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- PDB-5i8i: Crystal Structure of the K. lactis Urea Amidolyase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5i8i
タイトルCrystal Structure of the K. lactis Urea Amidolyase
要素Urea Amidolyase
キーワードHYDROLASE / hyrolase / biotin-dependent carboxylase
機能・相同性
機能・相同性情報


urea carboxylase activity / methylcrotonoyl-CoA carboxylase activity / small molecule metabolic process / hydrolase activity / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Urea carboxylase / Allophanate hydrolase / : / Allophanate hydrolase C-terminal domain / Carboxyltransferase domain, subdomain A and B / Carboxyltransferase domain, subdomain A and B / Allophanate hydrolase subunit 2 / Carboxyltransferase domain, subdomain C and D / Carboxyltransferase domain, subdomain C and D / Allophanate hydrolase subunit 1 ...Urea carboxylase / Allophanate hydrolase / : / Allophanate hydrolase C-terminal domain / Carboxyltransferase domain, subdomain A and B / Carboxyltransferase domain, subdomain A and B / Allophanate hydrolase subunit 2 / Carboxyltransferase domain, subdomain C and D / Carboxyltransferase domain, subdomain C and D / Allophanate hydrolase subunit 1 / : / Amidase signature domain / Amidase signature (AS) superfamily / Amidase / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / Cyclophilin-like domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Kluyveromyces lactis (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 6.5 Å
データ登録者Zhao, J. / Xiang, S.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology of China2011CB910500 中国
引用ジャーナル: Biosci. Rep. / 年: 2018
タイトル: Structure and function of urea amidolyase.
著者: Zhao, J. / Zhu, L. / Fan, C. / Wu, Y. / Xiang, S.
履歴
登録2016年2月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月3日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Urea Amidolyase
B: Urea Amidolyase
C: Urea Amidolyase
D: Urea Amidolyase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)808,1064
ポリマ－808,1064
非ポリマー00
水00
1
A: Urea Amidolyase
B: Urea Amidolyase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)404,0532
ポリマ－404,0532
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7070 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area122820 Å2
手法PISA
2
C: Urea Amidolyase
D: Urea Amidolyase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)404,0532
ポリマ－404,0532
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7250 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area122630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.740, 181.940, 549.820
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B
31chain C
41chain D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / End auth comp-ID: VAL / End label comp-ID: VAL

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1METMETchain AAA1 - 17371 - 1737
2SERSERchain BBB3 - 17373 - 1737
3METMETchain CCC1 - 17371 - 1737
4SERSERchain DDD3 - 17373 - 1737

-
要素

#1: タンパク質
Urea Amidolyase / KLLA0E08119p


分子量: 202026.484 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (strain ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37) (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: KLLA0_E08119g / プラスミド: pET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) star / 参照: UniProt: Q6CP22

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.41 % / Mosaicity: 0.7 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Tris/HCl (pH 7.5), 0.2M ammonium sulfate, 12% PEG 8000, 2% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 6.5→274.91 Å / Num. all: 20690 / Num. obs: 20690 / % possible obs: 95.6 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 219.55 Å2 / Rpim(I) all: 0.066 / Rrim(I) all: 0.137 / Rsym value: 0.118 / Net I/av σ(I): 5.5 / Net I/σ(I): 8.3 / Num. measured all: 80051
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
6.5-6.8540.5811.31192029840.3240.6710.5812.297.1
6.85-7.273.90.4531.71115328800.2580.5260.4532.897.2
7.27-7.773.80.2812.61034526940.160.3260.2814.397.4
7.77-8.393.80.1993.8937924950.1150.2310.1995.896.9
8.39-9.193.70.1255.8832622790.0710.1450.1258.294.9
9.19-10.283.90.0857.5782220190.0460.0980.08511.892.8
10.28-11.8740.06410753618970.0350.0740.0641597.5
11.87-14.5340.069.4640516080.0330.0680.0616.597.1
14.53-20.5540.04911.9525113180.0280.0570.04917.998.5
20.55-29.983.70.0597.419145160.0370.070.05919.567.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
MOSFLMデータ収集
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
iMOSFLMデータ削減
PHASER2.5.6位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3VA7, 4ISS

