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- PDB-5bwm: The complex structure of C3cer exoenzyme and GDP bound RhoA (NADH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5bwm
タイトルThe complex structure of C3cer exoenzyme and GDP bound RhoA (NADH-bound state)
要素
  • ADP-ribosyltransferase
  • Transforming protein RhoA
キーワードSIGNALING PROTEIN/Transferase / ADP Ribose Transferases / Bacterial Toxins / SIGNALING PROTEIN-Transferase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / regulation of osteoblast proliferation ...alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / regulation of osteoblast proliferation / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / regulation of neural precursor cell proliferation / cleavage furrow formation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / forebrain radial glial cell differentiation / cell junction assembly / apical junction assembly / cellular response to chemokine / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / beta selection / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / negative regulation of cell size / RHO GTPases Activate ROCKs / regulation of modification of postsynaptic structure / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / RHO GTPases activate KTN1 / odontogenesis / PCP/CE pathway / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of podosome assembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / motor neuron apoptotic process / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / PI3K/AKT activation / wound healing, spreading of cells / apical junction complex / ossification involved in bone maturation / regulation of focal adhesion assembly / negative chemotaxis / myosin binding / EPHA-mediated growth cone collapse / stress fiber assembly / positive regulation of cytokinesis / regulation of neuron projection development / RHOC GTPase cycle / cellular response to cytokine stimulus / androgen receptor signaling pathway / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / cleavage furrow / Rho protein signal transduction / semaphorin-plexin signaling pathway / ficolin-1-rich granule membrane / mitotic spindle assembly / endothelial cell migration / RHOA GTPase cycle / positive regulation of T cell migration / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / regulation of microtubule cytoskeleton organization / cytoplasmic microtubule organization / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / RHO GTPases activate PKNs / skeletal muscle tissue development / GPVI-mediated activation cascade / positive regulation of stress fiber assembly / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / positive regulation of neuron differentiation / regulation of cell migration / cell-matrix adhesion / substrate adhesion-dependent cell spreading / secretory granule membrane / small monomeric GTPase / kidney development / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / cell periphery / regulation of actin cytoskeleton organization / RHO GTPases Activate Formins / neuron migration / cell morphogenesis / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / G protein activity / VEGFA-VEGFR2 Pathway / ruffle membrane / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / G alpha (12/13) signalling events
類似検索 - 分子機能
Toxin ADP-ribosyltransferase; Chain A, domain 1 / Toxin ADP-ribosyltransferase; Chain A, domain 1 / ADP ribosyltransferase / ADP-ribosyltransferase exoenzyme / Toxin-related mono-ADP-ribosyltransferase (TR mART) core domain profile. / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase ...Toxin ADP-ribosyltransferase; Chain A, domain 1 / Toxin ADP-ribosyltransferase; Chain A, domain 1 / ADP ribosyltransferase / ADP-ribosyltransferase exoenzyme / Toxin-related mono-ADP-ribosyltransferase (TR mART) core domain profile. / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / Transforming protein RhoA / ADP-ribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bacillus cereus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Toda, A. / Tsurumura, T. / Yoshida, T. / Tsuge, H.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Grants-in-Aid for Scientific Research, MEXT of Japan25121733 日本
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Rho GTPase Recognition by C3 Exoenzyme Based on C3-RhoA Complex Structure.
著者: Toda, A. / Tsurumura, T. / Yoshida, T. / Tsumori, Y. / Tsuge, H.
履歴
登録2015年6月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月19日Group: Database references
改定 1.22020年2月19日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transforming protein RhoA
B: ADP-ribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,7817
ポリマ－45,5242
非ポリマー1,2575
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4560 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area17720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.479, 50.479, 136.671
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Transforming protein RhoA / Rho cDNA clone 12 / h12


分子量: 20235.180 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-179 / 変異: F25N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOA, ARH12, ARHA, RHO12 / プラスミド: pGEX4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61586
#2: タンパク質 ADP-ribosyltransferase


分子量: 25288.775 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus cereus (バクテリア) / 遺伝子: c3cer / プラスミド: pRham / 発現宿主: Escherichia coli DH10B (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH10B / 参照: UniProt: Q8KNY0

-
非ポリマー , 5種, 60分子

#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.38 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 100 mM MES (pH 6.4), 20% PEG1500

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 13477 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.7 % / Net I/σ(I): 17.4
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 4.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.81 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.9位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1A2B and 3BW8

1a2b

3bw8


解像度: 2.5→45.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 27.71 / SU ML: 0.286 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.314 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24596 665 4.9 %RANDOM
Rwork0.20926 ---
obs0.21103 12780 99.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 76.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.53 Å2-0.27 Å20 Å2
2---0.53 Å20 Å2
3---1.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→45.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3074 0 81 55 3210
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.023216
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.023073
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7371.9974339
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.34237117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg1.8135380
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.31724.932148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.40515601
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg26.5681518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1280.2466
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0213532
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02694
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.1254.3141526
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.1264.3121525
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.8396.461904
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.8386.4621905
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.4194.8031690
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.4124.8031690
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.3467.0582436
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined9.40441.7613635
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other9.40441.76213636
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.498→2.563 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.456 41 -
Rwork0.386 987 -
obs--99.81 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4168-0.0968-0.21240.26910.58362.82430.0665-0.0769-0.0316-0.01-0.1435-0.05770.0596-0.09750.07690.1695-0.0218-0.03660.22-0.02540.5522-6.54425.270728.1989
22.9695-1.5612-0.43251.57190.82030.935-0.0207-0.5164-0.12030.32090.05290.120.38690.1315-0.03220.24540.0077-0.06670.31460.04680.45062.935418.59537.6816
31.80581.6421-0.36362.10151.16314.1453-0.0881-0.18620.099-0.1312-0.32950.101-0.1632-0.58580.41760.03250.1037-0.04920.3632-0.06260.5333-24.211927.489312.8633
42.28010.346-0.33640.11750.27762.2382-0.1958-0.22940.0072-0.0015-0.0857-0.01560.4699-0.31580.28150.2745-0.04420.04960.179-0.0320.5207-17.703715.99867.2726
50.6661-1.6517-0.75264.28852.88386.502-0.0772-0.0410.01880.13930.0947-0.01720.02940.0642-0.01740.2582-0.0062-0.01420.30490.03060.4199-8.598825.826611.5246
61.0157-0.25270.61230.76760.83412.3753-0.0665-0.27560.2212-0.2327-0.036-0.0947-0.0304-0.45380.10250.3016-0.0123-0.03620.2855-0.03410.5413-21.140424.80798.2168
75.38730.67782.89550.59330.77563.2045-0.4313-0.13960.132-0.15540.26740.00350.1060.04430.16390.33790.01310.06590.2349-0.02730.3999-5.485321.50850.5912
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 114
2X-RAY DIFFRACTION2A115 - 179
3X-RAY DIFFRACTION3B15 - 61
4X-RAY DIFFRACTION4B62 - 146
5X-RAY DIFFRACTION5B147 - 155
6X-RAY DIFFRACTION6B156 - 196
7X-RAY DIFFRACTION7B197 - 219

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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