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- PDB-5lhz: PB3 Domain of Human PLK4 in Complex with Coiled-Coil Domain of STIL -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lhz
タイトルPB3 Domain of Human PLK4 in Complex with Coiled-Coil Domain of STIL
要素
  • SCL-interrupting locus protein
  • Serine/threonine-protein kinase PLK4
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Polo box domain / Centriole / Complex / transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


floor plate development / de novo centriole assembly involved in multi-ciliated epithelial cell differentiation / procentriole / deuterosome / regulation of centriole replication / procentriole replication complex / positive regulation of centriole replication / trophoblast giant cell differentiation / embryonic axis specification / positive regulation of spindle assembly ...floor plate development / de novo centriole assembly involved in multi-ciliated epithelial cell differentiation / procentriole / deuterosome / regulation of centriole replication / procentriole replication complex / positive regulation of centriole replication / trophoblast giant cell differentiation / embryonic axis specification / positive regulation of spindle assembly / notochord development / polo kinase / XY body / determination of left/right symmetry / protein localization to centrosome / neural tube development / smoothened signaling pathway / heart looping / centriole replication / cleavage furrow / centrosome duplication / cilium assembly / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / regulation of mitotic spindle organization / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / forebrain development / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / centriole / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / neural tube closure / multicellular organism growth / kinetochore / spindle pole / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / cell cortex / in utero embryonic development / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / nucleolus / negative regulation of apoptotic process / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
SCL-interrupting locus protein / SCL-interrupting locus protein N-terminus / Serine/threonine-protein kinase, first cryptic polo-box domain superfamily / : / Cryptic Polo-Box 1 (CPB1) domain profile. / Cryptic Polo-Box 2 (CPB2) domain profile. / Plk4, C-terminal polo-box domain / Plk4, second cryptic polo-box domain / Plk4, first cryptic polo-box domain / Polo-like Kinase 4 Polo Box 1 ...SCL-interrupting locus protein / SCL-interrupting locus protein N-terminus / Serine/threonine-protein kinase, first cryptic polo-box domain superfamily / : / Cryptic Polo-Box 1 (CPB1) domain profile. / Cryptic Polo-Box 2 (CPB2) domain profile. / Plk4, C-terminal polo-box domain / Plk4, second cryptic polo-box domain / Plk4, first cryptic polo-box domain / Polo-like Kinase 4 Polo Box 1 / Polo-like Kinase 4 Polo Box 2 / POLO box domain / POLO box domain / POLO box domain profile. / Arylsulfatase, C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein kinase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase PLK4 / SCL-interrupting locus protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.51 Å
データ登録者Cottee, M.A. / Lea, S.M.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust100298 英国
Wellcome Trust104575 英国
引用ジャーナル: Biol Open / 年: 2017
タイトル: A key centriole assembly interaction interface between human PLK4 and STIL appears to not be conserved in flies.
著者: Cottee, M.A. / Johnson, S. / Raff, J.W. / Lea, S.M.
履歴
登録2016年7月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月8日Group: Database references
改定 1.22017年3月29日Group: Database references
改定 1.32017年5月10日Group: Database references
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PLK4
B: Serine/threonine-protein kinase PLK4
C: Serine/threonine-protein kinase PLK4
D: SCL-interrupting locus protein
E: SCL-interrupting locus protein
F: SCL-interrupting locus protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,3456
ポリマ－39,3456
非ポリマー00
水905
1
A: Serine/threonine-protein kinase PLK4
D: SCL-interrupting locus protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1152
ポリマ－13,1152
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area6250 Å2
手法PISA
2
B: Serine/threonine-protein kinase PLK4
E: SCL-interrupting locus protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1152
ポリマ－13,1152
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1470 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area6160 Å2
手法PISA
3
C: Serine/threonine-protein kinase PLK4
F: SCL-interrupting locus protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1152
ポリマ－13,1152
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1630 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area6020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.360, 68.360, 137.390
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PLK4 / Polo-like kinase 4 / PLK-4 / Serine/threonine-protein kinase 18 / Serine/threonine-protein kinase Sak


分子量: 9915.191 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 884-970 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLK4, SAK, STK18 / 発現宿主: Escherichia coli B (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: O00444, polo kinase
#2: タンパク質・ペプチド SCL-interrupting locus protein / TAL-1-interrupting locus protein


分子量: 3199.662 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 726-750 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STIL, SIL / 発現宿主: Escherichia coli B (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q15468
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.78 % / 解説: Hexagonal rod
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 150nl Protein solution (41.87 mg/ml protein in 20 mM Tris pH 7.5, 150 mM NaCl, 2 mM DTT) and 50 nl mother liquor (100mM MES pH 6.0, 191.7 mM Zn acetate, 10% Isopropanol)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年1月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.51→36.223 Å / Num. obs: 13265 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.2 % / CC1/2: 0.995 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル最高解像度: 2.51 Å / Rmerge(I) obs: 1.312

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Model based on 4YYP

4yyp


解像度: 2.51→36.223 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.21
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2821 669 5.06 %
Rwork0.2496 --
obs0.2513 13232 99.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.51→36.223 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2337 0 0 5 2342
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022367
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4323196
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.5951436
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039374
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002404
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5103-2.70410.38411220.35432480X-RAY DIFFRACTION100
2.7041-2.97610.37571300.29612472X-RAY DIFFRACTION100
2.9761-3.40650.32481570.26362447X-RAY DIFFRACTION100
3.4065-4.29070.24951370.22632514X-RAY DIFFRACTION100
4.2907-36.22710.25761230.2382650X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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