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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1aoi
タイトルCOMPLEX BETWEEN NUCLEOSOME CORE PARTICLE (H3,H4,H2A,H2B) AND 146 BP LONG DNA FRAGMENT
要素
  • HISTONE H2A
  • HISTONE H2B
  • HISTONE H3
  • HISTONE H4
  • PALINDROMIC 146 BP DNA REPEAT 8/9 FROM HUMAN X-CHROMOSOME ALPHA SATELLITE DNA
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / NUCLEOSOME / CHROMATIN / HISTONE / PROTEIN DNA INTERACTION / NUCLEOPROTEIN / SUPERCOILED DNA / DNA BINDING PROTEIN-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / protein heterodimerization activity / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A ...Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Histone H3.3C / Histone H2A type 1 / Histone H4
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Luger, K. / Maeder, A.W. / Richmond, R.K. / Sargent, D.F. / Richmond, T.J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of the nucleosome core particle at 2.8 A resolution.
著者: Luger, K. / Mader, A.W. / Richmond, R.K. / Sargent, D.F. / Richmond, T.J.
履歴
登録1997年7月3日登録サイト: NDB / 処理サイト: NDB
改定 1.01998年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月22日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: PALINDROMIC 146 BP DNA REPEAT 8/9 FROM HUMAN X-CHROMOSOME ALPHA SATELLITE DNA
J: PALINDROMIC 146 BP DNA REPEAT 8/9 FROM HUMAN X-CHROMOSOME ALPHA SATELLITE DNA
A: HISTONE H3
B: HISTONE H4
C: HISTONE H2A
D: HISTONE H2B
E: HISTONE H3
F: HISTONE H4
G: HISTONE H2A
H: HISTONE H2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,54716
ポリマ－184,21810
非ポリマー3306
水23413
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)106.040, 181.780, 110.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121

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要素

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DNA鎖 , 1種, 2分子 IJ

#1: DNA鎖 PALINDROMIC 146 BP DNA REPEAT 8/9 FROM HUMAN X-CHROMOSOME ALPHA SATELLITE DNA


分子量: 45053.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成

-
タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#2: タンパク質 HISTONE H3


分子量: 13244.528 Da / 分子数: 2 / Fragment: HISTONE H3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02302
#3: タンパク質 HISTONE H4


分子量: 9990.770 Da / 分子数: 2 / Fragment: HISTONE H4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
解説: SYNTHETIC GENE, OPTIMIZED CODON USAGE FOR ESCHERICHIA COLI;
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#4: タンパク質 HISTONE H2A


分子量: 12639.772 Da / 分子数: 2 / Fragment: HISTONE H2A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06897
#5: タンパク質 HISTONE H2B


分子量: 11179.959 Da / 分子数: 2 / Fragment: HISTONE H2B / Mutation: A7P / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281

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非ポリマー , 2種, 19分子

#6: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.54 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
14 mg/mlprotein1drop
250 mM1dropKCl
370-75 mM1dropMnCl2
420 mMpotassium cacodylate1droppH6.0
540-46 mM1reservoirMnCl2
635-40 mM1reservoirKCl
720 mMpotassium cacodylate1reservoirpH6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID13
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.8→25 Å / Num. obs: 52487 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rsym value: 3.6
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.132 / % possible all: 95
反射
*PLUS
Num. measured all: 297397

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
LOCALモデル構築
X-PLOR3.843精密化
IN-HOUSESOFTWAREデータ削減
IN-HOUSESOFTWAREデータスケーリング
IN-HOUSESOFTWARE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.8→25 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.302 -RANDOM
Rwork0.224 --
obs-51237 -
溶媒の処理溶媒モデル: BULK SOLVENT MODEL USED
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6387 5980 6 13 12386
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 3 / Rfactor obs: 0.224
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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