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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zdu
タイトルCrystal structure of importin-alpha bound to a non-classical nuclear localization signal of the influenza A virus nucleoprotein
要素
  • Importin subunit alpha-1
  • Peptide from Nucleoprotein
キーワードPROTEIN TRANSPORT/SIGNALING PROTEIN / importin / NLS / PROTEIN TRANSPORT-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cRNA Synthesis / Assembly of Viral Components at the Budding Site / Influenza Infection / Fusion of the Influenza Virion to the Host Cell Endosome / Release / Budding / Packaging of Eight RNA Segments / Uncoating of the Influenza Virion / Entry of Influenza Virion into Host Cell via Endocytosis / vRNA Synthesis ...cRNA Synthesis / Assembly of Viral Components at the Budding Site / Influenza Infection / Fusion of the Influenza Virion to the Host Cell Endosome / Release / Budding / Packaging of Eight RNA Segments / Uncoating of the Influenza Virion / Entry of Influenza Virion into Host Cell via Endocytosis / vRNA Synthesis / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / nuclear import signal receptor activity / Viral Messenger RNA Synthesis / vRNP Assembly / helical viral capsid / Viral mRNA Translation / viral penetration into host nucleus / protein import into nucleus / cytoplasmic stress granule / host cell / viral nucleocapsid / DNA-binding transcription factor binding / postsynaptic density / symbiont entry into host cell / ribonucleoprotein complex / host cell nucleus / glutamatergic synapse / structural molecule activity / RNA binding / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Influenza virus nucleoprotein (NP) / Influenza virus nucleoprotein / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. ...Influenza virus nucleoprotein (NP) / Influenza virus nucleoprotein / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Nucleoprotein / Importin subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Nakada, R. / Hirano, H. / Matsuura, Y.
引用ジャーナル: Sci Rep / : 2015
タイトル: Structure of importin-alpha bound to a non-classical nuclear localization signal of the influenza A virus nucleoprotein
著者: Nakada, R. / Hirano, H. / Matsuura, Y.
履歴
登録2015年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月28日Group: Database references
改定 1.22020年2月19日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Importin subunit alpha-1
B: Peptide from Nucleoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,1362
ポリマ-48,1362
非ポリマー00
1,44180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1370 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area18150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.250, 110.250, 204.361
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-531-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Importin subunit alpha-1 / Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit ...Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit / PTAC58 / RAG cohort protein 1 / SRP1-alpha


分子量: 46374.152 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 72-498 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kpna2, Rch1 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52293
#2: タンパク質・ペプチド Peptide from Nucleoprotein / Nucleocapsid protein / Protein N


分子量: 1761.866 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza A virus (A/Puerto Rico/8/1934(H1N1)) (A型インフルエンザウイルス)
: A/Puerto Rico/8/1934 H1N1 / 遺伝子: NP / プラスミド: pGEX-TEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03466
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→31.83 Å / Num. obs: 21538 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 38.09 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Rpim(I) all: 0.034 / Net I/σ(I): 14.4 / Num. measured all: 197452 / Scaling rejects: 274
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.3-2.389.50.8023.31966720700.9550.274100
8.91-31.838.70.0340.935604110.9990.0197.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
MOSFLMデータ収集
Aimless0.3.11データスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
Aimlessデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UL1
解像度: 2.3→31.826 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2458 1066 4.96 %
Rwork0.1882 20412 -
obs0.191 21478 99.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 116.48 Å2 / Biso mean: 52.5505 Å2 / Biso min: 24.43 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→31.826 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3252 0 0 80 3332
Biso mean---51.06 -
残基数----428
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033308
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8084505
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.026545
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004575
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.1751200
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3-2.40460.33081260.25492503262999
2.4046-2.53140.27091220.23512516263899
2.5314-2.68990.28431300.216425312661100
2.6899-2.89740.29141150.218925462661100
2.8974-3.18880.24811480.205525262674100
3.1888-3.64960.23871400.198825362676100
3.6496-4.59590.23681560.160125622718100
4.5959-31.82950.21731290.165626922821100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.30050.07890.4293.3669-1.47451.05-0.5978-1.4464-0.29191.21130.2393-0.6051.00732.03810.33350.7840.4285-0.09231.0649-0.00280.514934.471237.3639.8308
21.7311.5505-0.04143.0727-0.89943.6283-0.603-0.4261-0.27340.17590.3897-0.21280.78051.14450.14020.58120.42930.08740.55920.04860.399628.976830.852528.0219
33.12130.0075-0.31574.07291.48034.0088-0.2082-0.0958-0.37220.42310.25940.14230.65740.2234-0.07490.43580.06580.00370.26170.02830.283324.743926.74589.3354
42.1116-1.5574-1.74185.06992.48564.78550.0618-0.00290.06810.03340.012-0.0647-0.1233-0.1131-0.09020.2566-0.0164-0.04130.24830.01820.280232.923817.3399-8.7095
52.7478-2.3736-0.42513.6636-2.14524.6483-0.1857-0.1869-0.12410.30580.0902-0.3092-0.04510.10260.05270.36670.0156-0.03130.291-0.05250.361843.33464.9461-14.4729
62.1010.2611-0.10979.16962.5252.34510.41641.13660.2427-1.3597-0.60110.3557-0.5484-0.45070.05170.59090.1271-0.09220.40580.02150.311839.34893.0942-28.4947
71.654-0.85960.25143.0737-0.56586.77660.1177-0.12650.0090.05610.11220.24691.1255-0.256-0.21650.4339-0.0892-0.02840.250.04050.379745.0729-4.5603-16.3867
83.35380.24395.05294.72990.60777.69810.17050.4081-0.7828-0.528-0.0547-0.1590.9059-0.0655-0.10310.5954-0.0832-0.03320.4189-0.03020.466646.0344-8.4791-29.8182
95.9870.8406-3.58125.8003-1.75958.4919-0.4859-0.6059-0.7747-0.1310.08610.21581.58610.17630.36550.75720.0163-0.020.4340.06090.541249.5817-14.6125-12.4354
104.9094-0.3727-3.22085.88192.30817.1351-0.83050.0068-0.7432-0.56920.13640.92191.2077-0.29950.41570.947-0.2033-0.08260.41760.05870.664843.1236-16.7022-17.7586
112.2949-1.6651.32116.1244-0.04764.236-0.0260.5111-1.1167-0.82770.42940.24010.9499-0.24490.07430.6443-0.2640.030.4704-0.02120.390930.70031.664-11.9217
128.5258-3.9466-0.46839.41270.47359.47420.0474-0.88880.08931.05980.23760.13080.79220.2228-0.21610.71970.1215-0.06360.47170.05350.364336.19386.3478-0.1548
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 76:105)A76 - 105
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 111:189)A111 - 189
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 190:263)A190 - 263
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 264:379)A264 - 379
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 380:409)A380 - 409
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 410:418)A410 - 418
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 419:451)A419 - 451
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 452:467)A452 - 467
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 468:482)A468 - 482
10X-RAY DIFFRACTION10(chain A and resid 483:496)A483 - 496
11X-RAY DIFFRACTION11(chain B and resid 3:8)B3 - 8
12X-RAY DIFFRACTION12(chain B and resid 9:14)B9 - 14

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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