[日本語] English
万見
- PDB-5e8j: Crystal structure of mRNA cap guanine-N7 methyltransferase in com... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5e8j
タイトルCrystal structure of mRNA cap guanine-N7 methyltransferase in complex with RAM
要素
  • RNMT-activating mini protein
  • mRNA cap guanine-N7 methyltransferase
キーワードTRANSLATION / mRNA capping / mRNA processing
機能・相同性
機能・相同性情報


: / RNA 5'-cap (guanine-N7)-methylation / : / mRNA capping enzyme complex / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / mRNA Capping / 7-methylguanosine mRNA capping / enzyme activator activity / cellular response to leukemia inhibitory factor ...: / RNA 5'-cap (guanine-N7)-methylation / : / mRNA capping enzyme complex / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / mRNA Capping / 7-methylguanosine mRNA capping / enzyme activator activity / cellular response to leukemia inhibitory factor / fibrillar center / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methylation / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / receptor complex / RNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
RNA guanine-N7 methyltransferase activating subunit / mRNA cap methylation, RNMT-activating mini protein / mRNA cap guanine-N7 methyltransferase, eukaryotes / mRNA (guanine-N(7))-methyltransferase domain / mRNA cap guanine-N7 methyltransferase / mRNA (guanine-N(7))-methyltransferase domain / mRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase (EC 2.1.1.56) domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold ...RNA guanine-N7 methyltransferase activating subunit / mRNA cap methylation, RNMT-activating mini protein / mRNA cap guanine-N7 methyltransferase, eukaryotes / mRNA (guanine-N(7))-methyltransferase domain / mRNA cap guanine-N7 methyltransferase / mRNA (guanine-N(7))-methyltransferase domain / mRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase (EC 2.1.1.56) domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / mRNA cap guanine-N7 methyltransferase / RNA guanine-N7 methyltransferase activating subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Petit, P. / Cowling, V.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2016
タイトル: Molecular basis of RNA guanine-7 methyltransferase (RNMT) activation by RAM.
著者: Varshney, D. / Petit, A.P. / Bueren-Calabuig, J.A. / Jansen, C. / Fletcher, D.A. / Peggie, M. / Weidlich, S. / Scullion, P. / Pisliakov, A.V. / Cowling, V.H.
履歴
登録2015年10月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月3日Group: Database references
改定 1.22016年12月14日Group: Database references
改定 1.32019年2月20日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_data_processing_status ...diffrn_source / pdbx_data_processing_status / pdbx_validate_symm_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42019年7月10日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: mRNA cap guanine-N7 methyltransferase
B: mRNA cap guanine-N7 methyltransferase
C: RNMT-activating mini protein
D: RNMT-activating mini protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,7777
ポリマ－83,9164
非ポリマー8613
水3,945219
1
A: mRNA cap guanine-N7 methyltransferase
C: RNMT-activating mini protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4344
ポリマ－41,9582
非ポリマー4772
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3580 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area16830 Å2
手法PISA
2
B: mRNA cap guanine-N7 methyltransferase
D: RNMT-activating mini protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3423
ポリマ－41,9582
非ポリマー3841
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3440 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area16710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.147, 50.487, 84.579
Angle α, β, γ (deg.)90.060, 92.410, 115.410
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A and segid
21chain B and segid
12chain C and segid
22chain D and segid

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain A and segidA0
211chain B and segidB0
112chain C and segidC0
212chain D and segidD0

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 mRNA cap guanine-N7 methyltransferase / RG7MT1 / mRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase / mRNA cap methyltransferase / hcm1p


分子量: 36716.160 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 167-476 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNMT, KIAA0398 / プラスミド: pET15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O43148, mRNA (guanine-N7)-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド RNMT-activating mini protein / RAM / Protein FAM103A1


分子量: 5241.679 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 3-45 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FAM103A1, C15orf18 / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BTL3
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 219 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.9 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1M MES pH 6.5, 30% PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年4月17日
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→84.485 Å / Num. all: 28355 / Num. obs: 28355 / % possible obs: 92.8 % / 冗長度: 1.6 % / Biso Wilson estimate: 24.55 Å2 / Rpim(I) all: 0.079 / Rrim(I) all: 0.111 / Rsym value: 0.079 / Net I/av σ(I): 8.154 / Net I/σ(I): 6.6 / Num. measured all: 45164
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.35-2.481.40.3492.2560738880.3490.349287.1
2.48-2.631.60.272.9626339200.270.272.792.7
2.63-2.811.60.1983.8591637210.1980.1983.593.6
2.81-3.031.60.1235.8559234590.1230.1235.195
3.03-3.321.60.0887.9531532590.0880.0886.895.2
3.32-3.721.60.0669.1464928970.0660.0669.394.2
3.72-4.291.60.0510.8412525440.050.0511.894.3
4.29-5.251.60.04113.8351721600.0410.04113.193.8
5.25-7.431.60.04712.9269316360.0470.04711.692.7
7.43-28.1621.70.03215.914878710.0320.03215.189.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.21データスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BGV

3bgv


解像度: 2.35→28.162 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 27.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2685 1203 4.25 %Random selection
Rwork0.2105 27133 --
obs0.2129 28336 92.82 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 90.68 Å2 / Biso mean: 25.7436 Å2 / Biso min: 9.44 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.35→28.162 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5807 0 58 219 6084
Biso mean--23.11 28.94 -
残基数----705
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036002
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.798069
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03839
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031034
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0252282
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2981X-RAY DIFFRACTION8.794TORSIONAL
12B2981X-RAY DIFFRACTION8.794TORSIONAL
21C398X-RAY DIFFRACTION8.794TORSIONAL
22D398X-RAY DIFFRACTION8.794TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.35-2.44410.32641830.25972706288986
2.4441-2.55520.31191430.24312986312992
2.5552-2.68990.33341120.24253034314693
2.6899-2.85820.31451040.22873091319594
2.8582-3.07870.25471180.21233124324295
3.0787-3.3880.25741150.20533111322695
3.388-3.87720.27141270.19533061318894
3.8772-4.88070.22971660.18043020318694
4.8807-28.16370.25421350.21323000313593
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -9.1914 Å / Origin y: 13.3564 Å / Origin z: 18.3482 Å
111213212223313233
T0.0976 Å2-0.0053 Å2-0.0217 Å2-0.1242 Å20.0256 Å2--0.1307 Å2
L0.3249 °2-0.1682 °2-0.2865 °2-0.4914 °20.3632 °2--0.7464 °2
S-0.0039 Å °-0.0182 Å °0.0125 Å °0.0064 Å °-0.0006 Å °-0.0053 Å °0.0227 Å °-0.0166 Å °0.0047 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA167 - 476
2X-RAY DIFFRACTION1allB167 - 476
3X-RAY DIFFRACTION1allC3 - 44
4X-RAY DIFFRACTION1allD3 - 45
5X-RAY DIFFRACTION1allE1
6X-RAY DIFFRACTION1allW1 - 306
7X-RAY DIFFRACTION1allL1 - 2

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る