+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5lpi | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Structure of the zinc finger array of Cep104 | ||||||
Components | Centrosomal protein of 104 kDa | ||||||
Keywords | CELL CYCLE / Zinc finger array / Cep104 / Basal body / Centriole Cilia | ||||||
Function / homology | Function and homology information thienylcyclohexylpiperidine binding / glutamate binding / glycine binding / centriole / cilium / spindle pole / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MAD / Resolution: 1.8 Å | ||||||
Authors | van Breugel, M. / Yu, M. / al Jassar, C. | ||||||
Funding support | United Kingdom, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2017 Title: The Ciliopathy-Associated Cep104 Protein Interacts with Tubulin and Nek1 Kinase. Authors: Al-Jassar, C. / Andreeva, A. / Barnabas, D.D. / McLaughlin, S.H. / Johnson, C.M. / Yu, M. / van Breugel, M. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5lpi.cif.gz | 245.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5lpi.ent.gz | 198.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5lpi.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lp/5lpi ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lp/5lpi | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
3 |
| ||||||||
4 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 15547.859 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 746-875 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CEP104, KIAA0562 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Variant (production host): Rosetta / References: UniProt: O60308 #2: Chemical | ChemComp-ZN / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.83 Å3/Da / Density % sol: 56.51 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 10 % PEG 4K 20% Glycerol 30 mM CaCl2 30 mM MgCl2 0.1M MES/imidazole pH 6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / Wavelength: 1.54 Å |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD / Date: Apr 11, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.8→30.31 Å / Num. obs: 66109 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 7.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 13.6 |
Reflection shell | Resolution: 1.8→1.9 Å / Redundancy: 7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / CC1/2: 0.444 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 1.8→29.246 Å / SU ML: 0.26 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0.03 / Phase error: 24.93
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→29.246 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: 21.7878 Å / Origin y: 82.1028 Å / Origin z: 51.7349 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group | Selection details: all |