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- PDB-5ovv: PDZ domain from rat Shank3 bound to the C terminus of ProSAPiP1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ovv
タイトルPDZ domain from rat Shank3 bound to the C terminus of ProSAPiP1
要素
  • Leucine zipper putative tumor suppressor 3
  • SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
キーワードPROTEIN BINDING / PDZ domain / peptide binding / post-synaptic density / C terminus
機能・相同性
機能・相同性情報


plasma membrane bounded cell projection / response to interleukin-17 / regulation of AMPA glutamate receptor clustering / guanylate kinase-associated protein clustering / striatal medium spiny neuron differentiation / positive regulation of synapse structural plasticity / synaptic receptor adaptor activity / RET signaling / postsynaptic density assembly / embryonic epithelial tube formation ...plasma membrane bounded cell projection / response to interleukin-17 / regulation of AMPA glutamate receptor clustering / guanylate kinase-associated protein clustering / striatal medium spiny neuron differentiation / positive regulation of synapse structural plasticity / synaptic receptor adaptor activity / RET signaling / postsynaptic density assembly / embryonic epithelial tube formation / Neurexins and neuroligins / vocal learning / regulation of grooming behavior / structural constituent of postsynaptic density / negative regulation of actin filament bundle assembly / NMDA glutamate receptor clustering / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / negative regulation of cell volume / neuron spine / dendritic spine morphogenesis / regulation of dendritic spine morphogenesis / vocalization behavior / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / brain morphogenesis / regulation of behavioral fear response / regulation of long-term synaptic potentiation / locomotion / regulation of postsynapse organization / neural precursor cell proliferation / long-term synaptic depression / neuromuscular process controlling balance / ciliary membrane / positive regulation of dendritic spine development / exploration behavior / adult behavior / AMPA glutamate receptor clustering / locomotory exploration behavior / regulation of postsynapse assembly / associative learning / social behavior / glial cell proliferation / postsynaptic density, intracellular component / regulation of long-term synaptic depression / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / synapse assembly / ionotropic glutamate receptor binding / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of long-term synaptic potentiation / learning / PDZ domain binding / locomotory behavior / protein homooligomerization / SH3 domain binding / synapse organization / regulation of synaptic plasticity / G protein-coupled receptor binding / modulation of chemical synaptic transmission / memory / long-term synaptic potentiation / MAPK cascade / actin binding / scaffold protein binding / gene expression / dendritic spine / cytoskeleton / learning or memory / neuron projection / postsynaptic density / synapse / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / zinc ion binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Leucine zipper putative tumor suppressor / Fez1 / : / PDZ domain 6 / PDZ domain / Variant SH3 domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain ...Leucine zipper putative tumor suppressor / Fez1 / : / PDZ domain 6 / PDZ domain / Variant SH3 domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Src homology 3 domains / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
THIOCYANATE ION / SH3 and multiple ankyrin repeat domains 3 / Leucine zipper putative tumor suppressor 3 / SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Ponna, S.K. / Myllykoski, M. / Boeckers, T.M. / Kursula, P.
引用ジャーナル: J. Neurochem. / 年: 2018
タイトル: Structural basis for PDZ domain interactions in the post-synaptic density scaffolding protein Shank3.
著者: Ponna, S.K. / Ruskamo, S. / Myllykoski, M. / Keller, C. / Boeckers, T.M. / Kursula, P.
履歴
登録2017年8月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
B: Leucine zipper putative tumor suppressor 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4094
ポリマ－14,2932
非ポリマー1162
水2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1270 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area6270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.570, 85.910, 46.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3


分子量: 13576.530 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Shank3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0U1RRP5, UniProt: Q9JLU4*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Leucine zipper putative tumor suppressor 3 / ProSAP-interacting protein 1 / ProSAPiP1


分子量: 716.778 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: Q8K1Q4
#3: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION


分子量: 58.082 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Sodium thiocyanate 200 mM, 23% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→50 Å / Num. obs: 22464 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 12.6 % / Biso Wilson estimate: 20 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rrim(I) all: 0.218 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル解像度: 1.4→1.44 Å / 冗長度: 11.5 % / Num. unique obs: 1644 / CC1/2: 0.333 / Rrim(I) all: 2.177 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.4→42.955 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1968 1122 5 %
Rwork0.1551 --
obs0.1573 22447 99.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→42.955 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数817 0 6 139 962
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01893
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0961212
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.222327
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079138
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007160
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4003-1.4640.27991380.25012628X-RAY DIFFRACTION99
1.464-1.54120.28211380.23562605X-RAY DIFFRACTION100
1.5412-1.63780.30511380.19172632X-RAY DIFFRACTION100
1.6378-1.76430.26411390.16382649X-RAY DIFFRACTION100
1.7643-1.94180.1731390.13122649X-RAY DIFFRACTION100
1.9418-2.22280.17591410.1162662X-RAY DIFFRACTION100
2.2228-2.80040.17991410.14042686X-RAY DIFFRACTION100
2.8004-42.97520.17241480.15722814X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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