3va7

4iss


解像度: 6.5→29.98 Å / SU ML: 0.99 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3022 1015 4.93 %Random
Rwork0.2776 19588 --
obs0.2789 20603 95.77 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 428.01 Å2 / Biso mean: 308.3873 Å2 / Biso min: 230.58 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 6.5→29.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数51722 0 0 0 51722
残基数----6636
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00952890
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.63871812
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0787988
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0089346
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.88519624
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A31288X-RAY DIFFRACTION9.583TORSIONAL
12B31288X-RAY DIFFRACTION9.583TORSIONAL
13C31288X-RAY DIFFRACTION9.583TORSIONAL
14D31288X-RAY DIFFRACTION9.583TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
6.5001-6.8390.38091420.3442740288296
6.839-7.26180.36881370.32672801293897
7.2618-7.81330.36541270.30192789291697
7.8133-8.58280.30051540.28832771292596
8.5828-9.78670.30311590.25572661282092
9.7867-12.19070.25911400.23492855299596
12.1907-29.980.27931560.28062971312797
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-0.4572-1.0645-1.08871.6905-2.91941.6247-0.63880.8788-0.3631-0.20760.9786-0.09170.73170.2711-02.88720.06530.04263.5943-0.19912.951810.4435-32.30390.4583
20.2706-0.35680.04770.42860.40660.8693-0.93580.43430.17640.60910.61571.7972-1.01470.950503.16550.2736-0.32893.62830.29493.4579-26.7936-6.40955.2179
31.63470.28291.51890.28990.66310.93721.0401-0.5508-0.8749-0.4875-0.24480.43650.9731-0.3265-03.4283-0.6793-0.20964.0336-0.03173.4256-38.728115.2789-33.6062
44.2568-2.26474.68442.4438-1.29492.84570.3947-0.2382-1.1932-0.44050.03940.28640.05970.151702.4964-0.36440.29232.97970.18823.301310.893929.5373-35.1699
51.74631.77960.59081.0772-1.78393.7876-0.3954-0.14710.09720.7760.1819-0.3283-0.79140.5412-02.4841-0.2354-0.12563.6094-0.03632.96825.141410.428116.1694
60.1713-0.44980.34330.55580.52641.17770.33912.191-2.0611.0708-0.8390.9241-0.7751-1.18203.35640.14710.12422.95320.08484.1587-20.039111.523916.2537
72.12441.09290.9088-1.08591.26481.42940.87870.12990.5423-0.074-0.20251.2621-1.2585-0.405703.94270.80420.16183.639-0.10313.8804-38.34871.80954.4392
82.2526-0.130.47081.51111.36574.2269-0.1191-0.4573-0.0680.27730.1515-0.4590.6677-0.27703.1055-0.04210.14812.86550.03543.2885-10.2193-41.484452.8404
91.7212-0.121.09040.59-0.82740.7030.03911.0297-0.0269-0.7676-0.2358-0.0271-1.21761.511604.2251-0.13790.4193.8358-0.23572.857111.798146.217-135.8449
100.62850.7299-0.08540.08890.85880.19931.8324-0.2763-0.29381.0607-1.0374-0.38440.422-0.560703.9295-0.0745-0.79962.88190.08623.4838-15.723810.0622-131.9628
11-0.69010.02440.39162.42321.75770.66910.1747-0.1975-0.83440.53690.14620.23791.49350.657404.27950.46310.30712.83530.34713.9402-30.67960.3714-172.7675
121.92220.95720.23772.21561.81413.8573-0.76780.12320.06280.03650.4039-0.4783-0.9874-0.5465-03.97160.3323-0.28623.09440.14063.3526-45.569849.7586-175.5233
131.9747-1.83540.29421.2538-0.53122.31090.41941.14260.1133-0.10650.02970.16160.9819-0.5383-03.6442-0.61940.05582.948-0.09393.6362-27.23182.7845-80.2693
140.9507-0.07630.13254.1074-1.2041.87730.060.29320.18850.3637-0.0996-0.03940.18410.576803.30890.0760.21343.3333-0.10062.923516.024830.9676-82.026
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and ((resseq 1:481))A1 - 481
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and ((resseq 482:614))A482 - 614
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and ((resseq 621:1068))A621 - 1068
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and ((resseq 1069:1737))A1069 - 1737
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and ((resseq 3:481))B3 - 481
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and ((resseq 482:614))B482 - 614
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and ((resseq 621:1068))B621 - 1068
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and ((resseq 1069:1737))B1069 - 1737
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and ((resseq 1:481))C1 - 481
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and ((resseq 482:614))C482 - 614
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and ((resseq 621:1068))C621 - 1068
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and ((resseq 1069:1737))C1069 - 1737
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'D' and ((resseq 621:1068))D621 - 1068
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'D' and ((resseq 1069:1737))D1069 - 1737

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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