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- PDB-4v67: Crystal structure of a translation termination complex formed wit... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4v67 | |||||||||
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Title | Crystal structure of a translation termination complex formed with release factor RF2. | |||||||||
![]() |
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![]() | RIBOSOME / RF2 / TERMINATION / TRNA | |||||||||
Function / homology | ![]() translation release factor activity, codon specific / large ribosomal subunit / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit ...translation release factor activity, codon specific / large ribosomal subunit / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / mRNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Korostelev, A. / Asahara, H. / Lancaster, L. / Laurberg, M. / Hirschi, A. / Noller, H.F. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Crystal structure of a translation termination complex formed with release factor RF2. Authors: Korostelev, A. / Asahara, H. / Lancaster, L. / Laurberg, M. / Hirschi, A. / Zhu, J. / Trakhanov, S. / Scott, W.G. / Noller, H.F. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 9 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | Display | ![]() | |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 3d5a ![]() 3d5b ![]() 3d5c ![]() 3d5d S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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Components
-RNA chain , 5 types, 12 molecules AACAAZAYCZCYAVCVBADABBDB
#1: RNA chain | Mass: 494985.938 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #2: RNA chain | Mass: 24802.785 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #3: RNA chain | Mass: 8862.456 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically #25: RNA chain | Mass: 941050.938 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #26: RNA chain | Mass: 40152.945 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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-30S ribosomal protein ... , 20 types, 40 molecules ABCBACCCADCDAECEAFCFAGCGAHCHAICIAJCJAKCKALCLAMCMANCNAOCOAPCP...
#4: Protein | Mass: 29317.703 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #5: Protein | Mass: 26751.076 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #6: Protein | Mass: 24373.447 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #7: Protein | Mass: 17583.416 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #8: Protein | Mass: 11988.753 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #9: Protein | Mass: 18050.973 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #10: Protein | Mass: 15868.570 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #11: Protein | Mass: 14429.661 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #12: Protein | Mass: 11954.968 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #13: Protein | Mass: 13737.868 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #14: Protein | Mass: 14821.621 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #15: Protein | Mass: 14338.861 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #16: Protein | Mass: 7158.725 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #17: Protein | Mass: 10578.407 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #18: Protein | Mass: 10409.983 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #19: Protein | Mass: 12324.670 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #20: Protein | Mass: 10258.299 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #21: Protein | Mass: 10605.464 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #22: Protein | Mass: 11722.116 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #23: Protein/peptide | Mass: 3350.030 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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-Protein , 1 types, 2 molecules AXCX
#24: Protein | Mass: 42793.469 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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+50S ribosomal protein ... , 29 types, 58 molecules BDDDBEDEBFDFBGDGBHDHBIDIBKDKBNDNBODOBPDPBQDQBRDRBSDSBTDTBUDU...
-Non-polymers , 2 types, 2392 molecules ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
#56: Chemical | ChemComp-MG / #57: Chemical | ChemComp-ZN / |
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-Details
Sequence details | E.COLI NUMBERING IS USED FOR 5S, 16S AND 23S RRNA. P- AND E-TRNA (TRNA FMET) HAVE NUMBERING ...E.COLI NUMBERING IS USED FOR 5S, 16S AND 23S RRNA. P- AND E-TRNA (TRNA FMET) HAVE NUMBERING ACCORDING TO THE CANONICAL YEAST TRNA PHE. RF2 AND RIBOSOMAL PROTEINS HAVE NUMBERING BASED ON THE PREDICTED SEQUENCE POSITION OF THE START METHIONINE |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.45 Å3/Da / Density % sol: 64 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Crystal grow | Temperature: 296 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 100 MM TRIS-OAC, 200 MM KSCN, 3.5-4.5 % (W/V) PEG20K, 4-9 % PEG200, DEOXY BIGCHAP, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions |
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Apr 1, 2008 Details: SI(111) DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR. ADJUSTABLE FOCUSING MIRRORS IN K-B GEOMETRY |
Radiation | Monochromator: DOUBLE CRYSTAL CRYO-COOLED SI(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9537 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3→49.951 Å / Num. obs: 1148216 / % possible obs: 97.9 % / Redundancy: 16.8 % / Net I/σ(I): 8.8 |
Reflection shell | Resolution: 3→3.11 Å / Redundancy: 8.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 89.9 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Starting model: PDB ENTRIES 3D5A, 3D5B, 3D5C, 3D5D Resolution: 3→49.951 Å / SU ML: 0.72 / σ(F): 1.99 / Stereochemistry target values: ML Details: REFINEMENT WAS PERFORMED IN CNS v1.2 AND IN PHENIX. STATISTICS AS CALCULATED BY PHENIX.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 26.922 Å2 / ksol: 0.184 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3→49.951 Å
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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