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- PDB-1u4a: Solution structure of human SUMO-3 C47S -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1u4a
タイトルSolution structure of human SUMO-3 C47S
要素Ubiquitin-like protein SMT3A
キーワードPROTEIN BINDING / beta beta alpha beta beta alpha beta fold
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMOylation of immune response proteins / regulation of protein localization to nucleus / negative regulation of DNA binding / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / SUMOylation of DNA replication proteins ...SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMOylation of immune response proteins / regulation of protein localization to nucleus / negative regulation of DNA binding / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of intracellular receptors / PML body / kinetochore / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Ding, H. / Xu, Y. / Dai, H. / Tang, Y. / Wu, J. / Shi, Y.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: Solution Structure of Human SUMO-3 C47S and Its Binding Surface for Ubc9
著者: Ding, H. / Xu, Y. / Chen, Q. / Dai, H. / Tang, Y. / Wu, J. / Shi, Y.
履歴
登録2004年7月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-like protein SMT3A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,1181
ポリマ－10,1181
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-like protein SMT3A / Small ubiquitin-like modifier protein 3


分子量: 10118.255 Da / 分子数: 1 / 断片: ubiquitin-like domain / 変異: C47S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: brain / 遺伝子: SUMO3 / プラスミド: pET-22b(+) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P55854

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1223D 13C-separated NOESY
1312D NOESY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8mM 15N-labeled protein25mM phosphate buffer, 75mM Nacl 90% H2O, 10% D2O
20.6mM 13C,15N-labeled protein25mM phosphate buffer, 75mM Nacl 90% H2O, 10% D2O
試料状態イオン強度: 25mM phosphate buffer, 75mM Nacl / pH: 6.25 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX5001
Bruker DMXBrukerDMX6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe2.2F. Delaglio解析
Sparky3T.D.Goddard , D.G.Kneller解析
CNS1.1A.T.Brunger ,D.D.Adanis etal構造決定
CSI1David S. Wishartデータ解析
MOLMOL2k.2Koradi構造決定
MOLMOL2k.2Koradi精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 1540 restraints, 1406 are NOE-derived distance constraints, 78 dihedral angle restraints, 56 distance restraints from hydrogen bonds
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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