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Yorodumi- PDB-4v67: Crystal structure of a translation termination complex formed wit... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 4v67 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of a translation termination complex formed with release factor RF2. | |||||||||
Components |
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Keywords | RIBOSOME / RF2 / TERMINATION / TRNA | |||||||||
| Function / homology | Function and homology informationtranslation release factor activity, codon specific / large ribosomal subunit / transferase activity / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding ...translation release factor activity, codon specific / large ribosomal subunit / transferase activity / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
| Biological species | ![]() Thermus thermophilus (bacteria)![]() | |||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 3 Å | |||||||||
Authors | Korostelev, A. / Asahara, H. / Lancaster, L. / Laurberg, M. / Hirschi, A. / Noller, H.F. | |||||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2008Title: Crystal structure of a translation termination complex formed with release factor RF2. Authors: Korostelev, A. / Asahara, H. / Lancaster, L. / Laurberg, M. / Hirschi, A. / Zhu, J. / Trakhanov, S. / Scott, W.G. / Noller, H.F. | |||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 4v67.cif.gz | 9 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb4v67.ent.gz | Display | PDB format | |
| PDBx/mmJSON format | 4v67.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 4v67_validation.pdf.gz | 1.9 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 4v67_full_validation.pdf.gz | 3.5 MB | Display | |
| Data in XML | 4v67_validation.xml.gz | 861.7 KB | Display | |
| Data in CIF | 4v67_validation.cif.gz | 1.2 MB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v6/4v67 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v6/4v67 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 3d5a ![]() 3d5b ![]() 3d5c ![]() 3d5d S: Starting model for refinement |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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| Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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Components
-RNA chain , 5 types, 12 molecules AACAAZAYCZCYAVCVBADABBDB
| #1: RNA chain | Mass: 494985.938 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: GenBank: 155076#2: RNA chain | Mass: 24802.785 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #3: RNA chain | Mass: 8862.456 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically #25: RNA chain | Mass: 941050.938 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27#26: RNA chain | Mass: 40152.945 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 |
|---|
-30S ribosomal protein ... , 20 types, 40 molecules ABCBACCCADCDAECEAFCFAGCGAHCHAICIAJCJAKCKALCLAMCMANCNAOCOAPCP...
| #4: Protein | Mass: 29317.703 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62662#5: Protein | Mass: 26751.076 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62663#6: Protein | Mass: 24373.447 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62664#7: Protein | Mass: 17583.416 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62665#8: Protein | Mass: 11988.753 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62666#9: Protein | Mass: 18050.973 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62667#10: Protein | Mass: 15868.570 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62668#11: Protein | Mass: 14429.661 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62669#12: Protein | Mass: 11954.968 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62653#13: Protein | Mass: 13737.868 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62654#14: Protein | Mass: 14821.621 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P61941#15: Protein | Mass: 14338.861 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62655#16: Protein | Mass: 7158.725 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62656#17: Protein | Mass: 10578.407 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62657#18: Protein | Mass: 10409.983 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62238#19: Protein | Mass: 12324.670 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62658#20: Protein | Mass: 10258.299 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62659#21: Protein | Mass: 10605.464 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62660#22: Protein | Mass: 11722.116 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62661#23: Protein/peptide | Mass: 3350.030 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62613 |
|---|
-Protein , 1 types, 2 molecules AXCX
| #24: Protein | Mass: 42793.469 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: Q72GJ6 |
|---|
+50S ribosomal protein ... , 29 types, 58 molecules BDDDBEDEBFDFBGDGBHDHBIDIBKDKBNDNBODOBPDPBQDQBRDRBSDSBTDTBUDU...
-Non-polymers , 2 types, 2392 molecules 


| #56: Chemical | ChemComp-MG / #57: Chemical | ChemComp-ZN / |
|---|
-Details
| Has protein modification | Y |
|---|---|
| Sequence details | E.COLI NUMBERING IS USED FOR 5S, 16S AND 23S RRNA. P- AND E-TRNA (TRNA FMET) HAVE NUMBERING ...E.COLI NUMBERING IS USED FOR 5S, 16S AND 23S RRNA. P- AND E-TRNA (TRNA FMET) HAVE NUMBERING ACCORDING TO THE CANONICAL YEAST TRNA PHE. RF2 AND RIBOSOMAL PROTEINS HAVE NUMBERING BASED ON THE PREDICTED SEQUENCE POSITION OF THE START METHIONINE |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.45 Å3/Da / Density % sol: 64 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Crystal grow | Temperature: 296 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 100 MM TRIS-OAC, 200 MM KSCN, 3.5-4.5 % (W/V) PEG20K, 4-9 % PEG200, DEOXY BIGCHAP, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Components of the solutions |
|
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-D / Wavelength: 0.9537 |
| Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Apr 1, 2008 Details: SI(111) DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR. ADJUSTABLE FOCUSING MIRRORS IN K-B GEOMETRY |
| Radiation | Monochromator: DOUBLE CRYSTAL CRYO-COOLED SI(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.9537 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 3→49.951 Å / Num. obs: 1148216 / % possible obs: 97.9 % / Redundancy: 16.8 % / Net I/σ(I): 8.8 |
| Reflection shell | Resolution: 3→3.11 Å / Redundancy: 8.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 89.9 |
-
Processing
| Software |
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| Refinement | Starting model: PDB ENTRIES 3D5A, 3D5B, 3D5C, 3D5D Resolution: 3→49.951 Å / SU ML: 0.72 / σ(F): 1.99 / Stereochemistry target values: ML Details: REFINEMENT WAS PERFORMED IN CNS v1.2 AND IN PHENIX. STATISTICS AS CALCULATED BY PHENIX.
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 26.922 Å2 / ksol: 0.184 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3→49.951 Å
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| Refine LS restraints NCS |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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