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- PDB-5fha: Crystal Structure of Protective Ebola Virus Antibody 114 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fha
タイトルCrystal Structure of Protective Ebola Virus Antibody 114
要素
  • Antibody 114 Fab heavy chain
  • Antibody 114 Fab light chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / Ig domain / Fab
機能・相同性Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.973 Å
データ登録者Gilman, M.S.A. / McLellan, J.S.
引用ジャーナル: Science / 年: 2016
タイトル: Structural and molecular basis for Ebola virus neutralization by protective human antibodies.
著者: John Misasi / Morgan S A Gilman / Masaru Kanekiyo / Miao Gui / Alberto Cagigi / Sabue Mulangu / Davide Corti / Julie E Ledgerwood / Antonio Lanzavecchia / James Cunningham / Jean Jacques ...著者: John Misasi / Morgan S A Gilman / Masaru Kanekiyo / Miao Gui / Alberto Cagigi / Sabue Mulangu / Davide Corti / Julie E Ledgerwood / Antonio Lanzavecchia / James Cunningham / Jean Jacques Muyembe-Tamfun / Ulrich Baxa / Barney S Graham / Ye Xiang / Nancy J Sullivan / Jason S McLellan /
要旨: Ebola virus causes hemorrhagic fever with a high case fatality rate for which there is no approved therapy. Two human monoclonal antibodies, mAb100 and mAb114, in combination, protect nonhuman ...Ebola virus causes hemorrhagic fever with a high case fatality rate for which there is no approved therapy. Two human monoclonal antibodies, mAb100 and mAb114, in combination, protect nonhuman primates against all signs of Ebola virus disease, including viremia. Here, we demonstrate that mAb100 recognizes the base of the Ebola virus glycoprotein (GP) trimer, occludes access to the cathepsin-cleavage loop, and prevents the proteolytic cleavage of GP that is required for virus entry. We show that mAb114 interacts with the glycan cap and inner chalice of GP, remains associated after proteolytic removal of the glycan cap, and inhibits binding of cleaved GP to its receptor. These results define the basis of neutralization for two protective antibodies and may facilitate development of therapies and vaccines.
履歴
登録2015年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月30日Group: Database references
改定 2.02023年9月27日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _atom_site.occupancy / _citation.journal_id_CSD ..._atom_site.occupancy / _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: Antibody 114 Fab heavy chain
L: Antibody 114 Fab light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1462
ポリマ－46,1462
非ポリマー00
水5,999333
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3140 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area19200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)171.540, 63.900, 39.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.64, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11H-312-

HOH

21H-388-

HOH

31H-453-

HOH

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要素

#1: 抗体 Antibody 114 Fab heavy chain


分子量: 23203.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: PBMC / 細胞株 (発現宿主): HEK293 Cells / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 Antibody 114 Fab light chain


分子量: 22942.482 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: PBMC / 細胞株 (発現宿主): HEK293 Cells / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 333 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 5.29mg/mL 114 Fab, 27% PEG 3350, 4.32% isopropanol, 0.1M HEPES pH 7.5, 0.1M calcium chloride, 0.01M sodium bromide

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→42.12 Å / Num. obs: 29265 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 21.768 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.124 / Rpim(I) all: 0.079 / Net I/σ(I): 7.4 / Num. measured all: 100911 / Scaling rejects: 13
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
1.97-2.0230.7872.1639821300.4220.55499.8
8.82-42.123.40.03915.211963550.9970.02498.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
MOSFLMデータ削減
Aimless0.3.11データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4K8R, 3WD5

4k8r

3wd5


解像度: 1.973→42.117 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.23 1389 4.75 %
Rwork0.1792 --
obs0.1816 29263 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.973→42.117 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3208 0 0 333 3541
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053281
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.914455
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.9181169
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.033508
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004572
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.973-2.04350.32231420.25432758X-RAY DIFFRACTION100
2.0435-2.12530.29681400.23422761X-RAY DIFFRACTION100
2.1253-2.22210.26881360.2122766X-RAY DIFFRACTION100
2.2221-2.33920.24621380.21452775X-RAY DIFFRACTION100
2.3392-2.48570.24461420.20032781X-RAY DIFFRACTION100
2.4857-2.67760.25431580.18252770X-RAY DIFFRACTION100
2.6776-2.9470.21851170.1752794X-RAY DIFFRACTION100
2.947-3.37330.21611490.15982791X-RAY DIFFRACTION100
3.3733-4.24940.20411400.14992795X-RAY DIFFRACTION100
4.2494-42.1270.19521270.16232883X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.01580.7295-1.21431.67340.34661.7604-0.37390.3332-0.45880.16160.05110.00950.5729-0.20110.08040.2578-0.05090.07880.1539-0.03140.2228-9.5815-32.57586.3819
21.5853-0.8425-0.71351.30530.23961.8756-0.2378-0.1553-0.19490.12020.18660.27240.0264-0.31960.0380.06950.03640.03290.23770.05720.173-20.9756-14.635920.806
33.952-2.0269-2.92391.52551.67252.2676-0.0966-0.99520.18370.29920.1642-0.0203-0.527-0.4393-0.02050.25670.20410.02120.4965-0.06980.1314-15.702-6.941329.7575
41.75240.25210.66620.97280.621.0469-0.13391.5103-0.0245-0.9266-0.1340.28220.0203-0.89010.32760.0782-0.3693-0.11540.8347-0.19980.3234-33.5777-31.2172.2861
51.2781-0.129-0.65760.90270.26150.52-0.47611.165-0.53450.11980.04220.63510.6511-0.7820.08460.2418-0.34750.07560.4676-0.27140.4747-33.7532-34.37056.0521
63.73130.58940.18283.53260.68011.92540.02-0.1010.1632-0.1588-0.06580.011-0.2506-0.16870.00020.12960.07030.00450.16010.02560.1379-33.0253-0.229417.2561
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain H and resid 1:85)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain H and resid 86:198)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain H and resid 199:214)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain L and resid 1:43)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain L and resid 44:107)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain L and resid 108:212)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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