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- PDB-6kxv: Crystal structure of a nucleosome containing Leishmania histone H3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kxv
タイトルCrystal structure of a nucleosome containing Leishmania histone H3
要素
  • DNA (146-MER)
  • Histone H2A type 1-B/E
  • Histone H2B type 1-J
  • Histone H3
  • Histone H4
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / Chromatin / Nucleosome / Leishmania / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine ...negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / innate immune response in mucosa / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / lipopolysaccharide binding / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / HDMs demethylate histones / G2/M DNA damage checkpoint / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Metalloprotease DUBs / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / structural constituent of chromatin / UCH proteinases / antibacterial humoral response / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / defense response to Gram-positive bacterium / Ub-specific processing proteases / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / protein-containing complex / extracellular space / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A ...: / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-J / Histone H4 / Histone H3
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania major (大形リーシュマニア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.63 Å
データ登録者Dacher, M. / Taguchi, H. / Kujirai, T. / Kurumizaka, H.
資金援助 日本, 3件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of ScienceJP15F15729 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP18am0101076 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP25116002 日本
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2019
タイトル: Incorporation and influence of Leishmania histone H3 in chromatin.
著者: Dacher, M. / Tachiwana, H. / Horikoshi, N. / Kujirai, T. / Taguchi, H. / Kimura, H. / Kurumizaka, H.
履歴
登録2019年9月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1-B/E
D: Histone H2B type 1-J
E: Histone H3
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1-B/E
H: Histone H2B type 1-J
I: DNA (146-MER)
J: DNA (146-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,77310
ポリマ－200,77310
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area55760 Å2
ΔGint-422 kcal/mol
Surface area73110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.903, 101.101, 175.526
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain H and (resseq 35:85 or resseq 87:104 or resseq 106:119 or resseq 121:124))
21(chain D and (resseq 35:85 or resseq 87:104 or resseq 106:119 or resseq 121:124))
12(chain A and (resseq 34:108 or resseq 110:127))
22(chain E and (resseq 34:108 or resseq 110:127))
13(chain G and (resseq 15:70 or resseq 72:98 or resseq 100:117))
23(chain C and (resseq 15:70 or resseq 72:98 or resseq 100:117))
14(chain B and (resseq 25:26 or resseq 28:101))
24(chain F and (resseq 25:26 or resseq 28:101))

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111GLUGLULYSLYS(chain H and (resseq 35:85 or resseq 87:104 or resseq 106:119 or resseq 121:124))HH35 - 8539 - 89
121SERSERGLYGLY(chain H and (resseq 35:85 or resseq 87:104 or resseq 106:119 or resseq 121:124))HH87 - 10491 - 108
131LEULEUTHRTHR(chain H and (resseq 35:85 or resseq 87:104 or resseq 106:119 or resseq 121:124))HH106 - 119110 - 123
141TYRTYRALAALA(chain H and (resseq 35:85 or resseq 87:104 or resseq 106:119 or resseq 121:124))HH121 - 124125 - 128
211GLUGLULYSLYS(chain D and (resseq 35:85 or resseq 87:104 or resseq 106:119 or resseq 121:124))DD35 - 8539 - 89
221SERSERGLYGLY(chain D and (resseq 35:85 or resseq 87:104 or resseq 106:119 or resseq 121:124))DD87 - 10491 - 108
231LEULEUTHRTHR(chain D and (resseq 35:85 or resseq 87:104 or resseq 106:119 or resseq 121:124))DD106 - 119110 - 123
241TYRTYRALAALA(chain D and (resseq 35:85 or resseq 87:104 or resseq 106:119 or resseq 121:124))DD121 - 124125 - 128
112ARGARGALAALA(chain A and (resseq 34:108 or resseq 110:127))AA34 - 10838 - 112
122ARGARGGLUGLU(chain A and (resseq 34:108 or resseq 110:127))AA110 - 127114 - 131
212ARGARGALAALA(chain E and (resseq 34:108 or resseq 110:127))EE34 - 10838 - 112
222ARGARGGLUGLU(chain E and (resseq 34:108 or resseq 110:127))EE110 - 127114 - 131
113LYSLYSALAALA(chain G and (resseq 15:70 or resseq 72:98 or resseq 100:117))GG15 - 7019 - 74
123ASPASPGLYGLY(chain G and (resseq 15:70 or resseq 72:98 or resseq 100:117))GG72 - 9876 - 102
133VALVALPROPRO(chain G and (resseq 15:70 or resseq 72:98 or resseq 100:117))GG100 - 117104 - 121
213LYSLYSALAALA(chain C and (resseq 15:70 or resseq 72:98 or resseq 100:117))CC15 - 7019 - 74
223ASPASPGLYGLY(chain C and (resseq 15:70 or resseq 72:98 or resseq 100:117))CC72 - 9876 - 102
233VALVALPROPRO(chain C and (resseq 15:70 or resseq 72:98 or resseq 100:117))CC100 - 117104 - 121
114ASNASNILEILE(chain B and (resseq 25:26 or resseq 28:101))BB25 - 2629 - 30
124GLYGLYGLYGLY(chain B and (resseq 25:26 or resseq 28:101))BB28 - 10132 - 105
214ASNASNILEILE(chain F and (resseq 25:26 or resseq 28:101))FF25 - 2629 - 30
224GLYGLYGLYGLY(chain F and (resseq 25:26 or resseq 28:101))FF28 - 10132 - 105

