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- PDB-5ii7: In-house sulfur-SAD structure of orthorhombic red abalone lysin a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ii7
タイトルIn-house sulfur-SAD structure of orthorhombic red abalone lysin at 1.66 A resolution
要素Egg-lysin
キーワードCELL ADHESION / FERTILIZATION / EGG-SPERM INTERACTION / GAMETE RECOGNITION / EGG-BINDING PROTEIN / ACROSOMAL PROTEIN / EGG COAT PENETRATION / CRYSTAL DEHYDRATION / SULFUR-SAD / S-SAD
機能・相同性
機能・相同性情報


acrosomal lumen / single fertilization
類似検索 - 分子機能
Fertilization protein / Egg lysin (Sperm-lysin) / Egg-lysin superfamily / Egg lysin (Sperm-lysin) / Lysin / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Haliotis rufescens (無脊椎動物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.66 Å
データ登録者Sadat Al-Hosseini, H. / Raj, I. / Nishimura, K. / Jovine, L.
資金援助 スウェーデン, 6件
組織認可番号国
Karolinska Institutet スウェーデン
Swedish Research Council2012-5093 スウェーデン
Goran Gustafsson Foundation for Research in Natural Sciences and Medicine スウェーデン
Sven and Ebba-Christina Hagberg foundation スウェーデン
European Molecular Biology Organization
European UnionERC 260759
引用
ジャーナル: Cell / 年: 2017
タイトル: Structural Basis of Egg Coat-Sperm Recognition at Fertilization.
著者: Raj, I. / Sadat Al Hosseini, H. / Dioguardi, E. / Nishimura, K. / Han, L. / Villa, A. / de Sanctis, D. / Jovine, L.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2000
タイトル: 1.35 and 2.07 A resolution structures of the red abalone sperm lysin monomer and dimer reveal features involved in receptor binding.
著者: Kresge, N. / Vacquier, V.D. / Stout, C.D.
#2: ジャーナル: J. Cell Biol. / 年: 1995
タイトル: Crystal structure and subunit dynamics of the abalone sperm lysin dimer: egg envelopes dissociate dimers, the monomer is the active species.
著者: Shaw, A. / Fortes, P.A. / Stout, C.D. / Vacquier, V.D.
#3: ジャーナル: Science / 年: 1993
タイトル: The crystal structure of lysin, a fertilization protein.
著者: Shaw, A. / Mcree, D.E. / Vacquier, V.D. / Stout, C.D.
履歴
登録2016年3月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Egg-lysin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,54311
ポリマ－16,4831
非ポリマー1,06010
水5,062281
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1590 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area9410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.196, 51.195, 80.417
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Egg-lysin / Sperm-lysin


分子量: 16483.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Haliotis rufescens (無脊椎動物) / プラスミド: pJexpress411 / 詳細 (発現宿主): DNA2.0 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pRARE star / 参照: UniProt: P04552
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 281 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.5 / 詳細: 0.65 M ammonium sulfate, 0.2 M NaCl, 0.1 M CHES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54187 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.66→43.186 Å / Num. obs: 34148 / % possible obs: 76 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 13.2 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.03454 / Net I/σ(I): 37.88
反射 シェル解像度: 1.662→1.721 Å / 冗長度: 1.1 % / Rmerge(I) obs: 0.1359 / Mean I/σ(I) obs: 6.41 / % possible all: 10

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2386: ???)精密化
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
Cootモデル構築
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2LIS

2lis


解像度: 1.66→43.186 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.6 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1881 3221 10.01 %Random selection
Rwork0.1562 ---
obs0.1594 32169 75.47 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.66→43.186 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1118 0 57 281 1456
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061254
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9651707
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.48732
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05169
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005206
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6597-1.68450.4701100.258160X-RAY DIFFRACTION4
1.6845-1.71080.4228240.2347161X-RAY DIFFRACTION10
1.7108-1.73890.3041320.2335300X-RAY DIFFRACTION18
1.7389-1.76890.2346440.2251440X-RAY DIFFRACTION27
1.7689-1.8010.2675760.216612X-RAY DIFFRACTION37
1.801-1.83570.2114830.2126736X-RAY DIFFRACTION45
1.8357-1.87320.2206900.1919871X-RAY DIFFRACTION52
1.8732-1.91390.21311250.17141094X-RAY DIFFRACTION65
1.9139-1.95840.21941590.1771452X-RAY DIFFRACTION86
1.9584-2.00740.22571730.16231592X-RAY DIFFRACTION97
2.0074-2.06160.1851980.15631682X-RAY DIFFRACTION100
2.0616-2.12230.17891810.14621659X-RAY DIFFRACTION100
2.1223-2.19080.21121820.14451660X-RAY DIFFRACTION100
2.1908-2.26910.18291890.14181671X-RAY DIFFRACTION100
2.2691-2.360.1711860.1421658X-RAY DIFFRACTION100
2.36-2.46740.18521850.14811643X-RAY DIFFRACTION99
2.4674-2.59740.18491860.1531640X-RAY DIFFRACTION99
2.5974-2.76010.20171810.16181676X-RAY DIFFRACTION100
2.7601-2.97320.18841850.1721679X-RAY DIFFRACTION100
2.9732-3.27230.16461890.15441648X-RAY DIFFRACTION100
3.2723-3.74560.16571780.13811672X-RAY DIFFRACTION100
3.7456-4.71810.13481840.12851671X-RAY DIFFRACTION100
4.7181-43.20090.25351810.19061671X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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