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- PDB-5osi: Structure of retromer VPS29-VPS35C subunits complexed with RidL h... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5osi
タイトルStructure of retromer VPS29-VPS35C subunits complexed with RidL harpin loop (163-176)
要素
  • (Vacuolar protein sorting-associated protein ...) x 2
  • Interaptin
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Retromer / Legionella pneumophila
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor transport, endosome to plasma membrane / negative regulation of protein localization / regulation of dendritic spine maintenance / mitochondrion-derived vesicle / negative regulation of protein homooligomerization / tubular endosome / regulation of terminal button organization / positive regulation of Wnt protein secretion / mitochondrion to lysosome vesicle-mediated transport / WNT ligand biogenesis and trafficking ...neurotransmitter receptor transport, endosome to plasma membrane / negative regulation of protein localization / regulation of dendritic spine maintenance / mitochondrion-derived vesicle / negative regulation of protein homooligomerization / tubular endosome / regulation of terminal button organization / positive regulation of Wnt protein secretion / mitochondrion to lysosome vesicle-mediated transport / WNT ligand biogenesis and trafficking / retromer, cargo-selective complex / negative regulation of lysosomal protein catabolic process / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / negative regulation of late endosome to lysosome transport / positive regulation of dopamine biosynthetic process / positive regulation of dopamine receptor signaling pathway / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / protein localization to endosome / retromer complex / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / vesicle-mediated transport in synapse / voluntary musculoskeletal movement / transcytosis / regulation of protein metabolic process / dopaminergic synapse / regulation of synapse maturation / endocytic recycling / retrograde transport, endosome to Golgi / regulation of mitochondrion organization / positive regulation of protein localization to cell periphery / lysosome organization / positive regulation of mitochondrial fission / regulation of postsynapse assembly / regulation of presynapse assembly / regulation of macroautophagy / D1 dopamine receptor binding / intracellular protein transport / modulation of chemical synaptic transmission / protein destabilization / regulation of protein stability / negative regulation of inflammatory response / Wnt signaling pathway / positive regulation of protein catabolic process / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / late endosome / presynapse / early endosome / lysosome / neuron projection / endosome / endosome membrane / postsynaptic density / lysosomal membrane / negative regulation of gene expression / neuronal cell body / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / extracellular exosome / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting-associated protein 35, helical subcomplex Vps35-C / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / Phosphodiesterase MJ0936/Vps29 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, lpxH-type / Calcineurin-like phosphoesterase superfamily domain / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 ...Vacuolar protein sorting-associated protein 35, helical subcomplex Vps35-C / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / Phosphodiesterase MJ0936/Vps29 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, lpxH-type / Calcineurin-like phosphoesterase superfamily domain / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Metallo-dependent phosphatase-like / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / 4-Layer Sandwich / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Interaptin / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 29
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Legionella pneumophila subsp. pneumophila ATCC 43290 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.52 Å
データ登録者Romano-Moreno, M. / Rojas, A.L. / Lucas, M. / Isupov, M.N. / Hierro, A.
資金援助 スペイン, 3件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessBFU2014-59759-R スペイン
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessSEV-2016-0644 スペイン
iNEXTH2020 653706
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Molecular mechanism for the subversion of the retromer coat by the Legionella effector RidL.
著者: Romano-Moreno, M. / Rojas, A.L. / Williamson, C.D. / Gershlick, D.C. / Lucas, M. / Isupov, M.N. / Bonifacino, J.S. / Machner, M.P. / Hierro, A.
履歴
登録2017年8月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年1月3日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年1月9日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.42024年1月17日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
C: Interaptin
D: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
E: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
F: Interaptin
G: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
H: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
I: Interaptin
J: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
K: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)231,04926
ポリマ－230,27411
非ポリマー77515
水4,071226
1
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
C: Interaptin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,0935
ポリマ－57,9693
非ポリマー1242
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
E: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
F: Interaptin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,1166
ポリマ－57,9693
非ポリマー1473
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
G: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
H: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
I: Interaptin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,1166
ポリマ－57,9693
非ポリマー1473
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
J: Vacuolar protein sorting-associated protein 29
K: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,7239
ポリマ－56,3662
非ポリマー3567
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.554, 138.993, 126.637
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.780, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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Vacuolar protein sorting-associated protein ... , 2種, 8分子 ADGJBEHK

#1: タンパク質
Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / hVPS29 / PEP11 homolog / Vesicle protein sorting 29


分子量: 20531.705 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPS29, DC15, DC7, MDS007 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UBQ0
#2: タンパク質
Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / hVPS35 / Maternal-embryonic 3 / Vesicle protein sorting 35


分子量: 35834.652 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPS35, MEM3, TCCCTA00141 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96QK1

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 3分子 CFI

#3: タンパク質・ペプチド Interaptin


分子量: 1602.824 Da / 分子数: 3 / Fragment: UNP residues 163-176 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Legionella pneumophila subsp. pneumophila ATCC 43290 (バクテリア)
遺伝子: lp12_2303 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G8UZ99, UniProt: Q5ZT54*PLUS

-
非ポリマー , 3種, 241分子

#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 226 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.97 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1 M NaCl, 20% PEG3350 0.1 M Tris pH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.97907 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97907 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.52→126.49 Å / Num. obs: 68126 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 39.897 Å2 / Rpim(I) all: 0.062 / Rrim(I) all: 0.155 / Net I/σ(I): 8.5 / Num. measured all: 425544
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 6.1 %

解像度 (Å)Mean I/σ(I) obsNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.52-2.561.933990.4551.13499.7
6.84-126.6520.335060.0230.057100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia2データスケーリング
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2R17

2r17


解像度: 2.52→126.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 13.251 / SU ML: 0.279 / SU R Cruickshank DPI: 2.3903 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 2.39 / ESU R Free: 0.341
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2668 3452 5.1 %RANDOM
Rwork0.2048 ---
obs0.2079 64447 99.44 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 121.99 Å2 / Biso mean: 52.082 Å2 / Biso min: 15.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.94 Å20 Å20.26 Å2
2---0.8 Å20 Å2
3----0.16 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.52→126.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15612 0 48 226 15886
Biso mean--61.45 40.14 -
残基数----1940
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.01916014
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0214994
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2441.9621618
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91334870
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.73451937
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.39324.621779
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.64152890
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7021581
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.22398
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02117613
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023184
LS精密化 シェル解像度: 2.52→2.585 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 253 -
Rwork0.309 4721 -
all-4974 -
obs--98.89 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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