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- PDB-5aja: Crystal structure of mandrill SAMHD1 (amino acid residues 1-114) ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5aja | ||||||
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Title | Crystal structure of mandrill SAMHD1 (amino acid residues 1-114) bound to Vpx isolated from mandrill and human DCAF1 (amino acid residues 1058-1396) | ||||||
![]() |
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![]() | VIRAL PROTEIN / SIV / ACCESSORY PROTEIN / RETROVIRAL RESTRICTION FACTOR / UBIQUITYLATION / PROTEASOMAL DEGRADATION | ||||||
Function / homology | ![]() histone H2AT120 kinase activity / cell competition in a multicellular organism / V(D)J recombination / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / catalytic activity / B cell differentiation / post-translational protein modification / virion component / nuclear estrogen receptor binding ...histone H2AT120 kinase activity / cell competition in a multicellular organism / V(D)J recombination / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / catalytic activity / B cell differentiation / post-translational protein modification / virion component / nuclear estrogen receptor binding / fibrillar center / viral penetration into host nucleus / positive regulation of protein catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / chromosome / defense response to virus / DNA replication / non-specific serine/threonine protein kinase / protein ubiquitination / symbiont entry into host cell / cell cycle / phosphorylation / DNA repair / protein serine kinase activity / host cell nucleus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Schwefel, D. / Boucherit, V.C. / Christodoulou, E. / Walker, P.A. / Stoye, J.P. / Bishop, K.N. / Taylor, I.A. | ||||||
![]() | ![]() Title: Molecular Determinants for Recognition of Divergent Samhd1 Proteins by the Lentiviral Accessory Protein Vpx. Authors: Schwefel, D. / Boucherit, V.C. / Christodoulou, E. / Walker, P.A. / Stoye, J.P. / Bishop, K.N. / Taylor, I.A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDB format | ![]() | 167.9 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 18.3 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 24.4 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4cc9S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 41073.129 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: WD40-REPEAT DOMAIN, RESIDUES 1058-1396 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q9Y4B6, non-specific serine/threonine protein kinase |
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#2: Protein | Mass: 11940.628 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
#3: Protein | Mass: 12914.393 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: N-TERMINAL DOMAIN, UNP 1-114 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
#4: Chemical | ChemComp-ZN / |
#5: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.04 Å3/Da / Density % sol: 60 % / Description: NONE |
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Crystal grow | Details: 0.16 M TRISODIUM CITRATE-HCL PH 5.2, 4% PEG 6000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Mar 7, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97965 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.65→30 Å / Num. obs: 24555 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 9.4 % / Biso Wilson estimate: 76.78 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 20.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.65→2.81 Å / Redundancy: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 1.45 / Mean I/σ(I) obs: 1.63 / % possible all: 99.3 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 4CC9 Resolution: 2.649→29.82 Å / SU ML: 0.35 / σ(F): 1.35 / Phase error: 24.27 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 87.6 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.649→29.82 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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