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- PDB-2r17: Functional architecture of the retromer cargo-recognition complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r17
タイトルFunctional architecture of the retromer cargo-recognition complex
要素
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 29
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 35
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Membrane / Phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor transport, endosome to plasma membrane / negative regulation of protein localization / regulation of dendritic spine maintenance / mitochondrion-derived vesicle / negative regulation of protein homooligomerization / tubular endosome / regulation of terminal button organization / positive regulation of Wnt protein secretion / mitochondrion to lysosome vesicle-mediated transport / WNT ligand biogenesis and trafficking ...neurotransmitter receptor transport, endosome to plasma membrane / negative regulation of protein localization / regulation of dendritic spine maintenance / mitochondrion-derived vesicle / negative regulation of protein homooligomerization / tubular endosome / regulation of terminal button organization / positive regulation of Wnt protein secretion / mitochondrion to lysosome vesicle-mediated transport / WNT ligand biogenesis and trafficking / retromer, cargo-selective complex / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / negative regulation of lysosomal protein catabolic process / negative regulation of late endosome to lysosome transport / vesicle-mediated transport in synapse / positive regulation of dopamine biosynthetic process / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / positive regulation of dopamine receptor signaling pathway / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / protein localization to endosome / retromer complex / voluntary musculoskeletal movement / dopaminergic synapse / regulation of protein metabolic process / transcytosis / regulation of synapse maturation / endocytic recycling / retrograde transport, endosome to Golgi / regulation of mitochondrion organization / positive regulation of protein localization to cell periphery / lysosome organization / positive regulation of mitochondrial fission / regulation of postsynapse assembly / regulation of presynapse assembly / regulation of macroautophagy / D1 dopamine receptor binding / intracellular protein transport / modulation of chemical synaptic transmission / protein destabilization / regulation of protein stability / negative regulation of inflammatory response / Wnt signaling pathway / positive regulation of protein catabolic process / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / late endosome / presynapse / early endosome / lysosome / neuron projection / postsynaptic density / endosome / endosome membrane / lysosomal membrane / negative regulation of gene expression / neuronal cell body / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / extracellular exosome / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting-associated protein 35, helical subcomplex Vps35-C / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / Phosphodiesterase MJ0936/Vps29 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, lpxH-type / Calcineurin-like phosphoesterase superfamily domain / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 ...Vacuolar protein sorting-associated protein 35, helical subcomplex Vps35-C / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / Phosphodiesterase MJ0936/Vps29 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, lpxH-type / Calcineurin-like phosphoesterase superfamily domain / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Metallo-dependent phosphatase-like / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / 4-Layer Sandwich / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 29
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Hierro, A. / Rojas, A.L. / Rojas, R. / Murthy, N. / Effantin, G. / Kajava, A.V. / Steven, A.C. / Bonifacino, J.S. / Hurley, J.H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2007
タイトル: Functional architecture of the retromer cargo-recognition complex.
著者: Hierro, A. / Rojas, A.L. / Rojas, R. / Murthy, N. / Effantin, G. / Kajava, A.V. / Steven, A.C. / Bonifacino, J.S. / Hurley, J.H.
履歴
登録2007年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
C: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
D: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,9216
ポリマ－110,7364
非ポリマー1842
水88349
1
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
C: Vacuolar protein sorting-associated protein 35


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,3682
ポリマ－55,3682
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3250 Å2
手法PISA
2
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
D: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,5524
ポリマ－55,3682
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.250, 128.471, 140.452
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological unit is a dimer. There are 2 biological units in the asymmetric unit (chains A & C and chains B & D)

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / Vesicle protein sorting 29 / hVPS29 / PEP11


分子量: 20850.480 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPS29 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9UBQ0
#2: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vesicle protein sorting 35 / hVPS35 / Maternal-embryonic 3


分子量: 34517.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPS35, MEM3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q96QK1
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.43 %
結晶化温度: 291 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20% PEG 3350, 1M NaCl,50mM Tris, pH 8.0, hanging drop, temperature 291K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97926 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97926 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 29916 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 13.5 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.8-2.99.80.332191.7
2.9-3.0211.70.285198
3.02-3.1512.90.226199.4
3.15-3.3214.10.181199.6
3.32-3.5314.50.139199.7
3.53-3.814.60.101199.7
3.8-4.1814.60.081199.9
4.18-4.7914.40.073199.9
4.79-6.0314.30.076199.9
6.03-5013.40.071199.8

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.8→50 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.268 1390 4.6 %
Rwork0.216 --
obs0.216 27869 92.1 %
溶媒の処理Bsol: 25.75 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 54.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--23.696 Å20 Å20 Å2
2--12.032 Å20 Å2
3---11.664 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7579 0 12 49 7640
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5071.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.6372
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.212
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.3762.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:PROTEIN_REP.PARAMCNS_TOPPAR:PROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:WATER_REP.PARAMCNS_TOPPAR:DNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3GOL.PARAMCNS_TOPPAR:WATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5GOL.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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