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- PDB-4xsg: The complex structure of C3cer exoenzyme and GTP bound RhoA (NADH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xsg
タイトルThe complex structure of C3cer exoenzyme and GTP bound RhoA (NADH-free state)
要素
  • ADP-ribosyltransferase
  • Transforming protein RhoA
キーワードSIGNALING PROTEIN/Transferase / ADP Ribose Transferases / Bacterial Toxins / SIGNALING PROTEIN-Transferase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / beta selection / positive regulation of lipase activity / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / bone trabecula morphogenesis / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway ...alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / beta selection / positive regulation of lipase activity / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / bone trabecula morphogenesis / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / cleavage furrow formation / negative regulation of cell size / regulation of osteoblast proliferation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / mitotic cleavage furrow formation / apical junction assembly / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / cell junction assembly / cellular response to chemokine / negative regulation of oxidative phosphorylation / regulation of modification of postsynaptic structure / RHO GTPases Activate ROCKs / RHO GTPases activate CIT / odontogenesis / PCP/CE pathway / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / RHO GTPases activate KTN1 / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / wound healing, spreading of cells / stress fiber assembly / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / PI3K/AKT activation / regulation of focal adhesion assembly / ossification involved in bone maturation / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / negative chemotaxis / EPHA-mediated growth cone collapse / apical junction complex / myosin binding / positive regulation of cytokinesis / RHOC GTPase cycle / cellular response to cytokine stimulus / ERBB2 Regulates Cell Motility / cleavage furrow / semaphorin-plexin signaling pathway / negative regulation of cell-substrate adhesion / mitotic spindle assembly / Rho protein signal transduction / ficolin-1-rich granule membrane / RHOA GTPase cycle / endothelial cell migration / positive regulation of stress fiber assembly / substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of T cell migration / positive regulation of neuron differentiation / RHO GTPases activate PKNs / GPVI-mediated activation cascade / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / cytoplasmic microtubule organization / EPHB-mediated forward signaling / regulation of cell migration / substantia nigra development / secretory granule membrane / cell periphery / regulation of actin cytoskeleton organization / small monomeric GTPase / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / regulation of microtubule cytoskeleton organization / RHO GTPases Activate Formins / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / cell junction / VEGFA-VEGFR2 Pathway / ruffle membrane / cytoplasmic side of plasma membrane / actin cytoskeleton organization / Ovarian tumor domain proteases / cell migration / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / lamellipodium / cellular response to lipopolysaccharide / G alpha (12/13) signalling events / transferase activity / G protein activity / midbody / cell cortex / vesicle / dendritic spine / cytoskeleton / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / postsynapse / endosome / focal adhesion / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Toxin ADP-ribosyltransferase; Chain A, domain 1 / Toxin ADP-ribosyltransferase; Chain A, domain 1 / ADP ribosyltransferase / ADP-ribosyltransferase exoenzyme / Toxin-related mono-ADP-ribosyltransferase (TR mART) core domain profile. / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase ...Toxin ADP-ribosyltransferase; Chain A, domain 1 / Toxin ADP-ribosyltransferase; Chain A, domain 1 / ADP ribosyltransferase / ADP-ribosyltransferase exoenzyme / Toxin-related mono-ADP-ribosyltransferase (TR mART) core domain profile. / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / Transforming protein RhoA / ADP-ribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bacillus cereus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Toda, A. / Tsurumura, T. / Yoshida, T. / Tsuge, H.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Grants-in-Aid for Scientific Research, MEXT of Japan25121733 日本
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Rho GTPase Recognition by C3 Exoenzyme Based on C3-RhoA Complex Structure.
著者: Toda, A. / Tsurumura, T. / Yoshida, T. / Tsumori, Y. / Tsuge, H.
履歴
登録2015年1月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月19日Group: Database references
改定 1.22020年2月5日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transforming protein RhoA
B: ADP-ribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,2126
ポリマ－45,5242
非ポリマー6884
水5,549308
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4140 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area18010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.745, 50.745, 135.871
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Transforming protein RhoA / Rho cDNA clone 12 / h12


分子量: 20235.180 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-179 / 変異: F25N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOA, ARH12, ARHA, RHO12 / プラスミド: pGEX4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61586
#2: タンパク質 ADP-ribosyltransferase


分子量: 25288.775 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus cereus (バクテリア) / 遺伝子: c3cer / プラスミド: pRham / 発現宿主: Escherichia coli DH10B (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH10B / 参照: UniProt: Q8KNY0

-
非ポリマー , 4種, 312分子

#3: 化合物 ChemComp-GSP / 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE


分子量: 539.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3S
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 308 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.7 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 100 mM MES (pH 6.4), 20% PEG1500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 36314 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.7 % / Net I/σ(I): 39.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.9位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1A2B, 3BW8

1a2b

3bw8


解像度: 1.8→45.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 6.168 / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.128 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22274 1808 5 %RANDOM
Rwork0.17483 ---
obs0.17714 34457 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.646 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å2-0.03 Å20 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3---0.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→45.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3069 0 41 308 3418
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.023167
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023045
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.351.9824266
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91837051
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9575379
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.38724.932148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.85615601
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.1421518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2457
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213498
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02680
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.0832.8761522
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.0732.8751521
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.1134.2981899
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.1134.31900
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.1373.3661645
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.1373.3661645
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.1174.8372368
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.76628.21713417
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.76628.21713417
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 128 -
Rwork0.291 2539 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3924-0.03590.14420.2962-0.08410.83390.0145-0.02980.033-0.06380.00290.03470.04960.0451-0.01740.07410.0075-0.02240.0256-0.00210.0547-0.3512-7.6174-28.7371
21.4584-0.26490.0660.10080.12160.7187-0.01380.14580.0176-0.0642-0.04710.0332-0.0159-0.10810.06090.1468-0.0039-0.06110.0423-0.00040.0543-10.7531-3.1487-38.2739
30.39610.2431-0.3171.0574-0.78411.6502-0.0103-0.10770.109-0.2049-0.0664-0.02380.35020.26440.07660.1280.05850.01060.066-0.02210.064210.2564-21.753-13.5117
40.29-0.3687-0.19040.49750.43261.48620.0040.0005-0.00370.0335-0.01560.01680.3419-0.08610.01170.1393-0.0121-0.02350.00820.00010.0507-3.1079-21.5817-7.9818
57.3674.301-3.95423.968-2.4342.1345-0.14560.03990.28370.30570.2919-0.03130.0438-0.0505-0.14630.13520.0381-0.05320.1220.01060.1211.0094-7.6018-12.4787
60.1721-0.2082-0.11810.86990.01681.06340.0355-0.00850.03660.0689-0.0191-0.01540.22840.1493-0.01630.14570.0411-0.01420.03760.00440.04326.4412-20.26-8.9849
71.4996-1.33670.55631.2806-0.06522.39530.02680.1655-0.006-0.0098-0.11970.0287-0.07160.16850.09290.1224-0.00790.02260.04290.02460.0428-4.3292-8.1995-1.7298
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 114
2X-RAY DIFFRACTION2A115 - 179
3X-RAY DIFFRACTION3B15 - 61
4X-RAY DIFFRACTION4B62 - 146
5X-RAY DIFFRACTION5B147 - 155
6X-RAY DIFFRACTION6B156 - 196
7X-RAY DIFFRACTION7B197 - 219

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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