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- PDB-5f28: Crystal structure of FAT domain of Focal Adhesion Kinase (FAK) bo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5f28
タイトルCrystal structure of FAT domain of Focal Adhesion Kinase (FAK) bound to the transcription factor MEF2C
要素
  • Focal adhesion kinase 1
  • MEF2C
キーワードTranscription / protein binding / Transcription Factor / Kinase / Cardiovascular disease
機能・相同性
機能・相同性情報


primary heart field specification / sinoatrial valve morphogenesis / positive regulation of alkaline phosphatase activity / nephron tubule epithelial cell differentiation / muscle cell fate determination / cardiac ventricle formation / regulation of sarcomere organization / cartilage morphogenesis / glomerulus morphogenesis / DCC mediated attractive signaling ...primary heart field specification / sinoatrial valve morphogenesis / positive regulation of alkaline phosphatase activity / nephron tubule epithelial cell differentiation / muscle cell fate determination / cardiac ventricle formation / regulation of sarcomere organization / cartilage morphogenesis / glomerulus morphogenesis / DCC mediated attractive signaling / positive regulation of macrophage apoptotic process / Apoptotic cleavage of cellular proteins / MET activates PTK2 signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / HMG box domain binding / regulation of synaptic activity / secondary heart field specification / negative regulation of synapse assembly / epithelial cell proliferation involved in renal tubule morphogenesis / central nervous system neuron axonogenesis / semaphorin-plexin signaling pathway involved in axon guidance / EPHB-mediated forward signaling / cell morphogenesis involved in neuron differentiation / positive regulation of behavioral fear response / ventricular cardiac muscle cell differentiation / sympathetic neuron axon guidance / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / embryonic viscerocranium morphogenesis / cellular response to trichostatin A / renal tubule morphogenesis / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / Integrin signaling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / cell proliferation in bone marrow / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / Extra-nuclear estrogen signaling / RAF/MAP kinase cascade / negative regulation of axonogenesis / regulation of dendritic spine development / embryonic skeletal system morphogenesis / negative regulation of organ growth / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / positive regulation of skeletal muscle tissue development / regulation of megakaryocyte differentiation / smooth muscle cell differentiation / regulation of neurotransmitter secretion / melanocyte differentiation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / Myogenesis / endochondral ossification / cardiac muscle cell differentiation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cellular response to fluid shear stress / regulation of germinal center formation / embryonic heart tube development / signal complex assembly / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / AMPA selective glutamate receptor signaling pathway / germinal center formation / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / negative regulation of ossification / neural crest cell differentiation / platelet formation / nuclear migration / organ growth / cellular response to parathyroid hormone stimulus / regulation of synapse assembly / regulation of osteoblast differentiation / blood vessel development / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / regulation of cell adhesion mediated by integrin / heart looping / skeletal muscle cell differentiation / roof of mouth development / outflow tract morphogenesis / B cell homeostasis / monocyte differentiation / humoral immune response / B cell proliferation / sarcoplasm / blood vessel remodeling / ephrin receptor signaling pathway / cell fate commitment / positive regulation of protein kinase activity / chondrocyte differentiation / positive regulation of myoblast differentiation / neuron development / positive regulation of bone mineralization / endothelial cell migration / positive regulation of osteoblast differentiation / vasculogenesis / skeletal muscle tissue development / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / regulation of neuron apoptotic process
類似検索 - 分子機能
SRF-like / Transcription factor, MADS-box / Holliday junction regulator protein family C-terminal / Holliday junction regulator protein family C-terminal repeat / MADS MEF2-like / Transcription factor, MADS-box / Transcription factor, MADS-box superfamily / SRF-type transcription factor (DNA-binding and dimerisation domain) / MADS-box domain signature. / MADS-box domain profile. ...SRF-like / Transcription factor, MADS-box / Holliday junction regulator protein family C-terminal / Holliday junction regulator protein family C-terminal repeat / MADS MEF2-like / Transcription factor, MADS-box / Transcription factor, MADS-box superfamily / SRF-type transcription factor (DNA-binding and dimerisation domain) / MADS-box domain signature. / MADS-box domain profile. / MADS / Single helix bin / Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / PH-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Focal adhesion kinase 1 / Myocyte-specific enhancer factor 2C
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Cardoso, A.C. / Ambrosio, A.L.B. / Dessen, A. / Franchini, K.G.
資金援助 ブラジル, 1件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2008/53519-5 ブラジル
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: FAK Forms a Complex with MEF2 to Couple Biomechanical Signaling to Transcription in Cardiomyocytes.
著者: Cardoso, A.C. / Pereira, A.H.M. / Ambrosio, A.L.B. / Consonni, S.R. / Rocha de Oliveira, R. / Bajgelman, M.C. / Dias, S.M.G. / Franchini, K.G.
履歴
登録2015年12月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月23日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_struct_oper_list / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年4月17日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MEF2C
B: MEF2C
C: MEF2C
D: MEF2C
E: Focal adhesion kinase 1
F: Focal adhesion kinase 1
G: Focal adhesion kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,4057
ポリマ－94,4057
非ポリマー00
水1,04558
1
A: MEF2C
B: MEF2C
F: Focal adhesion kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9373
ポリマ－38,9373
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: MEF2C
D: MEF2C
E: Focal adhesion kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9373
ポリマ－38,9373
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: MEF2C
B: MEF2C
C: MEF2C
D: MEF2C
E: Focal adhesion kinase 1
F: Focal adhesion kinase 1
G: Focal adhesion kinase 1

