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万見
- PDB-4cc9: Crystal structure of human SAMHD1 (amino acid residues 582-626) b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cc9
タイトルCrystal structure of human SAMHD1 (amino acid residues 582-626) bound to Vpx isolated from sooty mangabey and human DCAF1 (amino acid residues 1058-1396)
要素
  • DEOXYNUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE TRIPHOSPHOHYDROLASE SAMHD1
  • PROTEIN VPRBP
  • PROTEIN VPX
キーワードPROTEIN BINDING / HIV / SIV / RETROVIRAL RESTRICTION FACTOR / RETROVIRAL ACCESSORY PROTEIN / UBIQUITINATION / PROTEASOMAL DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


cell competition in a multicellular organism / Nucleotide catabolism / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 三リン酸モノエステル加水分解酵素 / deoxynucleoside triphosphate hydrolase activity / dGTP binding / dATP catabolic process / dGTPase activity / deoxyribonucleotide catabolic process / tetraspanin-enriched microdomain / dGTP catabolic process ...cell competition in a multicellular organism / Nucleotide catabolism / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 三リン酸モノエステル加水分解酵素 / deoxynucleoside triphosphate hydrolase activity / dGTP binding / dATP catabolic process / dGTPase activity / deoxyribonucleotide catabolic process / tetraspanin-enriched microdomain / dGTP catabolic process / DNA strand resection involved in replication fork processing / V(D)J recombination / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of innate immune response / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / RNA nuclease activity / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / viral life cycle / post-translational protein modification / B cell differentiation / nuclear estrogen receptor binding / double-strand break repair via homologous recombination / virion component / fibrillar center / positive regulation of protein catabolic process / Interferon alpha/beta signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / single-stranded DNA binding / site of double-strand break / protein homotetramerization / defense response to virus / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / nucleic acid binding / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein ubiquitination / immune response / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / innate immune response / protein serine kinase activity / centrosome / DNA damage response / GTP binding / host cell nucleus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4730 / Retroviral VpR/VpX protein / VPR/VPX protein / VPRBP/DCAF1 family / Lissencephaly type-1-like homology motif / : / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / HD domain profile. ...: / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4730 / Retroviral VpR/VpX protein / VPR/VPX protein / VPRBP/DCAF1 family / Lissencephaly type-1-like homology motif / : / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / HD domain profile. / HD domain / HD domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / Sterile alpha motif. / HD/PDEase domain / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein Vpx / Deoxynucleoside triphosphate triphosphohydrolase SAMHD1 / DDB1- and CUL4-associated factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
SIMIAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS (サル免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.473 Å
データ登録者Schwefel, D. / Groom, H.C.T. / Boucherit, V.C. / Christodoulou, E. / Walker, P.A. / Stoye, J.P. / Bishop, K.N. / Taylor, I.A.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: Structural Basis of Lentiviral Subversion of a Cellular Protein Degradation Pathway.
著者: Schwefel, D. / Groom, H.C.T. / Boucherit, V.C. / Christodoulou, E. / Walker, P.A. / Stoye, J.P. / Bishop, K.N. / Taylor, I.A.
履歴
登録2013年10月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月25日Group: Database references
改定 1.22014年1月8日Group: Database references
改定 1.32018年1月24日Group: Advisory / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.42024年5月8日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN VPRBP
B: PROTEIN VPX
C: DEOXYNUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE TRIPHOSPHOHYDROLASE SAMHD1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,1666
ポリマ－62,7133
非ポリマー4543
水45025
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6400 Å2
ΔGint-28.8 kcal/mol
Surface area19220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.250, 82.881, 115.561
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 PROTEIN VPRBP / DDB1- AND CUL4-ASSOCIATED FACTOR 1 / HIV-1 VPR-BINDING PROTE IN / VPRBP / VPR-INTERACTING PROTEIN / DCAF1


分子量: 41073.129 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1058-1396 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PTRIEX-6
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9Y4B6
#2: タンパク質 PROTEIN VPX / VIRAL PROTEIN X / X ORF PROTEIN / VPX


分子量: 13587.439 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SIMIAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS (サル免疫不全ウイルス)
株: SOOTY MANGABEY / Variant: ISOLATE PBJ14/BCL-3 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): ROSETTA2 / 参照: UniProt: P19508
#3: タンパク質 DEOXYNUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE TRIPHOSPHOHYDROLASE SAMHD1 / DNTPASE / DENDRITIC CELL-DERIVED IFNG-INDUCED PROTEIN / DCIP / MONOCYTE PROTEIN 5 / MOP-5 / SAM ...DNTPASE / DENDRITIC CELL-DERIVED IFNG-INDUCED PROTEIN / DCIP / MONOCYTE PROTEIN 5 / MOP-5 / SAM DOMAIN AND HD DOMAIN-CONTAINING PR OTEIN 1 / SAMHD1


分子量: 8051.963 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 582-626 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): ROSETTA2
参照: UniProt: Q9Y3Z3, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 三リン酸モノエステル加水分解酵素

