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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4zsn | ||||||
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Title | 70S-wild-type HigB toxin complex bound to a AAA lysine codon | ||||||
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![]() | RIBOSOME / PROTEIN BIOSYNTHESIS / RIBOSOMES / BACTERIAL TOXINS / TRANSLATIONAL CONTROL | ||||||
Function / homology | ![]() plasmid maintenance / RNA catabolic process / translation repressor activity / RNA endonuclease activity / negative regulation of cell growth / large ribosomal subunit / ribosome binding / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit ...plasmid maintenance / RNA catabolic process / translation repressor activity / RNA endonuclease activity / negative regulation of cell growth / large ribosomal subunit / ribosome binding / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / Hydrolases; Acting on ester bonds / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / negative regulation of cell population proliferation / mRNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() synthetic construct (others) | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Schureck, M.A. / Dunham, C.M. | ||||||
![]() | ![]() Title: Mechanism of endonuclease cleavage by the HigB toxin. Authors: Schureck, M.A. / Repack, A. / Miles, S.J. / Marquez, J. / Dunham, C.M. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 14 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | Display | ![]() | |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-RNA chain , 6 types, 12 molecules QAXAQVXVQXXXRAYARBYBZ6Z7
#1: RNA chain | Mass: 493958.281 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #22: RNA chain | Mass: 24802.785 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #23: RNA chain | Mass: 8239.085 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Details: RNA oligonucleotide / Source: (synth.) synthetic construct (others) #25: RNA chain | Mass: 948240.625 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #26: RNA chain | Mass: 40152.945 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #56: RNA chain | Mass: 1098.880 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Details: RNA oligonucleotide / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
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-30S ribosomal protein ... , 20 types, 40 molecules QBXBQCXCQDXDQEXEQFXFQGXGQHXHQIXIQJXJQKXKQLXLQMXMQNXNQOXOQPXP...
#2: Protein | Mass: 29317.703 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #3: Protein | Mass: 26751.076 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #4: Protein | Mass: 24373.447 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #5: Protein | Mass: 17583.416 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #6: Protein | Mass: 11988.753 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #7: Protein | Mass: 18050.973 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #8: Protein | Mass: 15868.570 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #9: Protein | Mass: 14410.614 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #10: Protein | Mass: 11954.968 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #11: Protein | Mass: 13737.868 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #12: Protein | Mass: 14637.384 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #13: Protein | Mass: 14338.861 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #14: Protein | Mass: 7158.725 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #15: Protein | Mass: 10578.407 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #16: Protein | Mass: 10409.983 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #17: Protein | Mass: 12325.655 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #18: Protein | Mass: 10258.299 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #19: Protein | Mass: 10605.464 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #20: Protein | Mass: 11736.143 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #21: Protein/peptide | Mass: 3089.655 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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-Protein , 1 types, 2 molecules QYXY
#24: Protein | Mass: 13713.409 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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+50S ribosomal protein ... , 29 types, 58 molecules RDYDREYERFYFRGYGRHYHRIYIRNYNROYORPYPRQYQRRYRRSYSRTYTRUYURVYV...
-Non-polymers , 2 types, 1285 molecules ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
#57: Chemical | ChemComp-MG / #58: Chemical | ChemComp-ZN / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.32 Å3/Da / Density % sol: 62.94 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 4% PEG 20k, 4% PEG550 MME, 0.1M TRIS-ACETATE, 0.2M KSCN |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Aug 11, 2014 |
Radiation | Monochromator: Kohzu HLD8-24 monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.6→49.92 Å / Num. obs: 666396 / % possible obs: 98.66 % / Redundancy: 5.18 % / Rmerge(I) obs: 0.216 / Net I/σ(I): 6.6 |
Reflection shell | Resolution: 3.6→3.73 Å / Redundancy: 4.22 % / Rmerge(I) obs: 0.828 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 99.2 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 560.86 Å2 / Biso mean: 95.77 Å2 / Biso min: 0.09 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.6→49.92 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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