A: MEF2C
B: MEF2C
C: MEF2C
D: MEF2C
E: Focal adhesion kinase 1
F: Focal adhesion kinase 1
G: Focal adhesion kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,81114
ポリマ－188,81114
非ポリマー00
水25214
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area42370 Å2
ΔGint-317 kcal/mol
Surface area65140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.210, 139.210, 90.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質
MEF2C


分子量: 11202.983 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 1-95 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pETSUMO / 詳細 (発現宿主): Home-made / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41 (DE3) / 参照: UniProt: Q8CFN5
#2: タンパク質 Focal adhesion kinase 1


分子量: 16531.158 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 935-1083 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pET28a-TEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41 (DE3) / 参照: UniProt: P34152
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.7 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Magnseium acetate, 0.1M MES, pH 6.5, 12% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8729 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月11日
放射モノクロメーター: Silicon 111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8729 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→49.22 Å / Num. obs: 37566 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.7 % / Rmerge(I) obs: 0.344 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / 冗長度: 13.7 % / Rmerge(I) obs: 1.559 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2196)精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 1K40 (FAT) and 3KOV (MEF2)

1k40

3kov


解像度: 2.9→43.221 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.34 / 位相誤差: 25.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2354 1880 5 %Random selection
Rwork0.2084 ---
obs0.2097 37566 99.96 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→43.221 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5360 0 0 58 5418
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0045429
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5937318
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1382095
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038873
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004919
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-2.97840.37621430.36162714X-RAY DIFFRACTION100
2.9784-3.06610.38341440.32382747X-RAY DIFFRACTION100
3.0661-3.1650.31261290.29732754X-RAY DIFFRACTION100
3.165-3.27810.32411440.27932758X-RAY DIFFRACTION100
3.2781-3.40930.27151430.26362751X-RAY DIFFRACTION100
3.4093-3.56440.25551480.23882761X-RAY DIFFRACTION100
3.5644-3.75220.26411740.20792721X-RAY DIFFRACTION100
3.7522-3.98710.24381410.192738X-RAY DIFFRACTION100
3.9871-4.29470.18571480.16522742X-RAY DIFFRACTION100
4.2947-4.72640.20471200.15632768X-RAY DIFFRACTION100
4.7264-5.40920.18321410.15152753X-RAY DIFFRACTION100
5.4092-6.81080.22311600.20962732X-RAY DIFFRACTION100
6.8108-43.2260.14711450.16072747X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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