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

#1: タンパク質 Histone H3 / Putative histone H3


分子量: 14990.575 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania major (大形リーシュマニア)
遺伝子: LMJF_10_0870, LMJF_10_0990, LMJF_16_0570, LMJF_16_0575, LMJF_16_0610
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q4QHB5
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11676.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, ...遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#3: タンパク質 Histone H2A type 1-B/E / Histone H2A.2 / Histone H2A/a / Histone H2A/m


分子量: 14447.825 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H2AB, H2AFM, HIST1H2AE, H2AFA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04908
#4: タンパク質 Histone H2B type 1-J / Histone H2B.1 / Histone H2B.r / H2B/r


分子量: 14217.516 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H2BJ, H2BFR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06899
#5: DNA鎖 DNA (146-MER)


分子量: 45053.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: sodium acetate, isopropanol, manganese chloride, trimethylamine N-oxide

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.63→48.932 Å / Num. obs: 21054 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 20.991 % / Biso Wilson estimate: 134.95 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.232 / Rrim(I) all: 0.238 / Χ2: 1.036 / Net I/σ(I): 10.57
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
3.63-3.8520.0032.2261.3465011332532500.5152.28497.7
3.85-4.1122.221.4532.4169881314631450.7531.487100
4.11-4.4421.9920.834.4564986295529550.9040.85100
4.44-4.8621.6640.5546.8558991272327230.9630.567100
4.86-5.4321.390.3969.3552811246924690.9810.405100
5.43-6.2520.6040.30911.1745432220522050.9860.317100
6.25-7.6318.6590.16817.3335172188518850.9950.173100
7.63-10.6621.4780.07836.1232131149614960.9990.08100
10.66-48.93218.9410.0647.92175399389260.9990.06198.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEBUILT=20170615データスケーリング
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSBUILT=20170615データ削減
PHASER2.8.0位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5AY8

5ay8


解像度: 3.63→48.932 Å / SU ML: 0.52 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.74
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2639 1080 5.13 %
Rwork0.2202 --
obs0.2225 21051 99.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 235.17 Å2 / Biso mean: 126.9751 Å2 / Biso min: 69.22 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.63→48.932 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5896 5980 0 0 11876
残基数----1042
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00312678
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.58318374
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0342096
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031312
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.7176619
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11H772X-RAY DIFFRACTION6.258TORSIONAL
12D772X-RAY DIFFRACTION6.258TORSIONAL
21A914X-RAY DIFFRACTION6.258TORSIONAL
22E914X-RAY DIFFRACTION6.258TORSIONAL
31G926X-RAY DIFFRACTION6.258TORSIONAL
32C926X-RAY DIFFRACTION6.258TORSIONAL
41B722X-RAY DIFFRACTION6.258TORSIONAL
42F722X-RAY DIFFRACTION6.258TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.6294-3.79450.38341410.3264236797
3.7945-3.99450.32661520.31212447100
3.9945-4.24460.33311240.27312470100
4.2446-4.57220.28481330.24442475100
4.5722-5.03190.28061570.23142477100
5.0319-5.7590.29981210.23152508100
5.759-7.25190.25991220.2382560100
7.2519-48.9320.20461300.16312667100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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