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- PDB-5m33: Structural tuning of CD81LEL (space group P21) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5m33
タイトルStructural tuning of CD81LEL (space group P21)
要素CD81 antigen
キーワードCELL ADHESION / human cellular receptor for Hepatitis C virus / signaling protein
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of adaptive immune memory response / positive regulation of protein catabolic process in the vacuole / macrophage fusion / CD4-positive, alpha-beta T cell costimulation / positive regulation of B cell receptor signaling pathway / osteoclast fusion / myoblast fusion involved in skeletal muscle regeneration / positive regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / positive regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / regulation of macrophage migration ...positive regulation of adaptive immune memory response / positive regulation of protein catabolic process in the vacuole / macrophage fusion / CD4-positive, alpha-beta T cell costimulation / positive regulation of B cell receptor signaling pathway / osteoclast fusion / myoblast fusion involved in skeletal muscle regeneration / positive regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / positive regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / regulation of macrophage migration / immunological synapse formation / transferrin receptor binding / protein localization to lysosome / tetraspanin-enriched microdomain / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / positive regulation of T-helper 2 cell cytokine production / humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / MHC class II protein binding / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / cholesterol binding / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / immunological synapse / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of B cell proliferation / Regulation of Complement cascade / basal plasma membrane / protein localization to plasma membrane / regulation of protein stability / receptor internalization / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / MHC class II protein complex binding / integrin binding / virus receptor activity / basolateral plasma membrane / vesicle / positive regulation of MAPK cascade / focal adhesion / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cd81 Antigen, Extracellular Domain; Chain: A / Tetraspanin / Tetraspanin, conserved site / Transmembrane 4 family signature. / Tetraspanin, animals / Tetraspanin, EC2 domain superfamily / Tetraspanin/Peripherin / Tetraspanin family / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.28 Å
データ登録者Cunha, E.S. / Sfriso, P. / Rojas, A.L. / Roversi, P. / Hospital, A. / Orozco, M. / Abrescia, N.G.
資金援助 スペイン, 3件
組織認可番号国
MINECOBIO2012-32868 スペイン
MINECOBFU2012-33947 スペイン
MINECOBFU2015-64541-R スペイン
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Mechanism of Structural Tuning of the Hepatitis C Virus Human Cellular Receptor CD81 Large Extracellular Loop.
著者: Cunha, E.S. / Sfriso, P. / Rojas, A.L. / Roversi, P. / Hospital, A. / Orozco, M. / Abrescia, N.G.
履歴
登録2016年10月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月18日Group: Database references
改定 1.22017年12月13日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CD81 antigen
B: CD81 antigen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7999
ポリマ－22,3652
非ポリマー4347
水3,495194
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3160 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area9540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.445, 75.846, 37.363
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.12, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 CD81 antigen / 26 kDa cell surface protein TAPA-1 / Target of the antiproliferative antibody 1 / Tetraspanin-28 / Tspan-28


分子量: 11182.417 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD81, TAPA1, TSPAN28 / プラスミド: pHLSec / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P60033
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 194 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.4 % / 解説: excellent diffractor - rodlike shape
結晶化温度: 294.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: Protein: 10 mg/ml Buffer: 0.1 M MIB pH 5.0, 25% w/v PEG 1500 grown in presence of synthetic claudin-I long-extracellular-loop (CLDN1-EL1) - but not visible in electron density. cryo- ...詳細: Protein: 10 mg/ml Buffer: 0.1 M MIB pH 5.0, 25% w/v PEG 1500 grown in presence of synthetic claudin-I long-extracellular-loop (CLDN1-EL1) - but not visible in electron density. cryo-protectant: 25% glycerol + peptide

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.972499 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.972499 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.28→26 Å / Num. obs: 38224 / % possible obs: 88.6 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 16.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 21.6
反射 シェル解像度: 1.28→1.3 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / CC1/2: 0.934 / % possible all: 40.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1G8Q

1g8q


解像度: 1.28→25.997 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 20.02
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1729 1911 5.01 %
Rwork0.1363 --
obs0.1382 38175 88.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.28→25.997 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1361 0 28 194 1583
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011484
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.182001
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.727553
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07237
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006263
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.2785-1.31050.2619560.20171195X-RAY DIFFRACTION40
1.3105-1.34590.224870.16611612X-RAY DIFFRACTION55
1.3459-1.38550.1771170.1462045X-RAY DIFFRACTION70
1.3855-1.43030.17731440.13992454X-RAY DIFFRACTION84
1.4303-1.48140.16831500.12732774X-RAY DIFFRACTION96
1.4814-1.54070.17481430.12022930X-RAY DIFFRACTION99
1.5407-1.61080.17051390.11672887X-RAY DIFFRACTION99
1.6108-1.69570.16231550.11842884X-RAY DIFFRACTION99
1.6957-1.80190.15141620.1262916X-RAY DIFFRACTION99
1.8019-1.9410.16511500.13662897X-RAY DIFFRACTION99
1.941-2.13630.18481480.13142910X-RAY DIFFRACTION99
2.1363-2.44520.15821500.12722938X-RAY DIFFRACTION99
2.4452-3.07990.16351530.14552901X-RAY DIFFRACTION98
3.0799-26.00260.18311570.14192921X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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