[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5d8b: Crystal structure of T. thermophilus ribosome containing a P-site... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5d8b | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of T. thermophilus ribosome containing a P-site wobble mismatch | |||||||||
Components |
| |||||||||
Keywords | TRANSLATION / non-AUG initiation / wobble mismatch / cytosine-cytosine mismatch / ribosome | |||||||||
Function / homology | Function and homology information large ribosomal subunit rRNA binding / large ribosomal subunit / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / transferase activity / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex ...large ribosomal subunit rRNA binding / large ribosomal subunit / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / transferase activity / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / mRNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Thermus thermophilus (bacteria) Thermus thermophilus HB27 (bacteria) Escherichia coli (E. coli) synthetic construct (others) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.63 Å | |||||||||
Authors | Svidritskiy, E. / Korostelev, A.A. | |||||||||
Funding support | United States, 2items
| |||||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2015 Title: Ribosome Structure Reveals Preservation of Active Sites in the Presence of a P-Site Wobble Mismatch. Authors: Svidritskiy, E. / Korostelev, A.A. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5d8b.cif.gz | 8 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5d8b.ent.gz | Display | PDB format | |
PDBx/mmJSON format | 5d8b.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d8/5d8b ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d8/5d8b | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 4v9qS S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
+50S ribosomal protein ... , 29 types, 58 molecules AWABXACYADZAEABFBBGCBHDBIEBJFBKGBLHBMIBNJBOKB...
-30S ribosomal protein ... , 20 types, 40 molecules CAYBDAZBEAACFABCGACCHADCIAECJAFCKAGCLAHCMAICNAJCOAKCPALCQAMC...
#29: Protein | Mass: 29317.703 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (bacteria) Strain: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / References: UniProt: P62662, UniProt: P80371*PLUS #30: Protein | Mass: 26751.076 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (bacteria) Strain: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / References: UniProt: P62663, UniProt: P80372*PLUS #31: Protein | Mass: 24373.447 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (bacteria) Strain: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / References: UniProt: P62664, UniProt: P80373*PLUS #32: Protein | Mass: 17583.416 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (bacteria) Strain: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / References: UniProt: P62665, UniProt: Q5SHQ5*PLUS #33: Protein | Mass: 11988.753 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (bacteria) Strain: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / References: UniProt: P62666, UniProt: Q5SLP8*PLUS #34: Protein | Mass: 18050.973 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (bacteria) Strain: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / References: UniProt: P62667, UniProt: P17291*PLUS #35: Protein | Mass: 15868.570 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (bacteria) Strain: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / References: UniProt: P62668, UniProt: P0DOY9*PLUS #36: Protein | Mass: 14429.661 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (bacteria) Strain: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / References: UniProt: P62669, UniProt: P80374*PLUS #37: Protein | Mass: 11954.968 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (bacteria) Strain: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / References: UniProt: P62653, UniProt: Q5SHN7*PLUS #38: Protein | Mass: 13737.868 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (bacteria) Strain: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / References: UniProt: P62654, UniProt: P80376*PLUS #39: Protein | Mass: 14637.384 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (bacteria) Strain: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / References: UniProt: P61941, UniProt: Q5SHN3*PLUS #40: Protein | Mass: 14338.861 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (bacteria) Strain: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / References: UniProt: P62655, UniProt: P80377*PLUS #41: Protein | Mass: 7158.725 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (bacteria) Strain: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / References: UniProt: P62656, UniProt: P0DOY6*PLUS #42: Protein | Mass: 10578.407 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (bacteria) Strain: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / References: UniProt: P62657, UniProt: Q5SJ76*PLUS #43: Protein | Mass: 10409.983 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (bacteria) Strain: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / References: UniProt: P62238, UniProt: Q5SJH3*PLUS #44: Protein | Mass: 12324.670 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (bacteria) Strain: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / References: UniProt: P62658, UniProt: P0DOY7*PLUS #45: Protein | Mass: 10258.299 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (bacteria) Strain: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / References: UniProt: P62659, UniProt: Q5SLQ0*PLUS #46: Protein | Mass: 10605.464 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (bacteria) Strain: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / References: UniProt: P62660, UniProt: Q5SHP2*PLUS #47: Protein | Mass: 11722.116 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (bacteria) Strain: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / References: UniProt: P62661, UniProt: P80380*PLUS #48: Protein/peptide | Mass: 3350.030 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Thermus thermophilus (strain HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039) (bacteria) Strain: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / References: UniProt: P62613, UniProt: Q5SIH3*PLUS |
---|
-RNA chain , 5 types, 12 molecules UCYCVCZCWCADXCBDEDFDGDHD
#50: RNA chain | Mass: 490001.062 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: GB residues 1311714-1310206 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB27 (bacteria) / References: GenBank: 46197919 #51: RNA chain | Mass: 940743.812 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: GB residues 1534490-1537382 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB27 (bacteria) / References: GenBank: 46197919 #52: RNA chain | Mass: 39211.414 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: GB residues 1537461-1537581 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus HB27 (bacteria) / References: GenBank: 46197919 #53: RNA chain | Mass: 24802.785 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: GB residues 3822935-3823011 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (E. coli) / References: GenBank: 899721066 #54: RNA chain | Mass: 8822.432 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
---|
-Non-polymers , 2 types, 2222 molecules
#55: Chemical | ChemComp-MG / #56: Chemical | ChemComp-ZN / |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.35 Å3/Da / Density % sol: 63.32 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 3.1 uL 70S*mRNA*tRNAfMet complex + 3.1 uL crystallization buffer (0.1 M Tris-HCl, pH 7.5, 4% v/v PEG20000, 8% v/v MPD, 0.2 M potassium thiocyanate), reservoir: 300 uL 0.5-0.7 M sodium ...Details: 3.1 uL 70S*mRNA*tRNAfMet complex + 3.1 uL crystallization buffer (0.1 M Tris-HCl, pH 7.5, 4% v/v PEG20000, 8% v/v MPD, 0.2 M potassium thiocyanate), reservoir: 300 uL 0.5-0.7 M sodium chloride, 3-fold molar excess of E. coli release factor 1 and 650 uM blasticidin S added during complex formation to stabilize the complex |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-B / Wavelength: 1.033 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Nov 30, 2013 |
Radiation | Monochromator: double crystal Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.033 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.63→60 Å / Num. obs: 661200 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 10.5 % / Net I/σ(I): 5.7 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 4V9Q Resolution: 3.63→60 Å / Cross valid method: FREE R-VALUE
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 138.73 Å2 / Biso mean: 102.7818 Å2 / Biso min: 76.15 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.63→60 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|