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万見
- PDB-5nhw: CRYSTAL STRUCTURE OF THE BIMAGRUMAB Fab -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nhw
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE BIMAGRUMAB Fab
要素
  • anti-human ActRII Bimagrumab Fab heavy-chain
  • anti-human ActRII Bimagrumab Fab light-chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / immunoglobulin / antibody Fab fragment / anti-Activin receptor type-2 antibody
機能・相同性Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Rondeau, J.-M.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Blockade of activin type II receptors with a dual anti-ActRIIA/IIB antibody is critical to promote maximal skeletal muscle hypertrophy.
著者: Morvan, F. / Rondeau, J.M. / Zou, C. / Minetti, G. / Scheufler, C. / Scharenberg, M. / Jacobi, C. / Brebbia, P. / Ritter, V. / Toussaint, G. / Koelbing, C. / Leber, X. / Schilb, A. / Witte, F. ...著者: Morvan, F. / Rondeau, J.M. / Zou, C. / Minetti, G. / Scheufler, C. / Scharenberg, M. / Jacobi, C. / Brebbia, P. / Ritter, V. / Toussaint, G. / Koelbing, C. / Leber, X. / Schilb, A. / Witte, F. / Lehmann, S. / Koch, E. / Geisse, S. / Glass, D.J. / Lach-Trifilieff, E.
履歴
登録2017年3月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月29日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 2.02020年3月11日Group: Polymer sequence / カテゴリ: entity_poly / Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: anti-human ActRII Bimagrumab Fab heavy-chain
L: anti-human ActRII Bimagrumab Fab light-chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,1934
ポリマ－48,0092
非ポリマー1842
水7,800433
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3840 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area19680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.021, 78.016, 131.288
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: 抗体 anti-human ActRII Bimagrumab Fab heavy-chain


分子量: 25370.207 Da / 分子数: 1 / 断片: Fab heavy-chain / 変異: R212K / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: C-terminal FLAG-His6 tag / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 詳細 (発現宿主): periplasmic expression / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): TG1
#2: 抗体 anti-human ActRII Bimagrumab Fab light-chain


分子量: 22638.949 Da / 分子数: 1 / 断片: Fab light-chain / 変異: C216A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 詳細 (発現宿主): periplasmic expression / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): TG1
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 433 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.61 % / Mosaicity: 1.606 ° / Mosaicity esd: 0.007 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8 / 詳細: 18% PEG 5000 MME, 50mM TRIS

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→100 Å / Num. obs: 44353 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 19.45 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Χ2: 1.008 / Net I/σ(I): 6 / Num. measured all: 276646
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsΧ2Diffraction-ID% possible all
1.78-1.8460.470.621100
1.84-1.9260.360.681100
1.92-260.2820.761100
2-2.1160.2260.8931100
2.11-2.246.10.191.0311100
2.24-2.426.10.1681.104199.9
2.42-2.666.30.1421.2151100
2.66-3.046.40.0991.2351100
3.04-3.836.60.0651.2341100
3.83-1006.80.0471.192199.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRPacking: 0
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å41.74 Å
Translation2.5 Å41.74 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER2.11.5精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKLデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2JB5

2jb5


解像度: 1.78→41.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9341 / SU R Cruickshank DPI: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.119 / SU Rfree Blow DPI: 0.108 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.104
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 2229 5.04 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.1794 44230 99.97 %-
原子変位パラメータBiso max: 109.93 Å2 / Biso mean: 23.9 Å2 / Biso min: 7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.8641 Å20 Å20 Å2
2--1.8757 Å20 Å2
3---2.9885 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.177 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.78→41.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3175 0 12 433 3620
Biso mean--37.59 35.16 -
残基数----426
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1046SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes59HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes480HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3268HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion435SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4003SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3268HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4454HARMONIC21.08
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.2
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.65
LS精密化 シェル解像度: 1.78→1.83 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2101 153 4.73 %
Rwork0.192 3085 -
all0.1928 3238 -
obs--99.97 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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