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- PDB-6exj: PDZ domain from rat Shank3 bound to the C terminus of somatostati... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6exj
タイトルPDZ domain from rat Shank3 bound to the C terminus of somatostatin receptor subtype 2
要素
  • SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
  • SSTR2
キーワードPROTEIN BINDING / PDZ domain / peptide binding / post-synaptic density / C terminus
機能・相同性
機能・相同性情報


response to interleukin-17 / somatostatin signaling pathway / regulation of AMPA glutamate receptor clustering / guanylate kinase-associated protein clustering / positive regulation of synapse structural plasticity / striatal medium spiny neuron differentiation / synaptic receptor adaptor activity / RET signaling / Peptide ligand-binding receptors / postsynaptic density assembly ...response to interleukin-17 / somatostatin signaling pathway / regulation of AMPA glutamate receptor clustering / guanylate kinase-associated protein clustering / positive regulation of synapse structural plasticity / striatal medium spiny neuron differentiation / synaptic receptor adaptor activity / RET signaling / Peptide ligand-binding receptors / postsynaptic density assembly / embryonic epithelial tube formation / somatostatin receptor activity / Neurexins and neuroligins / vocal learning / regulation of grooming behavior / structural constituent of postsynaptic density / negative regulation of actin filament bundle assembly / peristalsis / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / NMDA glutamate receptor clustering / negative regulation of cell volume / vocalization behavior / neuron spine / AMPA glutamate receptor clustering / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of behavioral fear response / regulation of dendritic spine morphogenesis / dendritic spine morphogenesis / brain morphogenesis / locomotion / neuropeptide binding / regulation of long-term synaptic potentiation / regulation of postsynapse organization / long-term synaptic depression / neural precursor cell proliferation / G alpha (i) signalling events / cellular response to glucocorticoid stimulus / neuromuscular process controlling balance / ciliary membrane / response to starvation / positive regulation of dendritic spine development / exploration behavior / forebrain development / adult behavior / locomotory exploration behavior / associative learning / social behavior / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / neuropeptide signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / postsynaptic density, intracellular component / glial cell proliferation / synapse assembly / regulation of long-term synaptic depression / ionotropic glutamate receptor binding / cerebellum development / positive regulation of long-term synaptic potentiation / learning / PDZ domain binding / locomotory behavior / cellular response to estradiol stimulus / G protein-coupled receptor binding / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / regulation of synaptic plasticity / modulation of chemical synaptic transmission / SH3 domain binding / memory / long-term synaptic potentiation / MAPK cascade / actin binding / scaffold protein binding / spermatogenesis / gene expression / dendritic spine / learning or memory / neuron projection / postsynaptic density / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / zinc ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Somatostatin receptor 2 / : / Somatostatin receptor family / PDZ domain 6 / PDZ domain / Variant SH3 domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / PDZ domain / Pdz3 Domain / SAM domain profile. ...Somatostatin receptor 2 / : / Somatostatin receptor family / PDZ domain 6 / PDZ domain / Variant SH3 domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / PDZ domain / Pdz3 Domain / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Somatostatin receptor type 2 / SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Ponna, S.K. / Keller, C. / Ruskamo, S. / Myllykoski, M. / Boeckers, T.M. / Kursula, P.
引用ジャーナル: J. Neurochem. / 年: 2018
タイトル: Structural basis for PDZ domain interactions in the post-synaptic density scaffolding protein Shank3.
著者: Ponna, S.K. / Ruskamo, S. / Myllykoski, M. / Keller, C. / Boeckers, T.M. / Kursula, P.
履歴
登録2017年11月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
B: SSTR2
C: SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
D: SSTR2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2044
ポリマ－22,2044
非ポリマー00
水61334
1
A: SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
B: SSTR2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1022
ポリマ－11,1022
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1220 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area5670 Å2
手法PISA
2
C: SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
D: SSTR2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1022
ポリマ－11,1022
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1210 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area5570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.850, 43.300, 78.760
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3 / Shank3 / Proline-rich synapse-associated protein 2 / ProSAP2 / SPANK-2


分子量: 10400.004 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Shank3, Prosap2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9JLU4
#2: タンパク質・ペプチド SSTR2


分子量: 701.767 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P30680*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 2 M ammonium sulphate, 0.2 M NaCl, 0.1 M MES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 14124 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 42.7 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.071 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / 冗長度: 6.3 % / Mean I/σ(I) obs: 0.7 / Num. unique obs: 1020 / CC1/2: 0.54 / Rrim(I) all: 2.515 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5OVC

