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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5lij | ||||||
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タイトル | polyalanine chain built in bacteriophage phi812K1-420 cement protein density map | ||||||
![]() | polyalanine chain built in bacteriophage phi812K1-420 cement protein density map | ||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / polyvalent staphylococcal bactoriophage / Myoviridae / tail sheath / tail contraction | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å | ||||||
![]() | Novacek, J. / Siborova, M. / Benesik, M. / Pantucek, R. / Doskar, J. / Plevka, P. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure and genome release of Twort-like Myoviridae phage with a double-layered baseplate. 著者: Jiří Nováček / Marta Šiborová / Martin Benešík / Roman Pantůček / Jiří Doškař / Pavel Plevka / ![]() 要旨: Bacteriophages from the family Myoviridae use double-layered contractile tails to infect bacteria. Contraction of the tail sheath enables the tail tube to penetrate through the bacterial cell wall ...Bacteriophages from the family Myoviridae use double-layered contractile tails to infect bacteria. Contraction of the tail sheath enables the tail tube to penetrate through the bacterial cell wall and serve as a channel for the transport of the phage genome into the cytoplasm. However, the mechanisms controlling the tail contraction and genome release of phages with "double-layered" baseplates were unknown. We used cryo-electron microscopy to show that the binding of the Twort-like phage phi812 to the Staphylococcus aureus cell wall requires a 210° rotation of the heterohexameric receptor-binding and tripod protein complexes within its baseplate about an axis perpendicular to the sixfold axis of the tail. This rotation reorients the receptor-binding proteins to point away from the phage head, and also results in disruption of the interaction of the tripod proteins with the tail sheath, hence triggering its contraction. However, the tail sheath contraction of Myoviridae phages is not sufficient to induce genome ejection. We show that the end of the phi812 double-stranded DNA genome is bound to one protein subunit from a connector complex that also forms an interface between the phage head and tail. The tail sheath contraction induces conformational changes of the neck and connector that result in disruption of the DNA binding. The genome penetrates into the neck, but is stopped at a bottleneck before the tail tube. A subsequent structural change of the tail tube induced by its interaction with the S. aureus cell is required for the genome's release. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 23 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 16.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 600.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 605.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 10.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 14.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 4054MC ![]() 4003C ![]() 4051C ![]() 4052C ![]() 4053C ![]() 8201C ![]() 8202C ![]() 8203C ![]() 8204C ![]() 8205C ![]() 8206C ![]() 8207C ![]() 8208C ![]() 8209C ![]() 8210C ![]() 8211C ![]() 8212C ![]() 8213C ![]() 8214C ![]() 8304C ![]() 5li2C ![]() 5li4C ![]() 5liiC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 10821.817 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Staphylococcus phage 812 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL | ||||||||||||||||||||
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分子量 | 実験値: NO | ||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION | ||||||||||||||||||||
天然宿主 | 生物種: Staphylococcus aureus | ||||||||||||||||||||
ウイルス殻 | 直径: 1100 nm / 三角数 (T数): 16 | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 0.86 sec. / 電子線照射量: 20 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 7 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 12018 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: HELICAL |