100 mM NADPH followed by 50 mM L-tetrahydrofuroic acid |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 4.2.2 / Wavelength: 1 Å | ||||||||||||||||||
Detector | Type: RDI CMOS_8M / Detector: CMOS / Date: Oct 18, 2015 | ||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.85→64.1 Å / Num. obs: 139847 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 7 % / Biso Wilson estimate: 20.41 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.087 / Net I/σ(I): 19.3 / Num. measured all: 978352 / Scaling rejects: 37 | ||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2IZZ Resolution: 1.85→59.386 Å / SU ML: 0.18 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 18.94
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 91.07 Å2 / Biso mean: 26.5041 Å2 / Biso min: 8.57 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.85→59.386 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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