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- PDB-5e5a: Crystal structure of the chromatin-tethering domain of Human cyto... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5e5a
タイトルCrystal structure of the chromatin-tethering domain of Human cytomegalovirus IE1 protein bound to the nucleosome core particle
要素
  • C-terminal domain of Regulatory protein IE1
  • DNA (146-MER)
  • Histone H2A
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3.2
  • Histone H4
キーワードPROTEIN BINDING/VIRAL PROTEIN/DNA / NCP / IE1 / hCMV / CTD / PROTEIN BINDING-VIRAL PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA-templated viral transcription / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / protein heterodimerization activity / host cell nucleus ...DNA-templated viral transcription / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / protein heterodimerization activity / host cell nucleus / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Cytomegalovirus IE1/IE2 / Cytomegalovirus IE1 protein / Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. ...Cytomegalovirus IE1/IE2 / Cytomegalovirus IE1 protein / Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Immediate early protein IE1 / Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H3.2 / Histone H2A / Regulatory protein IE1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Human herpesvirus 5 strain Towne (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.809 Å
データ登録者Fang, Q. / Chen, P. / Wang, M. / Fang, J. / Yang, N. / Li, G. / Xu, R.M.
資金援助 中国, 7件
組織認可番号国
Ministry Ministry of Science and Technologyof Science and Technology2015CB856200 中国
National Natural Science Foundation of China31430018 中国
National Natural Science Foundation of China31521002 中国
National Natural Science Foundation of China91219202 中国
National Natural Science Foundation of China31471218 中国
National Natural Science Foundation of China31210103914 中国
Strategic Priority Research Program of Chinese Academy of SciencesXDB08010100 中国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Human cytomegalovirus IE1 protein alters the higher-order chromatin structure by targeting the acidic patch of the nucleosome
著者: Fang, Q. / Chen, P. / Wang, M. / Fang, J. / Yang, N. / Li, G. / Xu, R.M.
履歴
登録2015年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_detector.detector / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22017年10月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: DNA (146-MER)
J: DNA (146-MER)
A: Histone H3.2
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3.2
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B 1.1
K: C-terminal domain of Regulatory protein IE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,10115
ポリマ－201,00311
非ポリマー974
水4,143230
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area59180 Å2
ΔGint-400 kcal/mol
Surface area72740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.700, 109.474, 181.976
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain E
12chain B
22chain F
13chain C
23chain G
14chain D
24chain H
15chain I
25chain J

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSALAALAchain AAC37 - 13538 - 136
21PROPROALAALAchain EEG38 - 13539 - 136
12ASPASPGLYGLYchain BBD24 - 10225 - 103
22ARGARGGLYGLYchain FFH17 - 10218 - 103
13ALAALALYSLYSchain CCE14 - 11815 - 119
23ALAALALYSLYSchain GGI14 - 11815 - 119
14LYSLYSALAALAchain DDF24 - 12125 - 122
24LYSLYSALAALAchain HHJ28 - 12129 - 122
15DADADTDTchain IIA1 - 1461 - 146
25DADADTDTchain JJB147 - 2921 - 146

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5

-
要素

-
タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#2: タンパク質 Histone H3.2


分子量: 15435.126 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
プラスミド: pCDFDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus RIL / 参照: UniProt: P84233
#3: タンパク質 Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
プラスミド: pCDFDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus RIL / 参照: UniProt: P62799
#4: タンパク質 Histone H2A


分子量: 14109.436 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: hist1h2aj, LOC494591 / プラスミド: pCDFDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus RIL / 参照: UniProt: Q6AZJ8, UniProt: P06897*PLUS
#5: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13655.948 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
プラスミド: pCDFDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) codon plus RIL / 参照: UniProt: P02281

-
DNA鎖 / タンパク質・ペプチド , 2種, 3分子 IJK

#1: DNA鎖 DNA (146-MER)


分子量: 45054.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5a
#6: タンパク質・ペプチド C-terminal domain of Regulatory protein IE1


分子量: 1703.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human herpesvirus 5 strain Towne (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: Q6SWP6, UniProt: P03169*PLUS

-
非ポリマー , 2種, 234分子

#7: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 230 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.41 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: sodium cacodylate, magnesium acetate, 2-methyl-2,4-pentanediol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 1.0308 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年6月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0308 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 52496 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 53.33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Rpim(I) all: 0.056 / Rrim(I) all: 0.144 / Χ2: 1.022 / Net I/av σ(I): 12.5 / Net I/σ(I): 5 / Num. measured all: 346849
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.8-2.96.60.61151380.8560.2560.6640.999100
2.9-3.026.40.45751920.910.1940.4970.992100
3.02-3.156.90.3652000.9540.1460.3891.003100
3.15-3.326.90.25351990.9690.1040.2741.011100
3.32-3.536.60.19252020.9780.0810.2091.018100
3.53-3.86.50.14452100.9870.0610.1561.03499.9
3.8-4.186.90.12352290.990.050.1331.047100
4.18-4.786.40.152800.990.0420.1091.002100
4.78-6.026.80.09653180.9920.0390.1041.036100
6.02-306.20.07655280.9840.0340.0831.07499.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID: 1AOI

1aoi


解像度: 2.809→30 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.48 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2425 2615 4.99 %Random selection
Rwork0.1955 49744 --
obs0.1978 52359 99.48 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 165.06 Å2 / Biso mean: 60.7308 Å2 / Biso min: 15.14 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.809→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6174 5983 4 230 12391
Biso mean--40.77 34.99 -
残基数----1070
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00812986
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94718790
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0432137
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041368
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.8035357
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A954X-RAY DIFFRACTION5.128TORSIONAL
12E954X-RAY DIFFRACTION5.128TORSIONAL
21B732X-RAY DIFFRACTION5.128TORSIONAL
22F732X-RAY DIFFRACTION5.128TORSIONAL
31C992X-RAY DIFFRACTION5.128TORSIONAL
32G992X-RAY DIFFRACTION5.128TORSIONAL
41D846X-RAY DIFFRACTION5.128TORSIONAL
42H846X-RAY DIFFRACTION5.128TORSIONAL
51I2912X-RAY DIFFRACTION5.128TORSIONAL
52J2912X-RAY DIFFRACTION5.128TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 19

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8094-2.86040.29611140.26032415252993
2.8604-2.91540.33611350.25825902725100
2.9154-2.97490.36021310.260526072738100
2.9749-3.03950.33551280.256626332761100
3.0395-3.11010.26151460.25325482694100
3.1101-3.18780.30071450.24225882733100
3.1878-3.27390.27131320.243725972729100
3.2739-3.37010.24121310.223626222753100
3.3701-3.47870.30171350.214326232758100
3.4787-3.60290.26431330.20926022735100
3.6029-3.74690.26751280.206526362764100
3.7469-3.91710.22681590.205226322791100
3.9171-4.12310.26161400.192426092749100
4.1231-4.38070.24341280.182426432771100
4.3807-4.71780.25521480.173526132761100
4.7178-5.19030.20821350.175426742809100
5.1903-5.93640.24181460.182526662812100
5.9364-7.46040.21571440.180726702814100
7.4604-30.12130.1571570.1332776293398

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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