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- PDB-5ew1: Human thrombin sandwiched between two DNA aptamers: HD22 and HD1-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ew1
タイトルHuman thrombin sandwiched between two DNA aptamers: HD22 and HD1-deltaT3
要素
  • HD1-deltaT3
  • HD22 (27mer)
  • Thrombin heavy chain
  • thrombin light chain
キーワードprotein/dna / PROTEIN-DNA COMPLEX / BLOOD COAGULATION / DNA APTAMER / DNA-INHIBITOR / G-QUADRUPLEX / DUPLEX-QUADRUPLEX JUNCTION / SERINE PROTEASE / HYDROLASE / ABASIC FURAN / HYDROLASE-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


: / thrombospondin receptor activity / thrombin / thrombin-activated receptor signaling pathway / Defective factor XII causes hereditary angioedema / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin ...: / thrombospondin receptor activity / thrombin / thrombin-activated receptor signaling pathway / Defective factor XII causes hereditary angioedema / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / blood coagulation, fibrin clot formation / positive regulation of blood coagulation / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / : / Gamma-carboxylation of protein precursors / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / regulation of cytosolic calcium ion concentration / fibrinolysis / : / negative regulation of proteolysis / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Regulation of Complement cascade / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / lipopolysaccharide binding / platelet activation / response to wounding / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / positive regulation of insulin secretion / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / regulation of cell shape / heparin binding / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of cell growth / blood microparticle / G alpha (q) signalling events / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / receptor ligand activity / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / proteolysis / : / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-Phe-Pro-Arg-CH2Cl / Chem-0G6 / DNA / DNA (> 10) / Prothrombin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Pica, A. / Russo Krauss, I. / Parente, V. / Sica, F.
引用
ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2017
タイトル: Through-bond effects in the ternary complexes of thrombin sandwiched by two DNA aptamers.
著者: Pica, A. / Russo Krauss, I. / Parente, V. / Tateishi-Karimata, H. / Nagatoishi, S. / Tsumoto, K. / Sugimoto, N. / Sica, F.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2013
タイトル: Duplex-quadruplex motifs in a peculiar structural organization cooperatively contribute to thrombin binding of a DNA aptamer.
著者: Russo Krauss, I. / Pica, A. / Merlino, A. / Mazzarella, L. / Sica, F.
#2: ジャーナル: FEBS J. / 年: 2013
タイトル: Dissecting the contribution of thrombin exosite I in the recognition of thrombin binding aptamer.
著者: Pica, A. / Russo Krauss, I. / Merlino, A. / Nagatoishi, S. / Sugimoto, N. / Sica, F.
履歴
登録2015年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月14日Group: Database references
改定 1.22016年12月21日Group: Non-polymer description
改定 1.32017年1月18日Group: Database references
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: thrombin light chain
H: Thrombin heavy chain
D: HD22 (27mer)
E: HD1-deltaT3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7028
ポリマ－46,9814
非ポリマー7214
水1,33374
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5710 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area17280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)145.548, 145.548, 145.548
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number197
Space group name H-MI23

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要素

-
DNA鎖 , 2種, 2分子 DE

#3: DNA鎖 HD22 (27mer)


分子量: 8485.429 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: DNA鎖 HD1-deltaT3


分子量: 4618.955 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: HD1 variant in which nucleobase of T3 has been deleted
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

-
タンパク質・ペプチド / タンパク質 / 糖 , 3種, 3分子 LH

#1: タンパク質・ペプチド thrombin light chain / Coagulation factor II


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: タンパク質 Thrombin heavy chain / Coagulation factor II


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 77分子

#6: 化合物 ChemComp-0G6 / D-phenylalanyl-N-[(2S,3S)-6-{[amino(iminio)methyl]amino}-1-chloro-2-hydroxyhexan-3-yl]-L-prolinamide / PPACK


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 453.986 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H34ClN6O3 / 参照: D-Phe-Pro-Arg-CH2Cl
#7: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.02 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 28% MPEG 2000, 0.1 M Bis/Tris pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→50 Å / Num. obs: 10960 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 21.6 % / Rmerge(I) obs: 0.184 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.189 / Χ2: 0.999 / Net I/av σ(I): 21.217 / Net I/σ(I): 4.6 / Num. measured all: 236610
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.95-3.0620.20.74910780.9190.170.7690.917100
3.06-3.18220.55110830.9570.120.5640.961100
3.18-3.3221.90.39910820.9790.0870.4090.942100
3.32-3.522.10.30710910.9860.0670.3140.965100
3.5-3.72220.21310830.9940.0460.2180.992100
3.72-4220.1710900.9950.0370.1740.997100
4-4.41220.12710910.9980.0280.131.1100
4.41-5.0421.80.11111040.9980.0240.1131.035100
5.04-6.3521.60.11711060.9980.0260.121.02100
6.35-5020.40.07211520.9990.0160.0741.05499.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4I7Y

4i7y


解像度: 2.95→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / WRfactor Rfree: 0.1653 / WRfactor Rwork: 0.1261 / FOM work R set: 0.8568 / SU B: 26.779 / SU ML: 0.241 / SU R Cruickshank DPI: 0.2638 / SU Rfree: 0.3497 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.35 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.208 586 5.4 %RANDOM
Rwork0.1555 ---
obs0.1584 10317 99.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 136.09 Å2 / Biso mean: 50.954 Å2 / Biso min: 20.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.95→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2243 851 46 74 3214
Biso mean--38.47 39.64 -
残基数----318
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0173303
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.022690
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0061.7234649
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.29336236
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8115274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.27423.211109
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.68515413
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.9591520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.2452
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0213087
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02739
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9593.5871108
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9583.5871109
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.1165.3791378
LS精密化 シェル解像度: 2.951→3.028 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 48 -
Rwork0.264 741 -
all-789 -
obs--98.38 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.374-1.52280.13422.9930.9134.67960.19450.26220.5636-0.1917-0.3274-0.3086-0.3636-0.00280.13290.13840.02270.05540.04010.04950.097155.06859.32589.1011
21.7022-0.26580.22881.6864-0.25291.03790.07110.03280.01550.0374-0.0379-0.076-0.0141-0.0013-0.03320.0240.01730.01450.02970.01690.017753.630342.229518.3733
30.6488-0.3415-0.14242.2311-0.7463.75810.04380.1065-0.3482-0.0078-0.1227-0.1520.52280.31070.07890.25580.0589-0.02720.1305-0.0530.249455.261820.15687.7815
41.53210.7541-1.2886.9759-2.64792.7403-0.0079-0.35750.1890.8412-0.0280.1066-0.18030.30960.0360.1490.020.02480.0903-0.03110.146240.7164.920334.0931
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1L1 - 14
2X-RAY DIFFRACTION2H16 - 246
3X-RAY DIFFRACTION3D2 - 27
4X-RAY DIFFRACTION4E1 - 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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