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非ポリマー , 3種, 28分子

#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.09 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.2 M MAGNESIUM CHLORIDE, 0.1 M HEPES PH 7.5, 15% PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.92
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.46→30 Å / Num. obs: 25520 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 3.5 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 39.78 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 2.56→2.61 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.473→29.227 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 2 / 位相誤差: 21.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2164 1303 5.1 %
Rwork0.1757 --
obs0.1778 25518 97.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.473→29.227 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3407 0 27 25 3459
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083516
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1684750
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7631297
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.087507
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005615
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4733-2.57230.33571350.25692167X-RAY DIFFRACTION82
2.5723-2.68930.28211490.21892705X-RAY DIFFRACTION100
2.6893-2.8310.25021360.20112703X-RAY DIFFRACTION100
2.831-3.00820.2681270.20032746X-RAY DIFFRACTION100
3.0082-3.24020.23831630.19032713X-RAY DIFFRACTION100
3.2402-3.56570.19711470.16922754X-RAY DIFFRACTION100
3.5657-4.08050.19551570.15722724X-RAY DIFFRACTION100
4.0805-5.13640.17431310.13852804X-RAY DIFFRACTION99
5.1364-29.22910.21171580.18492899X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.02460.02240.03110.19630.11410.2785-0.06290.01650.0530.0615-0.16640.00290.01350.0512-0.18080.02650.0836-0.03280.03180.0970.03545.7881-29.494716.1946
20.01560.0029-0.00120.0115-0.01660.02510.02340.03850.048-0.06830.0178-0.04790.02070.01090.06550.1585-0.00190.17120.04930.1280.002611.0541-43.87772.9153
30.02630.03510.0290.06760.05180.14530.00240.00880.0105-0.085-0.0607-0.0710.1045-0.0023-0.0390.16780.02260.02210.10940.01840.16975.9072-58.074814.4512
4-0.00050.00130.00210.0060.00420.0021-0.04280.01990.0188-0.0266-0.01310.02570.0093-0.0769-00.138-0.028-0.00660.1365-0.01140.1727-0.0594-45.491325.0809
50.0862-0.0038-0.01270.10280.0480.0537-0.01640.04910.02170.12640.01450.00220.0488-0.0080.00120.12410.03030.00890.12050.00210.0939-0.8615-36.050627.9843
60.026-0.00640.00450.00870.00070.00390.02080.03620.0296-0.01940.01160.0263-0.0172-0.02990.02090.0935-0.00870.00280.20580.09530.155611.8115-19.77168.7156
70.00230.0025-0.00080.0023-0.00650.00510.03270.03640.0073-0.02220.00370.00880.0015-0.01720.0274-0.0040.0594-0.05740.13740.08720.0528-9.8988-25.7399-1.8644
80.0081-0.0044-0.00250.0072-0.00130.0005-0.0048-0.02650.003-0.01360.0250.01550.0079-0.0280.01170.08380.0226-0.00390.21690.07040.1734-22.3817-28.11247.1356
90.00130.0015-0.00210.00350.00410.01840.001-0.0388-0.00360.0181-0.02980.02190.0102-0.0421-00.07160.0066-0.0070.0858-0.00020.0542-14.1855-24.81188.9621
100.0015-0.0034-0.00230.0030.00280.00290.00580.01780.0132-0.00430.0077-0.0110.00290.030600.4340.0306-0.03850.3304-0.0420.4421-5.9518-38.00381.5569
110.00370.00230.00190.00290.00180.0012-0.01510.0009-0.00740.0021-0.01310.0106-0.0057-0.0044-00.2127-0.03470.01660.13480.03550.239813.5757-16.16231.3131
120.0018-0.00130.00250.001-0.00140.00460.00170.00780.0048-0.00880.0141-0.0115-0.0020.00200.16530.02030.05620.23360.08360.3681.9331-10.3658-2.2059
130.0016-0.0009-0.00010.0016-0.00140.00240.0038-0.00420.0038-0.00170.0017-0.0014-0.0017-0.0125-00.3462-0.0037-0.03160.32580.06120.37752.3615-9.29685.4793
140.00710.0049-0.01210.0037-0.00850.02080.0106-0.00780.00630.01480.0007-0.0068-0.00010.00090.00890.1166-0.0031-0.04660.2342-0.02760.2322-7.8237-12.81146.3075
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 1073 THROUGH 1169 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 1170 THROUGH 1214 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 1215 THROUGH 1290 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESID 1291 THROUGH 1332 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESID 1333 THROUGH 1392 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND (RESID 5 THROUGH 17 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN B AND (RESID 18 THROUGH 38 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN B AND (RESID 39 THROUGH 56 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN B AND (RESID 57 THROUGH 84 )
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN B AND (RESID 85 THROUGH 103 )
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN B AND (RESID 104 THROUGH 111 )
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN C AND (RESID 606 THROUGH 610 )
13X-RAY DIFFRACTION13CHAIN 'C' AND (RESID 611 THROUGH 616 )
14X-RAY DIFFRACTION14CHAIN C AND (RESID 617 THROUGH 624 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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