5ovc


解像度: 1.8→37.944 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 35.01
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2739 1416 10.06 %
Rwork0.2249 --
obs0.2296 14079 99.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→37.944 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1452 0 0 34 1486
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.021469
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6011981
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.79870
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078235
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.012254
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8002-1.86460.39171380.4031229X-RAY DIFFRACTION99
1.8646-1.93920.45271370.34371241X-RAY DIFFRACTION99
1.9392-2.02750.31641410.31081234X-RAY DIFFRACTION99
2.0275-2.13430.3971410.30241253X-RAY DIFFRACTION100
2.1343-2.2680.37581400.27611254X-RAY DIFFRACTION100
2.268-2.44310.27961400.25221246X-RAY DIFFRACTION100
2.4431-2.68890.30661450.26251270X-RAY DIFFRACTION100
2.6889-3.07790.22941410.24061275X-RAY DIFFRACTION100
3.0779-3.87720.27111460.19011291X-RAY DIFFRACTION100
3.8772-37.95220.23241470.18891370X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.57971.6986-0.15123.8866-1.95143.01250.2259-0.61681.13540.6466-0.03730.6092-0.1253-0.0717-0.1590.3953-0.07380.04730.5444-0.16990.44651.573896.170420.7037
22.74153.70141.66695.41742.01216.96580.89361.0947-0.6314-0.6397-1.0117-0.3606-0.04270.7468-0.1950.45030.1829-0.00260.81630.01960.415323.232695.636215.4303
38.54972.068-1.48413.87822.05995.03630.5355-0.13351.1215-0.4379-0.57230.6906-0.9524-0.4154-0.05030.5378-0.00780.00570.4085-0.05760.594.5705101.552314.6974
43.7165-2.3979-0.27065.9061.53048.05440.1789-0.88650.54880.9941-0.26470.05350.21580.6565-0.03560.5249-0.1542-0.03810.558-0.00850.384915.688197.303824.0298
52.2032-2.2481-3.74196.3797-1.18979.162-0.1849-0.7126-1.48191.3001-0.27610.54611.6556-0.83340.58410.6953-0.1343-0.00540.48880.07190.449210.647488.236822.7627
68.063.51040.58257.77910.70820.5670.5492-0.18960.30010.419-0.16530.47640.37-0.3502-0.20350.5159-0.15980.00170.7552-0.10590.44198.2055100.487723.0827
76.6469-0.68250.63269.5614-0.1298.3389-0.6616-0.6587-0.21710.18020.0903-0.10091.3295-0.37420.50540.55840.0064-0.01930.5305-0.04250.30279.735589.989512.8685
85.40892.9214-2.21294.01971.41112.5024-0.46220.51171.0608-1.62160.39081.2817-0.1852-0.0835-0.02730.6827-0.1089-0.26820.35530.03490.50810.983895.8317-0.8466
97.58822.02231.6435.59221.05267.8297-0.18540.03280.5870.23110.1640.20190.35110.08960.1950.2571-0.0334-0.0010.35730.05120.2815-0.57685.45194.9274
108.7135-0.4229-0.91924.42630.06278.9083-0.27380.79950.2848-0.69890.28080.58820.2669-0.3890.03680.4476-0.1103-0.0370.40860.03270.3799-2.016484.1304-2.0568
115.19491.4839-1.20385.64563.82983.6899-0.51840.96370.4101-2.20370.6273-0.317-1.06762.04670.19490.7324-0.28590.06190.731-0.00780.40798.226488.7564-3.8611
128.20611.6029-0.84139.1927-1.72432.1203-0.52950.4068-0.2019-0.4749-1.00140.9241-2.09810.76260.08920.7775-0.2547-0.22990.44850.10170.2773-5.203487.3867-2.5317
138.4129-3.09520.44418.29240.61375.67640.13360.5052-0.36080.0308-0.67130.78610.05291.01510.35530.5430.0516-0.05370.4677-0.01420.36577.350187.64266.7874
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 644 through 662 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 663 through 681 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 682 through 701 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 702 through 716 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 717 through 726 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 727 through 739 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 364 through 369 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 644 through 662 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 663 through 695 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 696 through 716 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 717 through 729 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 730 through 739 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'D' and (resid 364 through 369 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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