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万見
- PDB-5f0k: Structure of VPS35 N terminal region -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5f0k
タイトルStructure of VPS35 N terminal region
要素Vacuolar protein sorting-associated protein 35
キーワードPROTEIN TRANSPORT / retromer / sorting nexin
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor transport, endosome to plasma membrane / negative regulation of protein localization / mitochondrion-derived vesicle / regulation of dendritic spine maintenance / negative regulation of protein homooligomerization / tubular endosome / regulation of terminal button organization / positive regulation of Wnt protein secretion / WNT ligand biogenesis and trafficking / retromer, cargo-selective complex ...neurotransmitter receptor transport, endosome to plasma membrane / negative regulation of protein localization / mitochondrion-derived vesicle / regulation of dendritic spine maintenance / negative regulation of protein homooligomerization / tubular endosome / regulation of terminal button organization / positive regulation of Wnt protein secretion / WNT ligand biogenesis and trafficking / retromer, cargo-selective complex / mitochondrion to lysosome vesicle-mediated transport / negative regulation of lysosomal protein catabolic process / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / negative regulation of late endosome to lysosome transport / positive regulation of dopamine receptor signaling pathway / positive regulation of dopamine biosynthetic process / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / protein localization to endosome / vesicle-mediated transport in synapse / retromer complex / voluntary musculoskeletal movement / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / transcytosis / regulation of protein metabolic process / dopaminergic synapse / regulation of synapse maturation / endocytic recycling / regulation of mitochondrion organization / retrograde transport, endosome to Golgi / positive regulation of protein localization to cell periphery / lysosome organization / positive regulation of mitochondrial fission / regulation of postsynapse assembly / regulation of macroautophagy / D1 dopamine receptor binding / regulation of presynapse assembly / intracellular protein transport / protein destabilization / modulation of chemical synaptic transmission / regulation of protein stability / negative regulation of inflammatory response / Wnt signaling pathway / positive regulation of protein catabolic process / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / late endosome / presynapse / early endosome / lysosome / endosome / neuron projection / endosome membrane / postsynaptic density / negative regulation of gene expression / lysosomal membrane / neuronal cell body / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein 35
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.074 Å
データ登録者Lucas, M. / Gershlick, D. / Vidaurrazaga, A. / Rojas, A.L. / Bonifacino, J.S. / Hierro, A.
資金援助 スペイン, 3件
組織認可番号国
Carlos III Health InstituteBFU2014-59759-R スペイン
Basque GovernmentPI2011-26 スペイン
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessBFU2014-59759-R スペイン
引用ジャーナル: Cell / 年: 2016
タイトル: Structural Mechanism for Cargo Recognition by the Retromer Complex.
著者: Lucas, M. / Gershlick, D.C. / Vidaurrazaga, A. / Rojas, A.L. / Bonifacino, J.S. / Hierro, A.
履歴
登録2015年11月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月14日Group: Database references
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
C: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
D: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
E: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)268,62232
ポリマ－266,4415
非ポリマー2,18027
水32418
1
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7878
ポリマ－53,2881
非ポリマー4987
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7857
ポリマ－53,2881
非ポリマー4966
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,6995
ポリマ－53,2881
非ポリマー4104
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,6596
ポリマ－53,2881
非ポリマー3705
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,6936
ポリマ－53,2881
非ポリマー4045
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)200.700, 108.600, 167.900
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 125.500, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 5分子 ABCDE

#1: タンパク質
Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / hVPS35 / Maternal-embryonic 3 / Vesicle protein sorting 35


分子量: 53288.270 Da / 分子数: 5 / 断片: Residues 14-470 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPS35, MEM3, TCCCTA00141 / プラスミド: pGST-Parallel2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96QK1

-
非ポリマー , 5種, 45分子

#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6 / 詳細: 1.7 M AmSO4, 2% PEG 1000, 0.1 M Hepes pH 7.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97903 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年3月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97903 Å / 相対比: 1
Reflection数: 245225 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Χ2: 2.95 / D res high: 2.79 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 137337 / % possible obs: 95.8
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Num. obsIDRmerge(I) obs
12.4950144310.017
8.8312.49276710.014
7.218.83358210.018
6.257.21429610.036
5.596.25485410.044
5.15.59543310.039
4.725.1585210.037
4.424.72640610.04
4.164.42678310.044
3.954.16714710.065
3.773.95751010.095
3.613.77777110.141
3.463.61813110.207
3.343.46855210.211
3.233.34883010.313
3.123.23908210.43
3.033.12950810.591
2.943.03965610.881
2.872.941003111.184
2.792.87970311.465
反射解像度: 2.95→50 Å / Num. obs: 62588 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 53.87 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.081 / Χ2: 1.042 / Net I/av σ(I): 14.61 / Net I/σ(I): 10.4 / Num. measured all: 141769
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.95-3.062.30.65662280.6970.520.8411.01298.7
3.06-3.182.20.46361910.8070.3690.5951.05898.6
3.18-3.322.20.29862450.9050.2380.3831.05998.8
3.32-3.52.30.19862540.9490.1580.2551.04298.6
3.5-3.722.20.1462410.9630.1130.1811.0398.8
3.72-42.30.09762560.9790.0780.1251.0598.9
4-4.412.30.06662580.9870.0530.0851.02598.6
4.41-5.042.30.05362790.9920.0430.0691.01598.6
5.04-6.352.30.04863180.9930.0390.0621.06298.9
6.35-502.30.02963180.9980.0240.0381.06797.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
BUCCANEERモデル構築
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.074→47.914 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / 位相誤差: 26.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2553 2724 4.99 %RANDOM
Rwork0.2058 51828 --
obs0.2084 54552 99.53 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 187.17 Å2 / Biso mean: 63.8509 Å2 / Biso min: 5.27 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.074→47.914 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17455 0 312 18 17785
Biso mean--66.15 27.35 -
残基数----2158
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00417824
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.62524011
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0372805
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0033038
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.27610985
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 19

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.074-3.12990.35391380.29212485262392
3.1299-3.19010.31671400.264226982838100
3.1901-3.25520.32751190.233527532872100
3.2552-3.3260.30581110.22527562867100
3.326-3.40330.30171690.215126822851100
3.4033-3.48840.29411600.205227362896100
3.4884-3.58270.28791600.217927082868100
3.5827-3.68810.29661310.239727532884100
3.6881-3.80710.30431250.21427412866100
3.8071-3.94310.22791660.189226862852100
3.9431-4.10090.24751520.181727532905100
4.1009-4.28740.21121380.173327122850100
4.2874-4.51330.23131390.166527602899100
4.5133-4.79580.2441410.169627362877100
4.7958-5.16570.21481510.174227662917100
5.1657-5.68480.22421400.201527492889100
5.6848-6.50570.24491320.24427542886100
6.5057-8.18980.27561540.23827892943100
8.1898-47.92010.20941580.194528112969100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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